« Virus du Nil occidental » : différence entre les versions

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Version du 31 juillet 2019 à 22:31

Page d’aide sur l’homonymie

Cet article concerne le virus. Pour la maladie provoquée par ce virus, voir Fièvre du Nil occidental.

Virus du Nil occidental
Description de cette image, également commentée ci-après
Virions du virus du Nil occidental vus au microscope électronique en transmission[1].
Classification
Domaine Riboviria
Famille Flaviviridae
Genre Flavivirus

Espèce

Virus du Nil occidental
ICTV[2]

Le virus du Nil occidental (en anglais : West Nile virus) l'agent infectieux qui, chez l'homme, provoque la fièvre du Nil occidental. C'est un virus à ARN monocaténaire de polarité positive (groupe IV de la classification Baltimore) appartenant à la famille des Flaviviridae et au genre Flavivirus (qui comprend également le virus de la fièvre jaune, le virus de la dengue, le virus Zika et le virus de l'encéphalite japonaise). On le retrouve à la fois dans les régions tropicales et les zones tempérées. Il est transmis par la piqûre de moustiques, notamment ceux du genre Culex. Son réservoir naturel est les oiseaus, de sorte qu'il circule normalement entre les oiseaux et les moustiques[3].

Comme les autres flavivirus, le virus du Nil occidental est un virus enveloppé à symétrie icosaédrique[4]. La cryo-microscopie électronique a révélé des virions de 45 à 50 nm recouvert d'une capside protique relativement lisse, structure semblable à celle du virus de la dengue[4]. La coque protéique est constituée de deux protéines structurelles : la glycoprotéine E et la petite protéine membranaire M[5]. La protéine E a plusieurs fonctions, notamment celle de liaison au récepteur de l'hôte, attachement du virus et entrée dans la cellule par fusion d'enveloppe virale avec la membrane plasmique de l'hôte[5].

L'enveloppe virale est une bicouche lipidique dérivée de la membrane cellulaire de l'hôte[6]. La membrane lipidique des flavivirus contient du cholestérol et de la phosphatidylsérine, mais d'autres constituants restent encore à identifier[7],[8]. La membrane lipidique joue plusieurs rôles dans l'infection virale, notamment celui de signalisation lipidique favorisant l'entrée dans la cellule hôte[9], ce qui est notamment le cas du cholestérol[10]. Les deux protéines d'enveloppe E et M sont insérées dans la membrane du virus[5].

L'ARN du génome est lié aux protéines de capside C, longues de 105 résidus d'acides aminés, pour former la nucléocapside. Les protéines de capside sont parmi les premières produites dans une cellule infectée[6]. Ce sont des protéines structurelles dont le rôle principal consiste à conditionner l'ARN des virus en développement[11]. La capside empêche l'apoptose en affectant la voie de signalisation Akt/PKB (en)[6].

Le génome du virus du Nil occidental a une longueur de 11 000 nucléotides encadré par deux structures en épingle à cheveux non codantes aux extrémités 3’ et 5’[12]. Il code trois protéines structurelles et sept protéines non structurelles, ces dernières n'étant pas intégrées dans la structure des nouveaux virus. Il est exprimé en une polyprotéine puis est clivé par des peptidases en protéines distinctes[13].

Les protéines structurelles sont situées près de l'extrémité 5’ du génome viral et sont clivées en protéines fonctionnelles par des peptidases, tandis que les protéines non structurelles sont situées près de l'extrémité 3’ est ont principalement pour rôle d'assister la réplication du virus ou d'agir comme peptidases[14].

Protéines structurelles C Protéine de capside conditionnant l'ARN des virus en formation[11],[14].
prM/M La protéine prM (precursor membrane) est présente sur les virions immatures, et est clivée en protéine M par la furine ; la protéine M permet au virion d'infecter les cellules en activant les protéines qui favorisent l'entrée du virus dans l'hôte[15].
E Glycoprotéine formant l'enveloppe virale se liant aux récepteurs de la surface cellulaire, ce qui permet l'entrée du virus dans la cellule[16].
Protéines non structurelles NS1 Cofacteur pour la réplication virale, intervenant notamment dans la régulation du complexe de réplication[17].
NS2A Protéine impliquée dans plusieurs processus : réplication virale, assemblage des virions, mort de la cellule hôte[18].
NS2B Cofacteur de la protéine NS3 formant le complexe protéase NS2B-NS3[14].
NS3 Peptidase dont le rôle est essentiellement de cliver la polyprotéine virale en protéines fonctionnelles ; elle présente également une activité d'hélicase[12].
NS4A Cofacteur de la réplication virale, régulant notamment l'activité ATPase de la protéine NS3[19].
NS4B Inhibe la signalisation cellulaire conduisant à la production d'interférons[20].
NS5 Plus grosse protéine produite pas ce virus, hautement conservée, il s'agt d'une enzyme douée d'activités méthyltransférase et surtout ARN polymérase ARN-dépendante, dépourvue cependant de mécanisme de correction des erreurs de réplication[14],[21].

