α-amylase

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher
α-amylase

L'α-amylase pancréatique (l'ion Ca++ est représenté par le rond jaune pâle en bas au centre)
L'α-amylase pancréatique (l'ion Ca++ est représenté par le rond jaune pâle en bas au centre)

Caractéristiques générales
Nom approuvé 4-α-D-glucane glucanohydrolase
Autres noms ou symbole glycogénase ; endoamylase ; Taka-amylase A ; 1,4-α-D-glucane glucanohydrolase
Fonction glycosidase
Symbole AMY1A, AMY1B, AMY1C, AMY2A, AMY2B
Homo sapiens
Chromosome et locus 1p21
Autre symbole AMY1A
Numéro CAS 9000-90-2
Entrez 276
HUGO 474
OMIM 104700
RefSeq NM_001008221
UniProt P04745
Nomenclature EC 3.2.1.1
Homo sapiens
Chromosome et locus 1p21
Autre symbole AMY1B
Entrez 277
HUGO 475
OMIM 104701
RefSeq NM_001008218
UniProt P04745
Homo sapiens
Chromosome et locus 1p21
Autre symbole AMY1C
Entrez 278
HUGO 476
OMIM 104702
RefSeq NM_001008219
UniProt P04745
Homo sapiens
Chromosome et locus 1p21.1
Autre symbole AMY2A
Entrez 279
HUGO 477
OMIM 104650
RefSeq NM_000699
UniProt P04746
Homo sapiens
Chromosome et locus 1p21
Autre symbole AMY2B
Entrez 280
HUGO 478
OMIM 104660
RefSeq NM_020978
UniProt P19961

L'α-amylase (ou diastase ou takadiastase) fut la toute première enzyme qui fut découverte en 1833 par Anselme Payen et Jean-François Persoz[1].

L'α-amylase (EC 3.2.1.1) est une enzyme digestive classée comme glycosidase (enzyme qui hydrolyse les polysaccharides). C'est un constituant du suc pancréatique et de la salive, requis pour le catabolisme des glucides à longue chaîne (comme l'amidon) en unités plus petites.

Elle est également synthétisée dans les fruits de beaucoup de plantes durant leur maturation (c'est ce qui rend leur goût si doux et sucré), et aussi pendant la germination des graines. L'amylase est entre autres responsable de la production de malt.

Types[modifier | modifier le code]

Il y a deux iso-enzymes de l'amylase : l'amylase salivaire (ou amylase 1) et l'amylase pancréatique (ou amylase 2 ou ptyaline). Elles se comportent différemment au focusing isoélectrique, et peuvent être séparées en testant par les anticorps monoclonaux spécifiques.

Mécanisme d'action[modifier | modifier le code]

L'α-amylase brise les liaisons α(1→4)glycosidiques à l'intérieur des chaînes de l'amylose et de l'amylopectine pour ultimement donner des molécules de maltose (disaccharides de α-glucose).

Elle possède un site de liaison à l'émail donc participe à l'élaboration de la pellicule acquise exogène. Elle se lie avec affinité au S. viridans ce qui conduit à sa clairance ou à son adhésion selon que l'amylase est en solution ou adsorbée à la surface dentaire. L'amylase liée à une bactérie conserve environ 50 % de son activité enzymatique. La bactérie liée à l'amylase peut donc fermenter l'acide glutamique que celle-ci produit en acide organique.

Génétique[modifier | modifier le code]

Chez l'Homme, toutes les iso-amylases sont liées au chromosome 1q21.

L'enzyme peut être détectée en la mélangeant à son substrat pour obtenir un ou plusieurs produits. Dans ce cas, cette enzyme possède un substrat qui est l'amidon. Ces produits seront le maltose, diholoside réducteur qui pourra être détecté grâce à la liqueur de Fehling.

Pathologies[modifier | modifier le code]

Des niveaux anormaux d'amylase ont été trouvés dans des cas de :

  • traumatismes salivaires (incluant les problèmes liés à l'intubation pendant une anesthésie)
  • oreillons (provoquant l'inflammation des glandes salivaires)
  • pancréatite (à cause des dommages créés sur les cellules productrices d'amylase)
  • problèmes rénaux (à cause d'une sécrétion réduite).

