Transglutaminase tissulaire

TGM2
Structures disponibles
PDB	Recherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants PDB
	4PYG, 1KV3, 2Q3Z, 3LY6, 3S3J, 3S3P, 3S3S
Identifiants
Aliases	TGM2
IDs externes	OMIM: 190196 MGI: 98731 HomoloGene: 3391 GeneCards: TGM2
Position du gène (Homme)
Chr.	Chromosome 20 humain
Fin	38,166,578 bp
Position du gène (Souris)
Chr.	Chromosome 2 (souris)
Fin	157,988,356 bp
Expression génétique
	Fortement exprimé dans
	artère coronaire droite; ; artère coronaire gauche; ; endocol; ; artère poplitée; ; right uterine tube; ; upper lobe of left lung; ; stromal cell of endometrium; ; poumon droit; ; aorte ascendante; ; left uterine tube;
	Fortement exprimé dans
	conjunctival fornix; ; Cellule de Paneth; ; aorte ascendante; ; lobe pulmonaire droit; ; corps ciliaire; ; corpuscule carotidien; ; artère carotide externe; ; iris; ; ventricule gauche; ; valve aortique;
	Plus de données d'expression de référence
	; ; ; ;
	Plus de données d'expression de référence
Gene Ontology
Fonction moléculaire	activité de transférase; acyltransferase activity; protein-glutamine gamma-glutamyltransferase activity; liaison protéique; liaison ion métal; GTP binding; protein domain specific binding;
Composant cellulaire	cytoplasme; intrinsic component of plasma membrane; cytosol; exosome; focal adhesion; mitochondrie; réticulum endoplasmique; membrane plasmique; matrice extracellulaire; collagen-containing extracellular matrix;
Processus biologique	apoptotic cell clearance; phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway; salivary gland cavitation; negative regulation of endoplasmic reticulum calcium ion concentration; positive regulation of mitochondrial calcium ion concentration; peptide cross-linking; positive regulation of cell adhesion; branching involved in salivary gland morphogenesis; positive regulation of inflammatory response; positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling; positive regulation of cytosolic calcium ion concentration involved in phospholipase C-activating G protein-coupled signaling pathway; isopeptide cross-linking via N6-(L-isoglutamyl)-L-lysine; positive regulation of apoptotic process; protein homooligomerization; positive regulation of smooth muscle cell proliferation; blood vessel remodeling;
	Sources:Amigo / QuickGO
Orthologues
	7052
	21817
	ENSG00000198959
	ENSMUSG00000037820
	P21980
	P21981
	NM_004613; NM_198951; NM_001323316; NM_001323317; NM_001323318
	NM_009373
	NP_001310245; NP_001310246; NP_001310247; NP_004604; NP_945189
	NP_033399
	Wikidata
Voir/Editer Humain	Voir/Editer Souris

La transglutaminase tissulaire, ou transglutaminase de type 2 est une enzyme appartenant à la famille des transglutaminases. Son gène, TGM2, est situé sur le chromosome 20 humain.

Rôles[modifier | modifier le code]

Elle est exprimée dans de nombreuses cellules dont l'endothélium, les fibroblastes, les ostéoblastes, les macrophages et les cellules musculaires lisses^[5]. Au niveau cellulaire, elle est retrouvée tant au niveau des membranes, du noyau, du cytoplasme ou des mitochondries^[6].

Elle agit comme une protéine G permettant une communication trans-membranaire. Elle joue sur l'apoptose, l'adhésion cellulaire, la régulation du cytosquelette^[7] de la matrice extracellulaire^[5]. Elle a un rôle d'enzyme mais aussi de molécule permettant la liaison de plusieurs autres protéines^[8].

Elle favorise l'élimination des protéines ubiquitinées^[9].

Notes et références[modifier | modifier le code]

↑ ^{a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198959 - Ensembl, May 2017
↑ ^{a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000037820 - Ensembl, May 2017
↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
↑ ^{a et b} Nurminskaya MV, Belkin AM, Cellular functions of tissue transglutaminase, Int Rev Cell Mol Biol, 2012;294:1–97
↑ Piacentini M, D'Eletto M, Farrace MG et al. Characterization of distinct sub‐cellular location of transglutaminase type II: changes in intracellular distribution in physiological and pathological states, Cell Tissue Res, 2014;358:793–805
↑ Fesus L, Piacentini M, Transglutaminase 2: an enigmatic enzyme with diverse functions, Trends Biochem Sci, 2002;27:534–9
↑ Kanchan K, Fuxreiter M, Fesus L, Physiological, pathological, and structural implications of non‐enzymatic protein‐protein interactions of the multifunctional human transglutaminase 2, Cell Mol Life Sci, 2015;72:3009–35
↑ D'Eletto M, Farrace MG, Rossin F et al. Type 2 transglutaminase is involved in the autophagy‐dependent clearance of ubiquitinated proteins, Cell Death Differ, 2012;19:1228–38

Portail de la biologie cellulaire et moléculaire

[refGRCh38Ensembl-1] {a b et c} GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198959 - Ensembl, May 2017

[refGRCm38Ensembl-2] {a b et c} GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000037820 - Ensembl, May 2017

[3] « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[4] « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine

[Nurminskaya_2012-5] {a et b} Nurminskaya MV, Belkin AM, Cellular functions of tissue transglutaminase, Int Rev Cell Mol Biol, 2012;294:1–97

[Piacentini_2014-6] Piacentini M, D'Eletto M, Farrace MG et al. Characterization of distinct sub‐cellular location of transglutaminase type II: changes in intracellular distribution in physiological and pathological states, Cell Tissue Res, 2014;358:793–805

[Fesus_2002-7] Fesus L, Piacentini M, Transglutaminase 2: an enigmatic enzyme with diverse functions, Trends Biochem Sci, 2002;27:534–9

[Kanchan_2012-8] Kanchan K, Fuxreiter M, Fesus L, Physiological, pathological, and structural implications of non‐enzymatic protein‐protein interactions of the multifunctional human transglutaminase 2, Cell Mol Life Sci, 2015;72:3009–35

[D'Eletto_2012-9] D'Eletto M, Farrace MG, Rossin F et al. Type 2 transglutaminase is involved in the autophagy‐dependent clearance of ubiquitinated proteins, Cell Death Differ, 2012;19:1228–38

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