Glycogène synthase

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Glycogène synthase

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Glycogène synthase
d’Agrobacterium tumefaciens
cristallisée en complexe avec l'ADP (PDB 1RZU).

N° EC EC 2.4.1.11
N° CAS 9014-56-6
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 2.4.1.11 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La glycogène synthase est une glycosyltransférase essentielle de la glycogénogenèse, c'est-à-dire du stockage du glucose par polymérisation en glycogène :

UDP-glucose   +   [(1→4)-α-D-glucosyl]n   \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix}   UDP   +   [(1→4)-α-D-glucosyl]n+1.

Cette réaction est régulée efficacement par des effecteurs allostériques tels que le glucose-6-phosphate, et est indirectement déclenchée par l'insuline, sécrétée par le pancréas. Elle est inhibée par phosphorylation.

La glycogène synthase kinase 3 (GSK3), la caséine kinase 2 (CK2)[réf. nécessaire], la protéine kinase AMP-dépendante (AMPK) et la protéine kinase A (PKA, qui est distincte de la précédente car elle est AMPc-dépendante) conduisent à des formes inactives de glycogène synthase par phosphorylation chacune sur des sites spécifiques de l'enzyme :

Nom Site phosphorylé Kinase Référence(s)
Site 1a PKA [1],[2]
Site 1b PKA [1],[2]
Site 2 Sérine 7 AMPK [3],[4]
Site 2a Sérine 10 CK2 [réf. nécessaire]
Site 3a Sérine 641 GSK3 [5]
Site 3b Sérine 645 GSK3 [5]
Site 3c Sérine 649 GSK3 [5]
Site 3d Sérine 653 GSK3 [5]
Site 4 Sérine 727

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a et b (en) Huang TS, Krebs EG, « Amino acid sequence of a phosphorylation site in skeletal muscle glycogen synthetase », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 75, no 3,‎ avril 1977, p. 643–50 (PMID 405007, DOI 10.1016/0006-291X(77)91521-2)
  2. a et b (en) Proud CG, Rylatt DB, Yeaman SJ, Cohen P, « Amino acid sequences at the two sites on glycogen synthetase phosphorylated by cyclic AMP-dependent protein kinase and their dephosphorylation by protein phosphatase-III », FEBS Lett., vol. 80, no 2,‎ août 1977, p. 435–42 (PMID 196939, DOI 10.1016/0014-5793(77)80493-6)
  3. (en) Rylatt DB, Cohen P, « Amino acid sequence at the site on rabbit skeletal muscle glycogen synthase phosphorylated by the endogenous glycogen synthase kinase-2 activity », FEBS Lett., vol. 98, no 1,‎ février 1979, p. 71–5 (PMID 107044, DOI 10.1016/0014-5793(79)80154-4)
  4. (en) Embi N, Parker PJ, Cohen P, « A reinvestigation of the phosphorylation of rabbit skeletal-muscle glycogen synthase by cyclic-AMP-dependent protein kinase. Identification of the third site of phosphorylation as serine-7 », Eur. J. Biochem., vol. 115, no 2,‎ avril 1981, p. 405–13 (PMID 6263629, DOI 10.1111/j.1432-1033.1981.tb05252.x)
  5. a, b, c et d (en) Rylatt DB, Aitken A, Bilham T, Condon GD, Embi N, Cohen P, « Glycogen synthase from rabbit skeletal muscle. Amino acid sequence at the sites phosphorylated by glycogen synthase kinase-3, and extension of the N-terminal sequence containing the site phosphorylated by phosphorylase kinase », Eur. J. Biochem., vol. 107, no 2,‎ juin 1980, p. 529–37 (PMID 6772446, DOI 10.1111/j.1432-1033.1980.tb06060.x)

Article connexe[modifier | modifier le code]