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Les protéines PPR (pour pentatricopeptide repeat) sont des protéines possédant plusieurs motifs dégénérés d’environ 35 acides aminés, appelés motifs PPR[1]. Cette famille de protéines est très présente chez les Eucaryotes, particulièrement dans le règne végétal (458 protéines PPR identifiées chez Arabidopsis Thaliana[2]). Elle se distinguent par la présence de plusieurs motifs PPR, et un manque relatif d’introns dans les gènes codant pour ces protéines.

Rôle des protéines PPR[modifier | modifier le code]

Le rôle de ces protéines codées dans le noyau est toujours largement discuté, mais il semblerait qu’une immense majorité d’entre elles soit connue pour se fixer aux ARN (acides ribonucléiques) dans les organites. Parmi les conséquences de cette interaction PPR/ARN, il a été observé une édition des ARNm (ARN messagers), de l’épissage, une protection de l’ARN contre les RNAse suite à une forte fixation de la protéine ou encore une dégradation rapide de l’ARN[3][4]. Cela conduit à l’hypothèse que les protéines PPR participent à une forme de régulation nucléaire de l’expression génétique des organites. Suivant l’action d’une protéine PPR suite à sa fixation, d’autres protéines peuvent être recrutées pour agir sur l’ARN.

Structure[modifier | modifier le code]

Au niveau de leur structure secondaire, la majorité des motifs PPR sont prédits pour se replier en hélice-coude-hélice. On aurait donc sur chaque motif deux hélices α. Les protéines PPR sont très proches d’une autre famille de protéines, très présente à la fois chez les Eucaryotes et les Procaryotes, à savoir les protéines TPR (pour tetratricopeptide repeat). Ces protéines, connues pour interagir non pas avec des ARN mais avec d’autres protéines, possèdent un motif dégénéré de ~ 34 acides aminés, avec une structure secondaire similaire à celle des protéines PPR. La distinction entre ces deux familles de protéines s’est faite en 2000 suite aux travaux de Small et Peeters, en se basant sur la différence de consensus de motif, et à leur différence de ligand.

Différentes classes de motifs PPR peuvent être trouvés dans le vivant :

L’agencement de ces différents motifs donne les deux principales sous-familles de protéines PPR, notées P et PLS[5]. Les protéines PPR de classe P ne contiennent que des motifs P, alors que les protéines de classe PLS consistent en un enchainement régulier de motifs P, L puis S. Les protéines PLS possèdent aussi parfois un domaine en C-terminal appelé DYW, connus pour permettre l’édition d’ARN dans les organites[6].

Fixation PPR/ARN[modifier | modifier le code]

Les découvertes les plus récentes suggèrent que la fixation protéine PPR/ARN est principalement déterminée par les acides aminés 5 et 35 du motif PPR[7][8][9][10][11] (en suivant la nomenclature de Yagi et al.) et que chaque motif PPR reconnaitrait un acide nucléique de l’ARN. Plusieurs équipes ont tenté de déchiffrer ce code, aboutissant à des résultats intéressants, mais il demeure particulièrement compliqué de déterminer quel ARN va être fixé par une protéine PPR tant le code est dégénéré.

Références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ I. D. Small et N. Peeters, « The PPR motif - a TPR-related motif prevalent in plant organellar proteins », Trends in Biochemical Sciences, vol. 25,‎ , p. 46–47 (ISSN 0968-0004, PMID 10664580, lire en ligne, consulté le )
  2. ↑ Jean Colcombet, Mauricio Lopez-Obando, Laure Heurtevin et Clément Bernard, « Systematic study of subcellular localization of Arabidopsis PPR proteins confirms a massive targeting to organelles », RNA biology, vol. 10,‎ , p. 1557–1575 (ISSN 1555-8584, PMID 24037373, PMCID 3858439, DOI 10.4161/rna.26128, lire en ligne, consulté le )
  3. ↑ (en) Charles Andrés, Claire Lurin et Ian D. Small, « The multifarious roles of PPR proteins in plant mitochondrial gene expression », Physiologia Plantarum, vol. 129,‎ , p. 14–22 (ISSN 1399-3054, DOI 10.1111/j.1399-3054.2006.00766.x, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ Alice Barkan et Ian Small, « Pentatricopeptide repeat proteins in plants », Annual Review of Plant Biology, vol. 65,‎ , p. 415–442 (ISSN 1545-2123, PMID 24471833, DOI 10.1146/annurev-arplant-050213-040159, lire en ligne, consulté le )
  5. ↑ Alice Barkan et Ian Small, « Pentatricopeptide repeat proteins in plants », Annual Review of Plant Biology, vol. 65,‎ , p. 415–442 (ISSN 1545-2123, PMID 24471833, DOI 10.1146/annurev-arplant-050213-040159, lire en ligne, consulté le )
  6. ↑ Masato Uchida, Shotaro Ohtani, Mizuho Ichinose et Chieko Sugita, « The PPR-DYW proteins are required for RNA editing of rps14, cox1 and nad5 transcripts in Physcomitrella patens mitochondria », FEBS Letters, vol. 585,‎ , p. 2367–2371 (DOI 10.1016/j.febslet.2011.06.009, lire en ligne, consulté le )
  7. ↑ Yusuke Yagi, Shimpei Hayashi, Keiko Kobayashi et Takashi Hirayama, « Elucidation of the RNA recognition code for pentatricopeptide repeat proteins involved in organelle RNA editing in plants », PloS One, vol. 8,‎ , e57286 (ISSN 1932-6203, PMID 23472078, PMCID 3589468, DOI 10.1371/journal.pone.0057286, lire en ligne, consulté le )
  8. ↑ Mizuki Takenaka, Anja Zehrmann, Axel Brennicke et Knut Graichen, « Improved computational target site prediction for pentatricopeptide repeat RNA editing factors », PloS One, vol. 8,‎ , e65343 (ISSN 1932-6203, PMID 23762347, PMCID 3675099, DOI 10.1371/journal.pone.0065343, lire en ligne, consulté le )
  9. ↑ Alice Barkan, Margarita Rojas, Sota Fujii et Aaron Yap, « A combinatorial amino acid code for RNA recognition by pentatricopeptide repeat proteins », PLoS genetics, vol. 8,‎ , e1002910 (ISSN 1553-7404, PMID 22916040, PMCID 3420917, DOI 10.1371/journal.pgen.1002910, lire en ligne, consulté le )
  10. ↑ Sandrine Coquille, Aleksandra Filipovska, Tiongsun Chia et Lional Rajappa, « An artificial PPR scaffold for programmable RNA recognition », Nature Communications, vol. 5,‎ , p. 5729 (ISSN 2041-1723, PMID 25517350, DOI 10.1038/ncomms6729, lire en ligne, consulté le )
  11. ↑ Cuicui Shen, Xiang Wang, Yexing Liu et Quanxiu Li, « Specific RNA recognition by designer pentatricopeptide repeat protein », Molecular Plant, vol. 8,‎ , p. 667–670 (ISSN 1752-9867, PMID 25598142, DOI 10.1016/j.molp.2015.01.001, lire en ligne, consulté le )
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