Pepsinogène

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Pepsinogène A
Caractéristiques générales
Symbole PGA
N° EC 3.4.23.1
Gène PGA3 Pepsinogène A3
Homo sapiens
Locus 11q12.2
Masse moléculaire 41 976 Da[1]
Nombre de résidus 388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène PGA4 Pepsinogène A4
Homo sapiens
Locus 11q12.2
Masse moléculaire 41 977 Da[1]
Nombre de résidus 388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Gène PGA5 Pepsinogène A5
Homo sapiens
Locus 11q12.2
Masse moléculaire 41 993 Da[1]
Nombre de résidus 388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.
Pepsinogène C
Caractéristiques générales
Symbole PGC
N° EC 3.4.23.3
Homo sapiens
Locus 6p21.1
Masse moléculaire 42 426 Da[1]
Nombre de résidus 388 acides aminés[1]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

Le pepsinogène est une protéine sécrétée par les cellules principales de la muqueuse oxyntique du fundus de l'estomac. Il s'agit d'une proenzyme, c'est-à-dire d'un précurseur inactif d'une enzyme active, en l'occurrence de la pepsine. L'activation est réalisée par l'acide chlorhydrique sécrété par les cellules pariétales. La pepsine dégrade les protéines et peptides du bol alimentaire en hydrolysant leurs liaisons peptidiques. Une fois activée, la pepsine active elle-même d'autres pepsinogènes, dans un processus dit d'autocatalyse[2].

Chez l'homme, on distingue la pepsine A et la gastricsine, ou pepsine C, aux propriétés catalytiques légèrement différentes ; elles dérivent respectivement du pepsinogène A et du pepsinogène C, codés par des gènes situés respectivement sur le chromosome 11 et sur le chromosome 6.

Gastricsine
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une gastricsine humaine (PDB 1AVF[4])
N° EC EC 3.4.23.3
N° CAS 9012-71-9
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. a b c d e f g et h Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  2. Physiologie humaine: A Human Perspective, Lauralee Sherwood, De Boeck Supérieur, 29 août 2006 - 768 pages
  3. (en) Masao Fujinaga, Maia M. Chernaia, N. I. Tarasova, S. C. Mosimann, and M. N. James, « Crystal structure of human pepsin and its complex with pepstatin », Protein Science, vol. 4, no 5,‎ , p. 960-972 (PMID 7663352, PMCID 2143119, DOI 10.1002/pro.5560040516, lire en ligne)
  4. (en) Amir R. Khan, Maia M. Cherney, Nadezhda I. Tarasova et Michael N. G. James, « Structural characterization of activation 'intermediate 2' on the pathway to human gastricsin », Nature Structural Biology, vol. 4, no 12,‎ , p. 1010-1015 (PMID 9406551, DOI 10.1038/nsb1297-1010, lire en ligne)