Nitrate réductase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La nitrate réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction[2] :
Il s'agit d'une famille d'enzymes essentielles dans le cycle de l'azote
Certains organismes bactériens permettent l'assimilation de l'azote N2 ou la respiration anaérobie. Ce sont des protéines utilisant un cation de molybdène et, selon les cas, de l'hème, des centres fer-soufre et de la flavine (FMN ou FAD).
Typologie des nitrate réductases
[modifier | modifier le code]La classification ci-dessous distingue les groupes d'enzymes en fonction de leur donneur d'électrons et de leur mécanisme catalytique. Elle est susceptible d'évoluer, car il existe de nombreuses variantes de nitrates réductases, la diatomée Thalassiosira weissflogii possédant par exemple une nitrate réductase transmembranaire qui pourrait fonctionner comme une pompe à protons, selon un mécanisme semblable à celui mis en œuvre dans le cadre de la respiration aérobie[3].
Nitrate réductases à NADH et à NADPH
[modifier | modifier le code]Les nitrate réductases des eucaryotes et de certains procaryotes sont des flavoprotéines fer-soufre fonctionnant avec le NADPH ou le NADH et utilisant le molybdène comme cofacteur :
- la nitrate réductase à NADH (EC ) est présente chez la plupart des plantes, des bactéries et des archées :
- la nitrate réductase à NAD(P)H (EC ), capable d'utiliser aussi bien du NADPH que du NADH, est présente chez certaines plantes, certaines bactéries, ainsi que les Saccharomycetales (parmi lesquelles Saccharomyces cerevisiae, la levure de boulanger) :
- la nitrate réductase à NADPH (EC ) est présente chez de nombreux mycètes :
Nitrate réductases spécifiques aux procaryotes
[modifier | modifier le code]Les procaryotes possèdent également trois autres groupes de nitrate réductases :
- la nitrate réductase respiratoire, ou nitrate réductase A (NarA, EC ), une nitrate réductase à quinone, est présente chez certaines bactéries :
- NO3− + une hydroquinone → NO2− + une quinone + H2O ;
- la nitrate réductase assimilatoire (Nas, EC ), ou ferrédoxine-nitrate réductase, est présente chez de nombreuses bactéries :
- NO3− + 2 ferrédoxines réduites + 2 H+ → NO2− + H2O + 2 ferrédoxines oxydées ;
- la nitrate réductase périplasmique (Nap, EC ), une nitrate réductase à cytochrome, est présente chez certaines bactéries :
- 2 ferrocytochrome + 2 H+ + NO3− → 2 ferricytochrome + NO2−.
Structure
[modifier | modifier le code]Le site actif de ces enzymes contient un cation de molybdène coordonné à deux groupes thiolate de deux ptérines. La sphère de coordination de l'ion Mo est complétée par des ligands formés par la chaîne latérale d'un résidu d'acide aminé et par de l'oxygène et/ou du soufre. L'environnement exact du molybdène dans le site actif de ces enzymes et la nature du sixième ligand (oxygène ou soufre) sont encore débattus. Le cation de molybdène est lié à la protéine par un résidu d'aspartate dans la nitrate réductase respiratoire (à quinone) et par un résidu de cystéine dans la nitrate réductase périplasmique (à cytochrome)[4].
L'apoenzyme de la nitrate réductase respiratoire transmembranaire est constituée de quatre sous-unités : une sous-unité alpha, une sous-unité bêta et deux sous-unités gamma. Les sous-unités gamma ressemblent au cytochrome b, sous-unité principale du cytochrome bc1 et du cytochrome b6f ; elle transfère les électrons des quinones à la sous-unité bêta[5]. Il s'agit de la seconde nitrate réductase d'E. coli, la première étant la nitrate réductase A (NRA) ; cette enzyme permet à E. coli d'utiliser le nitrate NO3− comme accepteur d'électrons lors de la respiration anaérobie[6].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Michela G. Bertero, Richard A. Rothery, Monica Palak, Cynthia Hou, Daniel Lim, Francis Blasco, Joel H. Weiner et Natalie C. J. Strynadka, « Insights into the respiratory electron transfer pathway from the structure of nitrate reductase A », Nature Structural Biology, vol. 10, no 9, , p. 681-687 (PMID 12910261, DOI 10.1038/nsb969, lire en ligne)
- (en) L. Taiz & E. Zeiger, Plant Physiology, Sinauer Associates, Inc. Publishers, 623 p.
- (en) Gary J. Jones et Francois M. M. Morel, « Plasmalemma Redox Activity in the Diatom Thalassiosira », Plant Physiology, vol. 87, no 1, , p. 143-147 (PMID 16666090, PMCID 1054714, DOI 10.1104/pp.87.1.143, lire en ligne)
- (en) P. Tavares, A.S. Pereira, J.J.G. Moura et I. Moura, « Metalloenzymes of the denitrification pathway », Journal of Inorganic Biochemistry, vol. 100, no 12, , p. 2087-2100 (PMID 17070915, DOI 10.1016/j.jinorgbio.2006.09.003, lire en ligne)
- (en) I. Pantel, P.-E. Lindgren, H. Neubauer et F. Götz, « Identification and characterization of the Staphylococcus carnosus nitrate reductase operon », Molecular and General Genetics MGG, vol. 259, no 1, juillet, p. 1998 (PMID 9738886, DOI 10.1007/s004380050794, lire en ligne)
- (en) Francis Blasco, Chantal Iobbi, Jeanine Ratouchniak, Violaine Bonnefoy et Marc Chippaux, « Nitrate reductases of Escherichia coli: Sequence of the second nitrate reductase and comparison with that encoded by the narGHJI operon », Molecular & General Genetics : MGG, vol. 222, no 1, , p. 104-111 (PMID 2233673, DOI 10.1007/BF00283030, lire en ligne)