Notes et références

  1. ↑ (en) Cynthia Goldsmith, « West Nile virus (WNV) virions », CDC, (consulté le ).
  2. ↑ (en) « Virus Taxonomy: 2018b Release », ICTV, (consulté le ).
  3. ↑ (en) John S. Mackenzie, Duane J. Gubler et Lyle R. Petersen, « Emerging flaviviruses: the spread and resurgence of Japanese encephalitis, West Nile and dengue viruses », Nature Medicine, vol. 10, no 12,‎ , S98-109 (PMID 15577938, DOI 10.1038/nm1144, lire en ligne)
  4. ↑ a et b (en) Suchetana Mukhopadhyay, Bong-Suk Kim, Paul R. Chipman, Michael G. Rossmann et Richard J. Kuhn, « Structure of West Nile Virus », Science, vol. 302, no 5643,‎ , p. 248 (PMID 14551429, DOI 10.1126/science.1089316, lire en ligne)
  5. ↑ a b et c (en) Ryuta Kanai, Kalipada Kar, Karen Anthony, L. Hannah Gould, Michel Ledizet, Erol Fikrig, Wayne A. Marasco, Raymond A. Koski et Yorgo Modis, « Crystal Structure of West Nile Virus Envelope Glycoprotein Reveals Viral Surface Epitopes », Journal of Virology, vol. 80, no 22,‎ , p. 11000-11008 (PMID 16943291, PMCID 1642136, DOI 10.1128/JVI.01735-06, lire en ligne)
  6. ↑ a b et c (en) Matt D. Urbanowski et Tom C. Hobman, « The West Nile Virus Capsid Protein Blocks Apoptosis through a Phosphatidylinositol 3-Kinase-Dependent Mechanism », Journal of Virology, vol. 87, no 2,‎ , p. 872-881 (PMID 23115297, PMCID 3554064, DOI 10.1128/JVI.02030-12, lire en ligne)
  7. ↑ (en) Laurent Meertens, Xavier Carnec, Manuel Perera Lecoin, Rasika Ramdasi, Florence Guivel-Benhassine, Erin Lew, Greg Lemke, Olivier Schwartz et Ali Amara, « The TIM and TAM Families of Phosphatidylserine Receptors Mediate Dengue Virus Entry », Cell Host Microbe, vol. 12, no 4,‎ , p. 544-557 (PMID 23084921, PMCID 3572209, DOI 10.1016/j.chom.2012.08.009, lire en ligne)
  8. ↑ (en) Ana C. Carro et Elsa B. Damonte, « Requirement of cholesterol in the viral envelope for dengue virus infection », Virus Research, vol. 174, nos 1-2,‎ , p. 78-87 (PMID 23517753, DOI 10.1016/j.virusres.2013.03.005, lire en ligne)
  9. ↑ (en) Miguel A. Martín-Acebes, Teresa Merino-Ramos, Ana-Belén Blázquez, Josefina Casas, Estela Escribano-Romero, Francisco Sobrino et Juan-Carlos Saiz, « The Composition of West Nile Virus Lipid Envelope Unveils a Role of Sphingolipid Metabolism in Flavivirus Biogenesis », Journal of Virology, vol. 88, no 20,‎ , p. 12041-12054 (PMID 25122799, PMCID 4178726, DOI 10.1128/JVI.02061-14, lire en ligne)
  10. ↑ (en) Guruprasad R. Medigeshi, Alec J. Hirsch, Daniel N. Streblow, Janko Nikolich-Zugich et Jay A. Nelson, « West Nile Virus Entry Requires Cholesterol-Rich Membrane Microdomains and Is Independent of αvβ3 Integrin », Journal of Virology, vol. 82, no 11,‎ , p. 5212-5219 (PMID 18385233, PMCID 2395215, DOI 10.1128/JVI.00008-08, lire en ligne)
  11. ↑ a et b (en) Tracey A. Hunt, Matthew D. Urbanowski, Kishore Kakani, Lok‐Man J. Law, Margo A. Brinton et Tom C. Hobman, « Interactions between the West Nile virus capsid protein and the host cell‐encoded phosphatase inhibitor, I2PP2A », Cellular Microbiology, vol. 9, no 11,‎ , p. 2756-2766 (PMID 17868381, DOI 10.1111/j.1462-5822.2007.01046.x, lire en ligne)
