3-Méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase

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3-Méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase
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Hétérotétramère de 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase humaine (PDB 2BFE[1])

N° EC EC 1.2.4.4
N° CAS 9082-72-8
Cofacteur(s) TPP
Activité enzymatique
IUBMB Entrée IUBMB
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, ou alpha-cétoisovalérate déshydrogénase, est une oxydoréductase faisant partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase dont elle est l'enzyme E1. Cette enzyme a pour fonction de fixer une molécule d'alpha-cétoisovalérate sur un lipoamide avec l'aide d'une thiamine pyrophosphate (TPP) et libération de CO2. Elle fait partie du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase, dont elle est l'enzyme E1, complexe qui réalise la conversion de l'α-cétovaline en Isobutyryl-CoA et CO2 :

Alpha-Ketovaline.svg + CoA-SH + NAD+NADH + H+ + CO2 + Isobutyryl-coenzyme A.png
α-Cétovaline Isobutyryl-CoA

Le mécanisme de cette réaction, qui fait intervenir successivement les enzymes E1, E2 et E3, chacune avec ses cofacteurs, est assez complexe, et peut être résumé par le schéma simplifié ci-dessous :

Mécanisme réactionnel du complexe 3-méthyl-2-oxobutanoate déshydrogénase (CH2R = CH(CH3)2 sur ce schéma) :

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Mischa Machius, R. Max Wynn, Jacinta L. Chuang, Jun Li, Ronald Kluger, Daria Yu, Diana R. Tomchick, Chad A. Brautigam et David T. Chuang, « A Versatile Conformational Switch Regulates Reactivity in Human Branched-Chain α-Ketoacid Dehydrogenase », Structure, vol. 14, no 2,‎ , p. 287-298 (PMID 16472748, DOI 10.1016/j.str.2005.10.009, lire en ligne)

Articles connexes[modifier | modifier le code]