Caspase 5
| Caspase 5 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | CASP5 | |
| N° EC | 3.4.22.58 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 11q22.3 | |
| Masse moléculaire | 49 736 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 434 acides aminés[1] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La caspase 5 est une protéase à cystéine de la famille des caspases. Elle catalyse le clivage des chaînes polypeptidiques au niveau de séquences ayant un résidu d'aspartate en P1, avec une préférence pour les séquences Tyr–Val–Ala–Asp-|- et Asp–Glu–Val–Asp-|-.
Elle contient du côté N-terminal un domaine CARD (en) qui joue un rôle dans l'activation de la proenzyme[2],[3],[4]. Cette enzyme est capable d'autoclivage, et peut également cliver la procaspase 1 pour en libérer la sous-unité p30, mais, contrairement à la caspase 1, demeure très peu efficace pour produire de l'Interleukine 1β à partir de la pro-interleukine 1β[5],[6]. La caspase 5 et la caspase 4 clivent la procaspase 3 pour en libérer la petite sous-unité p12 mais pas la grande sous-unité p17[2]. Contrairement à la caspase 4, la formation de la caspase 5 peut être induite par le lipopolysaccharide[2].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Xiao Yu Lin, Michael Shui Kuen Choi et Alan G. Porter, « Expression Analysis of the Human Caspase-1 Subfamily Reveals Specific Regulation of the CASP5 Gene by Lipopolysaccharide and Interferon-γ », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, no 51, , p. 39920-39926 (PMID 10986288, lire en ligne)
- (en) Fabio Martinon et Jürg Tschopp, « Inflammatory Caspases: Linking an Intracellular Innate Immune System to Autoinflammatory Diseases », Cell, vol. 117, no 5, , p. 561-574 (PMID 15163405, DOI 10.1016/j.cell.2004.05.004, lire en ligne)
- (en) Howard Y. Chang et Xiaolu Yang, « Proteases for Cell Suicide: Functions and Regulation of Caspases », Microbiology and Molecular Biology Reviews, vol. 64, no 4, , p. 821-846 (PMID 11104820, PMCID 99015, DOI 10.1128/MMBR.64.4.821-846.2000, lire en ligne)
- (en) Chi Faucheu, Anne-Marie Blanchet, Véronique Collard-Dutilleul, Jean-Louis Lalanne et Anita Diu-Hercend, « Identification of a cysteine protease closely related to interleukin-lβ-converting enzyme », European Journal of Biochemistry, vol. 236, no 1, , p. 207-213 (PMID 8617266, DOI 10.1111/j.1432-1033.1996.t01-1-00207.x, lire en ligne)
- (en) Florence Fassy, Odile Krebs, Hélène Rey, Bentou Komara, Corinne Gillard, Cécile Capdevila, Christopher Yea, Chi Faucheu, Anne-Marie Blanchet, Christine Miossec et Anita Diu-Hercend, « Enzymatic activity of two caspases related to interleukin-1β-converting enzyme », European Journal of Biochemistry, vol. 253, no 1, , p. 76-83 (PMID 9578463, DOI 10.1046/j.1432-1327.1998.2530076.x, lire en ligne)
