alpha-Cétoglutarate déshydrogénase

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher
Oxoglutarate déshydrogénase
Structure d'une α-cétoglutarate déshydrogénase d'E. coli (PDB 2JGD[1])

Structure d'une α-cétoglutarate déshydrogénase d'E. coli (PDB 2JGD[1])

Caractéristiques générales
Symbole OGDH
N° EC 1.2.4.2
Homo sapiens
Locus 7p13
Masse moléculaire 115 935 Da
Nombre de résidus 1 023 acides aminés

Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L’α-cétoglutarate déshydrogénase, ou 2-oxoglutarate déshydrogénase (OGDH), est une oxydoréductase qui fait partie du complexe alpha-cétoglutarate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétoglutarate en succinyl-CoA et CO2 :

Alpha-ketoglutaric acid.png + CoA-SH + NAD+  →  NADH + H+ + CO2 + Succinyl-CoA.svg
α-cétoglutarate   Succinyl-CoA


Plus précisément, l'enzyme E1 catalyse la fixation de l'α-cétoglutarate sur un lipoamide avec l'aide de thiamine pyrophosphate (TPP).

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe α-cétoglutarate déshydrogénase (R = CH2-COO- sur ce schéma) :
    - l’α-cétoglutarate déshydrogénase (E1) catalyse les étapes A et B avec la thiamine pyrophosphate (TPP),
    - la dihydrolipoamide S-succinyltransférase (E2) catalyse l'étape C avec le lipoamide et la coenzyme A (CoA-SH),
    - la dihydrolipoyl déshydrogénase (E3) catalyse les étapes D et E avec la FAD et la NAD+.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) René A. W. Frank, Amanda J. Price, Fred D. Northrop, Richard N. Perham et Ben F. Luisi, « Crystal Structure of the E1 Component of the Escherichia coli 2-Oxoglutarate Dehydrogenase Multienzyme Complex », Journal of Molecular Biology, vol. 368, no 3,‎ , p. 639-651 (PMID 17367808, DOI 10.1016/j.jmb.2007.01.080, lire en ligne)

Articles connexes[modifier | modifier le code]