Brazzéine

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher
Structure tertiaire de la brazzéine.

La brazzéine est une protéine au goût sucré extraite du fruit du Pentadiplandra brazzeana, un arbuste grimpant de l'Afrique de l'Ouest. La brazzéine est l'une des sept protéines connues qui sont naturellement édulcorantes : la monelline, la thaumatine, la lysozyme, la mabinline, la curculine (ou Néoculine) et la pentadine. Elle est de 500 à 2000 fois plus sucrée que le sucre à poids comparé et faiblement thermolabile.
Elle est l'objet d'intenses recherches et de course aux brevets pour la produire industriellement via le génie génétique, ce qui pour certaines organisations s'apparente à de la biopiraterie.

Source[modifier | modifier le code]

La brazzéine fut découverte en 1994 par des chercheurs de l'Université du Wisconsin-Madison comme enzyme[1] dans les cellules de la pulpe entourant les graines du fruit du Pentadiplandra brazzeana originaire du Gabon. Cet arbuste grimpant est nommé « oubli » dans la langue vernaculaire locale, parce que, dit-on, l’enfant qui en mange le fruit en oublie de revenir au village vers sa mère[2]. Le fruit fait partie des habitudes alimentaires des singes du Gabon et est connu et consommé par les populations locales pour son goût extrêmement sucré[3].

Structure[modifier | modifier le code]

Primaire[modifier | modifier le code]

La brazzéine est une protéine monomérique, constituée de 54 acides aminés ; c'est la plus petite des protéines qui ont un goût sucré intense avec un poids moléculaire de 6,4-6,5 kDa[1],[4]. Il semble qu'elle soit la structure de base de la pentadine, une autre protéine sucrante présente dans le même fruit, celle-ci étant un dimère composé de deux unités de brazzéine[4].

La séquence des acides aminés de la brazzéine est la suivante : QDKCKKVYEN YPVSKCQLAN QCNYDCKLDK HARSGECFYD EKRNLQCICD YCEY[5]

Secondaire[modifier | modifier le code]

L'analyse 3D de la brazzéine par résonance magnétique nucléaire du proton a révélé que celle-ci possède une hélice alpha et trois feuillets bêtas antiparallèles. La chaîne peptidique contient 4 ponts disulfures internes, responsables de sa remarquable stabilité à la chaleur[6].

Tertiaire[modifier | modifier le code]

La brazzéine possède des séquences d'acides aminés similaires à deux autres protéines édulcorantes (monelline et thaumatins) et qui semblent être responsables du goût sucré[7].

Propriétés[modifier | modifier le code]

Goût sucré[modifier | modifier le code]

La brazzéine possède un pouvoir sucrant très élevé, de 2 000 à 500 fois supérieur à celui du saccharose (sucre de table) quand comparé à une solution de 2 % et 10 % de sucrose respectivement[6]. Son pouvoir sucrant est du même ordre de grandeur que celle des autres protéines (voir tableau ci-dessous), la thaumatine restant la plus sucrée.

Tableau  : Protéines sucrantes et pouvoirs sucrants[8]
Protéine Thaumatine Monelline Mabinline Pentadine Brazzéine Curculine Miraculine
Pouvoir sucrant a 1 600-3 000 3000 100-400 500 500-2 000 550 0 b
a : Pouvoir sucrant comparé au sucre (sucre = 1) à poids égal.

b: Pas sucré dans l'eau, seulement en présence d'acide.

Le profil temporel sucré de la brazzéine est plus proche de celui du sucrose que de celui de la thaumatine, avec un délai dans la perception du sucré et une persistance dans sa disparition[9],[10].

En mélange avec d'autres édulcorants, tels que l'aspartame et la stevia, la brazzéine réduit les arrière-goûts amers[11].

Les résidus 29–33, 39–43, 36 et le C-terminus sont responsables du caractère sucré de la brazzéine. La charge de la protéine joue aussi un rôle important dans l'interaction entre la protéine et les récepteurs gustatifs responsables de la saveur sucrée[1]. En modifiant la brazzéine par l'ajout d'un acide glutamique, la pGlu-1-brazzéine obtenue possède un pouvoir sucrant deux fois supérieur à l'original[12].

Propriétés physiques et chimiques[modifier | modifier le code]

Le point isoélectrique de la brazzéine est de 5,4[1] ; il est le plus bas de toutes les protéines sucrées[4].