  12. ↑ a et b (en) Tonya M. Colpitts, Michael J. Conway, Ruth R. Montgomery, Erol Fikrig, « West Nile Virus: Biology, Transmission, and Human Infection », Clinical Microbiology Reviews, vol. 25, no 4,‎ , p. 635-648 (PMID 23034323, PMCID 3485754, DOI 10.1128/CMR.00045-12, lire en ligne)
  13. ↑ (en) Kyung Min Chung, M. Kathryn Liszewski, Grant Nybakken, Alan E. Davis, R. Reid Townsend, Daved H. Fremont, John P. Atkinson et Michael S. Diamond, « West Nile virus nonstructural protein NS1 inhibits complement activation by binding the regulatory protein factor H », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 103, no 50,‎ , p. 19111-19116 (PMID 17132743, PMCID 1664712, DOI 10.1073/pnas.0605668103, JSTOR 30051255, Bibcode 2006PNAS..10319111C, lire en ligne)
  14. ↑ a b c et d (en) Berlin Londono-Renteria et Tonya M. Colpitts, « A Brief Review of West Nile Virus Biology », Methods in Molecular Biology, vol. 1435,‎ , p. 1-13 (PMID 27188545, DOI 10.1007/978-1-4939-3670-0_1, lire en ligne)
  15. ↑ (en) Bastiaan Moesker, Izabela A. Rodenhuis-Zybert, Tjarko Meijerhof, Jan Wilschut et Jolanda M. Smit, « Characterization of the functional requirements of West Nile virus membrane fusion », Journal of General Virology, vol. 91,‎ , p. 389-393 (PMID 19828760, DOI 10.1099/vir.0.015255-0, lire en ligne)
  16. ↑ (en) Manuel Perera-Lecoin, Laurent Meertens, Xavier Carnec et Ali Amara, « Flavivirus Entry Receptors: An Update », Viruses, vol. 6, no 1,‎ , p. 69-88 (PMID 24381034, PMCID 3917432, DOI 10.3390/v6010069, lire en ligne)
  17. ↑ (en) Soonjeon Youn, Rebecca L. Ambrose, Jason M. Mackenzie et Michael S. Diamond, « Non-structural protein-1 is required for West Nile virus replication complex formation and viral RNA synthesis », Virology Journal,‎ , p. 339 (PMID 24245822, PMCID 3842638, DOI 10.1186/1743-422X-10-339, lire en ligne)
  18. ↑ (en) Ezequiel Balmori Melian, Judith H. Edmonds, Tomoko Kim Nagasaki, Edward Hinzman, Nadia Floden et Alexander A. Khromykh, « West Nile virus NS2A protein facilitates virus-induced apoptosis independently of interferon response », Journal of General Virology, vol. 94, no Pt 2,‎ , p. 308-313 (PMID 23114626, PMCID 3709616, DOI 10.1099/vir.0.047076-0, lire en ligne)
  19. ↑ (en) Sergey A. Shiryaev, Andrei V. Chernov, Alexander E. Aleshin, Tatiana N. Shiryaeva et Alex Y. Strongin, « NS4A regulates the ATPase activity of the NS3 helicase: a novel cofactor role of the non-structural protein NS4A from West Nile virus », Journal of General Virology, vol. 90, no Pt 9,‎ , p. 2081-2085 (PMID 19474250, PMCID 2887571, DOI 10.1099/vir.0.012864-0, lire en ligne)
  20. ↑ (en) Jason A. Wicker, Melissa C. Whiteman, David W. C. Beasley, C. Todd Davis, Charles E. McGee, J. Ching Lee, Stephen Higgs, Richard M. Kinney, Claire Y.-H. Huang et Alan D. T. Barretta, « Mutational analysis of the West Nile virus NS4B protein », Virology, vol. 426, no 1,‎ , p. 22-33 (PMID 22314017, PMCID 4583194, DOI 10.1016/j.virol.2011.11.022, lire en ligne)
  21. ↑ (en) Andrew D. Davidson, « Chapter 2 New Insights into Flavivirus Nonstructural Protein 5 », Advances in Virus Research, vol. 74,‎ , p. 41-101 (PMID 19698895, DOI 10.1016/S0065-3527(09)74002-3, lire en ligne)
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