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Protéinopathie
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Micrographie d'une section du cortex cérébral chez une personne atteinte de la maladie d'Alzheimer's , immunostained avec un anticorps à de l'amyloid beta (en brun), a protein fragment that accumulates in senile plaques and cerebral amyloid angiopathy. 10X microscope objective.
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En médecine, les protéinopathies font référence à une classe de maladies dans lesquelles certaines protéines deviennent structurellement anormales et perturbent ainsi la fonction des cellules, des tissus et des organes du corps[1] [2]. Souvent, les protéines ne parviennent pas à se replier dans leur configuration normale ; dans cet état mal replié, les protéines peuvent devenir toxiques (en acquérant de nouvelles fonctions indésirées par mutation) ou perdre leur fonction normale. [3] Les protéinopathies (également connues sous le nom de troubles de conformation des protéines ou des maladies de repliement protéique) comprennent des maladies telles que la maladie de Creutzfeldt-Jakob et autres maladies à prions, la maladie d'Alzheimer, la maladie de Parkinson , l' amylose , l' atrophie multisystématisée, et un large éventail d'autres troubles. [4] [5] [6] [7] [8] Le terme anglais protéopathie a été proposé pour la première fois en 2000 par Lary Walker et Harry LeVine. [1]

Le concept de protéinopathie trouver ses origines au milieu du XIXe siècle, lorsque, en 1854, Rudolf Virchow a inventé le terme amyloïde («amylacé») pour décrire une substance dans les corps cérébraux amylacée qui présentait une réaction chimique ressemblant à celle de la cellulose . En 1859, Friedreich et Kekulé ont démontré que, plutôt que de se composer de cellulose, «l'amyloïde» est en fait riche en protéines. [9] Des recherches ultérieures ont montré que de nombreuses protéines différentes peuvent former des substances amyloïdes et que toutes les substances amyloïdes présentent une biréfringence en lumière polarisée croisée après coloration avec le colorant rouge Congo, ainsi qu'une ultrastructure fibrillaire vue au microscope électronique . Cependant, certaines lésions protéiniques sont dépourvues de biréfringence et contiennent peu ou pas de fibrilles amyloïdes classiques, comme les dépôts diffus de protéine bêta (Aβ) amyloïde dans le cerveau des personnes atteintes de la maladie d'Alzheimer. [10] En outre, des preuves ont émergé que de petits agrégats de protéines non fibrillaires connus sous le nom d'oligomères sont toxiques pour les cellules d'un organe affecté, et que les protéines amyloïdogènes sous leur forme fibrillaire peuvent être relativement bénignes. [11] [12]

Micrographie de l'amyloïde dans une section de foie qui a été colorée avec le colorant rouge Congo et vue avec des filtres polarisants croisés, donnant une biréfringence orange-verdâtre typique. Objectif de microscope 20X; la barre d'échelle est de 100 microns (0,1 mm).

Physiopathologie

Dans la plupart des protéinopathies, sinon toutes, un changement du repliement tridimensionnel (conformation) augmente la tendance d'une protéine spécifique à se lier à elle-même. [5] Sous cette forme agrégée, la protéine résiste à la clairance et peut interférer avec la capacité normale des organes affectés. Dans certains cas, un mauvais repliement de la protéine entraîne une perte de sa fonction habituelle. Par exemple, la mucoviscidose est causée par une anomalie de la protéine CFTR[3] et dans la sclérose latérale amyotrophique et la dégénérescence lobaire frontotemporale (FTLD), certaines protéines de régulation génique s'agrègent de manière inappropriée dans le cytoplasme, et sont donc incapables d'accomplir leurs tâches normales au sein du noyau. [13] [14]. Les protéines partageant une caractéristique structurelle commune connue sous le nom de squelette polypeptidique, elles ont toutes le potentiel de mal se replier dans certaines circonstances. [15] Cependant, seul un nombre relativement faible de protéines est lié à des troubles protéopathiques, probablement en raison de particularités structurelles des protéines vulnérables. Par exemple, les protéines qui sont normalement dépliées ou relativement instables en tant que monomères sont plus susceptibles de se replier en une conformation anormale. [16] Dans presque tous les cas, la configuration moléculaire causant la maladie implique une augmentation des feuillets bêta dans la structure secondaire de la protéine. [17] [18] Il a été démontré que les protéines anormales dans certaines protéinopathies peuvent se replient sous différentes formes tridimensionnelles ; ces structures protéiniques variantes sont définies par leurs différentes propriétés pathogènes, biochimiques et conformationnelles. [19] Elles ont été particulièrement étudiées dans le cadre des maladies à prions et sont appelées souches protéiques. [20] [21]

Micrographie de l' α-synucléine immunocolorée (marron) dans les corps de Lewy (gros amas) et les neurites de Lewy (structures filiformes) dans le cortex cérébral d'un patient atteint de la maladie à corps de Lewy, une synucléinopathie . Objectif de microscope 40X.

