Bisphosphoglycérate mutase

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Bisphosphoglycérate mutase
Dimère de bisphosphoglycérate mutase humaine (PDB 2H4Z)

Dimère de bisphosphoglycérate mutase humaine (PDB 2H4Z)

Caractéristiques générales
Symbole BPGM
N° EC 5.4.2.4
Homo sapiens
Locus 7q33
Masse moléculaire 30 005 Da
Nombre de résidus 259 acides aminés

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La bisphosphoglycérate mutase (BPGM) est une enzyme spécifique aux érythrocytes et aux cellules du placenta catalysant l'isomérisation du 1,3-bisphospho-D-glycérate (1,3-BPG) produit au cours de la glycolyse en 2,3-bisphospho-D-glycérate, qui a la propriété de stabiliser la forme désoxy de l'hémoglobine et donc de rendre plus efficace le transport de l'oxygène dans le sang sous faible pression partielle d'O2 en adaptant la courbe d'affinitité en conséquence.

1,3-bisphospho-D-glycerate.svg          D-2,3-Bisphosphoglycerat.svg
1,3-BPG 2,3-Bisphospho-D-glycérate

Cette réaction n'est physiologiquement utile qu'en présence d'hémoglobine, où le 2,3-BPG a pour effet de provoquer la libération de l'oxygène lié à l'oxyhémoglobine en stabilisant la désoxyhémoglobine. C'est la raison pour laquelle on ne trouve la BPGM que dans les érythrocytes et le placenta : dans ce dernier, il permet de mettre de plus grandes quantités d'oxygène à disposition du fœtus.

Bisphosphoglycérate mutase
Description de cette image, également commentée ci-après

Structure cristalline d'un dimère de bisphosphoglycérate mutase humaine (PDB 1T8P[1]).

N° EC EC 5.4.2.4
N° CAS 9024-52-6
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB Entrée IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

Références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Wang Y, Wei Z, Bian Q, Cheng Z, Wan M, Liu L, Gong W, « Crystal structure of human bisphosphoglycerate mutase », J. Biol. Chem., vol. 279, no 37,‎ , p. 39132–8 (PMID 15258155, DOI 10.1074/jbc.M405982200)