En général, une quantité d'enzymes plus de 10 fois supérieure à la normale est un des symptômes de la pancréatite. Lorsque la quantité est de l'ordre de 5 à 10 fois le taux normal, cela peut indiquer des problèmes duodénaux ou rénaux. Parfois, on peut trouver une faible augmentation d'amylase dans la salive sans que ce soit pathogène.


Séquence[modifier | modifier le code]

Les cinq α-amylases humaines comportent chacune 496 acides aminés. Les différences entre elles sont très petites (les amylases 1A, 1B et 1C sont identiques). Le tableau qui suit donne la comparaison des cinq chaînes.

α-amylase 1A : (001-060) MKLFWLLFTI GFCWAQYSSN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 1B : (001-060) MKLFWLLFTI GFCWAQYSSN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 1C : (001-060) MKLFWLLFTI GFCWAQYSSN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 2A : (001-060) MKFFLLLFTI GFCWAQYSPN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP
α-amylase 2B : (001-060) MKFFLLLFTI GFCWAQYSPN TQQGRTSIVH LFEWRWVDIA LECERYLAPK GFGGVQVSPP


α-amylase 1A : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 1B : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 1C : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 2A : (061-120) NENVAIYNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMCGN
α-amylase 2B : (061-120) NENVAIHNPF RPWWERYQPV SYKLCTRSGN EDEFRNMVTR CNNVGVRIYV DAVINHMSGN


α-amylase 1A : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLSGL
α-amylase 1B : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLSGL
α-amylase 1C : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLSGL
α-amylase 2A : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLTGL
α-amylase 2B : (121-180) AVSAGTSSTC GSYFNPGSRD FPAVPYSGWD FNDGKCKTGS GDIENYNDAT QVRDCRLVGL


α-amylase 1A : (181-240) LDLALGKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR IDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPEG
α-amylase 1B : (181-240) LDLALGKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR IDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPEG
α-amylase 1C : (181-240) LDLALGKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR IDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPEG
α-amylase 2A : (181-240) LDLALEKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR LDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPAG
α-amylase 2B : (181-240) LDLALEKDYV RSKIAEYMNH LIDIGVAGFR LDASKHMWPG DIKAILDKLH NLNSNWFPAG


α-amylase 1A : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 1B : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 1C : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 2A : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG
α-amylase 2B : (241-300) SKPFIYQEVI DLGGEPIKSS DYFGNGRVTE FKYGAKLGTV IRKWNGEKMS YLKNWGEGWG


α-amylase 1A : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 1B : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 1C : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 2A : (301-360) FVPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP
α-amylase 2B : (301-360) FMPSDRALVF VDNHDNQRGH GAGGASILTF WDARLYKMAV GFMLAHPYGF TRVMSSYRWP


α-amylase 1A : (361-420) RYFENGKDVN DWVGPPNDNG VTKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP
α-amylase 1B : (361-420) RYFENGKDVN DWVGPPNDNG VTKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP
α-amylase 1C : (361-420) RYFENGKDVN DWVGPPNDNG VTKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP
α-amylase 2A : (361-420) RQFQNGNDVN DWVGPPNNNG VIKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV IFRNVVDGQP
α-amylase 2B : (361-420) RQFQNGNDVN DWVGPPNNNG VIKEVTINPD TTCGNDWVCE HRWRQIRNMV NFRNVVDGQP


α-amylase 1A : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 1B : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 1C : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 2A : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWS FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI
α-amylase 2B : (421-480) FTNWYDNGSN QVAFGRGNRG FIVFNNDDWT FSLTLQTGLP AGTYCDVISG DKINGNCTGI


α-amylase 1A : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 1B : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 1C : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 2A : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L
α-amylase 2B : (481-511) KIYVSDDGKA HFSISNSAED PFIAIHAESK L

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Liens externes[modifier | modifier le code]

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. Payen et Persoz, « Mémoire sur la diastase, les principaux produits de ses réactions et leurs applications aux arts industriels », Annales de chimie et de physique, 2e série, t. 53, 1833, pp. 73-92, consultable sur Google Books