La probabilité qu'une protéinopathie se développe est augmentée par certains facteurs de risque qui favorisent l'auto-assemblage d'une protéine. Ceux-ci incluent des changements déstabilisants dans la séquence d'acides aminés primaire de la protéine, des modifications post-traductionnelles (telles que l' hyperphosphorylation ), des changements de température ou de pH, une augmentation de la production d'une protéine ou une diminution de sa clairance. [1] [5] [15] L'âge avancé est un facteur de risque important comme le traumatisme crânien. [22] [23] Dans le cerveau vieillissant, plusieurs protéinopathies peuvent se cumuler. [24] Par exemple, en plus de la tauopathie et de l'Aβ-amyloïdose (qui coexistent en tant que caractéristiques pathologiques clés de la maladie d'Alzheimer), de nombreux patients atteints d'Alzheimer présentent une synucléinopathie concomitante (corps de Lewy) dans le cerveau. [25]

On émet l'hypothèse que les chaperons et les co-chaperons (protéines qui aident au repliement des protéines ) peuvent agir comme antagonistes de la protéinotoxicité pendant le vieillissement et dans les maladies de mauvais repliement des protéines pour maintenir la protéinostase. [26] [27] [28]

Contamination

Certaines protéines peuvent être amenées à former des assemblages anormaux par exposition à une protéine identique (ou similaire) qui s'est repliée dans une conformation causant la maladie, un processus appelé «ensemencement» ou «modèle permissif». [29] [30] De cette manière, l'état pathologique peut être provoqué chez un hôte sensible par l'introduction d'un extrait de tissu malade d'un donneur porteur. La forme la plus connue d'une telle protéinopathie inductible est la maladie à prion, [31] qui peut être transmise par exposition d'un organisme hôte à une protéine prion purifiée dans une conformation pathogène. [32] [33] Il existe maintenant des preuves que d'autres protéinopathies peuvent être induites par un mécanisme similaire, y compris l'amylose Aβ, l' amylose amyloïde A (AA) et l'amylose apolipoprotéine AII, [34] les tauopathies, [35] la synucléinopathie, [36] [37] [38] [39] et l'agrégation de la superoxyde dismutase -1 (SOD1), [40] [41] polyglutamine, [42] [43] et TAR DNA-binding protein-43 ( TDP-43 ). [44]

Dans tous ces cas, une forme aberrante de la protéine elle-même semble être l'agent pathogène. Dans certains cas, le dépôt d'un type de protéine peut être induit expérimentalement par des assemblages agrégés d'autres protéines riches en structure en feuillet β, probablement en raison de la complémentarité structurelle des molécules protéiques. Par exemple, l'amylose AA peut être stimulée chez la souris par des macromolécules aussi diverses que la soie, l' amyloïde de levure Sup35 et les fibrilles de curli de la bactérie Escherichia coli . [45] L'amyloïde AII peut être induite chez la souris par une variété de fibrilles amyloïdes riches en feuillets β, [46] et la tauopathie cérébrale peut être induite par des extraits de cerveau riches en Aβ agrégé. [47] Il existe également des preuves expérimentales d'un ensemencement croisé entre la protéine prion et l'Aβ. [48] En général, un tel ensemencement hétérologue est moins efficace que l'ensemencement par une forme corrompue de la même protéine.

Liste des protéopathies

Le développement de traitements efficaces pour de nombreuses protéopathies a été un défi. [49] [50] Parce que les protéopathies impliquent souvent différentes protéines provenant de différentes sources, les stratégies de traitement doivent être adaptées à chaque trouble; cependant, les approches thérapeutiques générales comprennent le maintien de la fonction des organes affectés, la réduction de la formation des protéines pathogènes, la prévention du mauvais repliement et / ou de l'agrégation des protéines, ou la promotion de leur élimination. [51] [52] Par exemple, dans la maladie d'Alzheimer, les chercheurs cherchent des moyens de réduire la production de la protéine Aβ associée à la maladie en inhibant les enzymes qui la libèrent de sa protéine mère. Une autre stratégie consiste à utiliser des anticorps pour neutraliser des protéines spécifiques par immunisation active ou passive. [53] Dans certaines protéopathies, l'inhibition des effets toxiques des oligomères protéiques peut être bénéfique. [54] L'amylose amyloïde A (AA) peut être réduite en traitant l' état inflammatoire qui augmente la quantité de protéine dans le sang (appelée amyloïde sérique A ou SAA). Dans l' amylose des chaînes légères d'immunoglobulines (amylose AL), la chimiothérapie peut être utilisée pour réduire le nombre de cellules sanguines qui fabriquent la protéine de chaîne légère qui forme l'amyloïde dans divers organes corporels. [55] L' amylose à transthyrétine (TTR) (ATTR) résulte du dépôt de TTR mal replié dans plusieurs organes. [56] Étant donné que le TTR est principalement produit dans le foie, l'amylose du TTR peut être ralentie dans certains cas héréditaires par transplantation hépatique. [57] L'amylose TTR peut également être traitée en stabilisant les assemblages normaux de la protéine (appelés tétramères car ils se composent de quatre molécules TTR liées ensemble). La stabilisation empêche les molécules de TTR individuelles de s'échapper, de se replier mal et de s'agréger en amyloïde. [58] [59]

Plusieurs autres stratégies de traitement des protéopathies sont à l'étude, notamment de petites molécules et des médicaments biologiques tels que de petits ARN interférents, des oligonucléotides antisens, des peptides et des cellules immunitaires modifiées. [58] [55] [60] [61] Dans certains cas, plusieurs agents thérapeutiques peuvent être combinés pour améliorer l'efficacité. [62]

  • Micrographie de la tauopathie (en brun) dans un corps de cellule neuronale (flèche) et processus (pointe de flèche) dans le cortex cérébral d'un patient atteint de la maladie d'Alzheimer. Barre = 25 microns (0,025 mm).
    Micrographie de la tauopathie (en brun) dans un corps de cellule neuronale (flèche) et processus (pointe de flèche) dans le cortex cérébral d'un patient atteint de la maladie d'Alzheimer. Barre = 25 microns (0,025 mm).

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