Albumine 2S du ricin commun

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Albumines 2S du ricin commun
Caractéristiques générales
Fonction protéine de stockage des graines
Distribution albumen de la graine
Ricinus communis

Les albumines 2S du ricin commun (en anglais : castor 2S albumins) sont un ensemble de protéines globulaires hydrosolubles trouvées naturellement aux côtés de la toxine ricine et d'une agglutinine dans les graines oléagineuses du ricin commun, une plante de la famille des Euphorbiaceae[1]. Ces albumines constituent l'élément principal de fraction allergène de la plante, et sont donc responsables en grande partie des réactions allergiques survenant au contact de Ricinus communis et de ses produits[2]. Au cours du cycle de vie, elles jouent un rôle comme protéines de stockage des graines (Seed Storage Protein, SSP). Leur structure partage le domaine des protéines PTL[3].

Protéine allergène[modifier | modifier le code]

Les réponses allergiques et toxiques au tourteau de ricin ont initialement été considérées comme provenant du même composant. Plus tard, la ricine est caractérisée séparément de la matière allergène et décrite comme un albumine toxique en 1881[4]. Le tourteau de graines de ricin est reconnu depuis longtemps comme un allergène puissant, la plupart des réactions physiologiques au tourteau étant allergiques. De nombreuses réactions allergiques à différentes étapes de la transformation de l'huile de ricin ont été signalées, notamment chez des citadins vivant à proximité d'une usine de transformation du ricin[5], chez des dockers transportant du café vert dans des sacs en toile de jute qui avaient été utilisés avant pour des engrais à base de ce tourteau[6] et chez des employés d'usines de transformation[7]. Malgré le fait que les normes de sécurité dans les usines de transformation d'oléagineux soient plus exigeantes, jusqu'à récemment des individus ont pu être exposés et réagir à la poussière de ricin — par exemple, lorsqu'elle se trouve sous forme d'engrais organiques[8]. Les premières recherches sur l'identification de la fraction allergène des graines de ricin ont conduit à l'isolement d'une fraction protéique appelée CB-1A[9]. Il a été déterminé par la suite que plusieurs protéines de cette fraction réagissaient aux IgE obtenues auprès d'un groupe de patients présentant de graves réactions allergiques au ricin. Le principal allergène a été identifié comme étant l'albumine 2S, car 96 % des IgE réagissaient à cette protéine[10].

Biochimie[modifier | modifier le code]