Elle est stable pour dans une large gamme de pH allant de 2,5 à 8[13].

Elle est stable à la chaleur, et résiste à des températures élevées (98 °C pendant 2 heures)[1].

Elle est très soluble dans l'eau (plus de 50 mg/mL)[13].

Polémique[modifier | modifier le code]

Bien que le fruit du Pentadiplandra brazzeanae soit connu en Afrique pour son goût sucré, l'Université du Wisconsin-Madisont a breveté l'utilisation de la brazzéine comme édulcorant[14].
Cette appropriation par voie de brevet d'une substance biomédicale indigène sans compensation est considérée comme un acte de biopiraterie par deux organisations non-gouvernementales, GRAIN (Genetic Resources Action International) et Greenpeace[15].

Notes[modifier | modifier le code]

  1. a, b, c, d et e (en) D. Ming, G. Hellekant (1994). Brazzein, a new high-potency thermostable sweet protein from Pentadiplandra brazzeana B. FEBS Lett, 355(1):106-8. PMID 7957951
  2. C.M. Hladik (2002) Le comportement alimentaire des primates : de la socio-écologie au régime éclectique des hominidés Primatologie, 5:421-466.
  3. C.M. Hladik et A. Hladik (1988) Sucres et "faux sucres" de la forêt équatoriale : évolution et perception des produits sucrés par les populations forestières d'Afrique. Journal d'Agriculture Tropicale et de Botanique Appliquée, vol. 35, n. spéc., p. 51-66.
  4. a, b et c (en) Masuda, T. & Kitabatake, Developments in biotechnological production of sweet proteins J. Biosci. Bioeng. 2006, 102, 375–389
  5. (en) UniProtKB/Swiss-Prot database entry #PP56552
  6. a et b (en) H. Izawa, M. Ota, M. Kohmura & Y. Ariyoshi. Synthesis and characterization of the sweet protein brazzein. Biopolymers, 39 (1), 95–101, 1996. PMID 8924630. DOI:10.1002/(SICI)1097-0282(199607)39:1<95::AID-BIP10>3.0.CO;2-B
  7. (en) T. Tancredi, A. Pastore, S. Salvadori, V. Esposito & P.A. Temussi. Interaction of sweet proteins with their receptor. A conformational study of peptides corresponding to loops of brazzein, monellin and thaumatin. Eur. J. Biochem. 271 (11), 2231–40, 2004, PMID 15153113 DOI:10.1111/j.1432-1033.2004.04154.x
  8. (en) I. Faus, H. Sisniega (2004) Sweet-tasting Proteins. Biopolymers. Volume 8. Polyamides and Complex Proteinaceous Materials II.p. 203-209. Eds. Wiley-VCH. ISBN 3-527-30223-9
  9. (en) J.F. Pfeiffer, R.B. Boulton & A.C. Noble. Modelling the sweetness response using time-intensity data. Food Quality and Preference. 11 (1), 129–138. DOI:10.1016/S0950-3293(99)00036-1
  10. B.G. Hellekant & D. Ming (1994). Brazzein sweetener. US patent 5326580
  11. (en) G. Hellekant & V. Danilova. Brazzein a Small, Sweet Protein: Discovery and Physiological Overview. Chemical Senses, 2005, 30 (Supplement 1), i88-i89. DOI:10.1093/chemse/bjh127
  12. (en) F.M. Assadi-Porter, D.J. Aceti & J.L. Markley. Sweetness determinant sites of brazzein, a small, heat-stable, sweet-tasting protein. Arch. Biochem. Biophys. 376 (2), 259–65, 2000. PMID 10775411. DOI:10.1006/abbi.2000.1726
  13. a et b (en) Birch, Gordon Gerard. Ingredients Handbook - Sweeteners (Ingredients Handbook Series). Leatherhead Food Research Association, 2000. ISBN 0-905748-90-5
  14. (en) Select Committee on Environmental Audit, « Trade Related Intellectual Property Rights (TRIPs) and Farmers' Rights (Appendices to the Minutes of Evidence) », House of Commons, www.parliament.uk,‎ 1999-11-25 (consulté en 2008-09-13)
  15. (en) « The European Patent Directive: License to Plunder », Genetic Resources Action International (GRAIN),‎ 1998-05-01 (consulté en 2008-09-13)

Voir aussi[modifier | modifier le code]