Les protéines de l'albumine 2S ont été identifiées comme les principaux composants de la fraction allergénique CB-1A du tourteau de ricin[11],[12]. Le séquençage des acides aminés de l'une de ces albumines 2S a conduit au clonage d'un ADNc de pleine longueur et à l'isolement d'un clone génomique[13],[14],[15]. L'analyse de la séquence de ces clones a indiqué un gène d'albumine 2S avec un cadre de lecture ouvert de 776 pb, codant pour une protéine précurseur de 258 acides aminés. Le précurseur produit deux protéines d'albumine 2S hétérodimériques, RicC1[13] et RicC3[12],[16],[17]. La principale fonction des albumines 2S de ricin est de stocker des protéines pour fournir à la graine en germination un apport adéquat d'acides aminés, qui seront utilisés par la plantule avant le début de la photosynthèse[18]. Les séquences de l'albumine 2S sont homologues aux gènes des inhibiteurs de l'amylase et de la trypsine chez les plantes[14],[17]. Les albumines 2S pourraient être une source d'acides aminés pour la graine en germination et pourraient aussi agir en dissuadant les insectes de s'alimenter sur la plante. Les albumines 2S présentes dans un certain nombre d'autres plantes — par exemple l'ambroisie et le soja — sont également des allergènes majeurs en raison de la taille, de la réticulation disulfure de la structure du dimère et éventuellement d'une activité d'inhibition de protéase[19].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ Stirpe et Lappi 2014.
  2. ↑ McKeon 2016.
  3. ↑ (en) David Pantoja-Uceda, Marta Bruix, Guillermo Giménez-Gallego et Manuel Rico, « Solution Structure of RicC3, a 2S Albumin Storage Protein from Ricinus communis , », Biochemistry, vol. 42, no 47,‎ , p. 13839–13847 (ISSN 0006-2960 et 1520-4995, DOI 10.1021/bi0352217, lire en ligne, consulté le )
  4. ↑ (en) H. Ritthausen, « Krystallinische Eiweisskörper aus verschiedenen Oelsamen », Journal für Praktische Chemie, vol. 23, no 1,‎ , p. 481–486 (ISSN 0021-8383, DOI 10.1002/prac.18810230141, lire en ligne, consulté le )
  5. ↑ D. Ordman, « An Outbreak of Bronchial Asthma in South Africa, Affecting more than 200 Persons, Caused by Castor Bean Dust from an Oil-Processing Factory », International Archives of Allergy and Applied Immunology, vol. 7, no 1,‎ , p. 10–24 (ISSN 0020-5915, DOI 10.1159/000228201, lire en ligne, consulté le )
  6. ↑ Karl D. Figley et Frank F. A. Rawling, « Castor bean: An industrial hazard as a contaminant of green coffee dust and used burlap bags », Journal of Allergy, vol. 21, no 6,‎ , p. 545–553 (ISSN 0021-8707, DOI 10.1016/0021-8707(50)90106-7, lire en ligne, consulté le )
  7. ↑ (en) « Health Aspects of Castor Bean Dust », sur www.wikidata.org (consulté le )
  8. ↑ X. Baur, Z. Chen et T. Hürter, « [Asthma and rhinoconjunctivitis caused by castor bean dust] », Pneumologie (Stuttgart, Germany), vol. 52, no 10,‎ , p. 539–540 (ISSN 0934-8387, PMID 9847630, lire en ligne, consulté le )
  9. ↑ (en) Joseph R. Spies et E. J. Coulson, « The Chemistry of Allergens. VIII. Isolation and Properties of an Active Proteinpolysaccharidic Fraction, CB-1A, from Castor Beans 1a, b », Journal of the American Chemical Society, vol. 65, no 9,‎ , p. 1720–1725 (ISSN 0002-7863 et 1520-5126, DOI 10.1021/ja01249a020, lire en ligne, consulté le )
  10. ↑ S.C. Thorpe, D.M. Kemeny, R.C. Panzani et B. McGurl, « Allergy to castor bean », Journal of Allergy and Clinical Immunology, vol. 82, no 1,‎ , p. 67–72 (ISSN 0091-6749, DOI 10.1016/0091-6749(88)90053-x, lire en ligne, consulté le )
  11. ↑ R. J. Youle et A. H. Huang, « Albumin storage proteins in the protein bodies of castor bean », Plant Physiology, vol. 61, no 1,‎ , p. 13–16 (ISSN 0032-0889, PMID 16660226, PMCID 1091786, DOI 10.1104/pp.61.1.13, lire en ligne, consulté le )
  12. ↑ a et b O. L. Machado et J. G. Silva Júnior, « An allergenic 2S storage protein from Ricinus communis seeds which is a part of the 2S albumin precursor predicted by c-DNA data », Brazilian Journal of Medical and Biological Research = Revista Brasileira De Pesquisas Medicas E Biologicas, vol. 25, no 6,‎ , p. 567–582 (ISSN 0100-879X, PMID 1342233, lire en ligne, consulté le )
  13. ↑ a et b F S Sharief et S S Li, « Amino acid sequence of small and large subunits of seed storage protein from Ricinus communis. », Journal of Biological Chemistry, vol. 257, no 24,‎ , p. 14753–14759 (ISSN 0021-9258, DOI 10.1016/s0021-9258(18)33344-1, lire en ligne, consulté le )
  14. ↑ a et b (en) Stephen D. Irwin, Jeffrey N. Keen, John B. C. Findlay et J. Michael Lord, « The Ricinus communis 2S albumin precursor: A single preproprotein may be processed into two different heterodimeric storage proteins », Molecular and General Genetics MGG, vol. 222, no 2,‎ , p. 400–408 (ISSN 1432-1874, DOI 10.1007/BF00633846, lire en ligne, consulté le )
  15. ↑ Stephen D. Irwin et J.Michael Lord, « Nucleotide sequence of a Ricinus communis 2S albumin precursor gene », Nucleic Acids Research, vol. 18, no 19,‎ , p. 5890–5890 (ISSN 0305-1048 et 1362-4962, PMID 2216785, PMCID PMC332339, DOI 10.1093/nar/18.19.5890, lire en ligne, consulté le )
  16. ↑ J. G. da Silva, O. L. Machado, C. Izumi et J. C. Padovan, « Amino acid sequence of a new 2S albumin from Ricinus communis which is part of a 29-kDa precursor protein », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 336, no 1,‎ , p. 10–18 (ISSN 0003-9861, PMID 8951029, DOI 10.1006/abbi.1996.0526, lire en ligne, consulté le )
  17. ↑ a et b M. E. Bashir, I. Hubatsch, H. P. Leinenbach et M. Zeppezauer, « Ric c 1 and Ric c 3, the allergenic 2S albumin storage proteins of Ricinus communis: complete primary structures and phylogenetic relationships », International Archives of Allergy and Immunology, vol. 115, no 1,‎ , p. 73–82 (ISSN 1018-2438, PMID 9430499, DOI 10.1159/000023833, lire en ligne, consulté le )
  18. ↑ R. J. Youle et A. H. Huang, « Evidence that the castor bean allergens are the albumin storage proteins in the protein bodies of castor bean », Plant Physiology, vol. 61, no 6,‎ , p. 1040–1042 (ISSN 0032-0889, PMID 16660413, PMCID 1092037, DOI 10.1104/pp.61.6.1040, lire en ligne, consulté le )
  19. ↑ (en) Grace Q. Chen, Xiaohua He, Lucy P. Liao et Thomas A. McKeon, « 2S albumin gene expression in castor plant ( Ricinus communis L.) », Journal of the American Oil Chemists' Society, vol. 81, no 9,‎ , p. 867–872 (ISSN 0003-021X et 1558-9331, DOI 10.1007/s11746-004-0993-5, lire en ligne, consulté le )

Annexes[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

v · m
Ricin commun (Ricinus communis) et ses dérivés
Produits naturels
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Protéines
Autres
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Autres
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