Sérine O-acétyltransférase
Sérine O-acétyltransférase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La sérine O-acétyltransférase, ou SAT, est une acétyltransférase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme intervient dans la conversion de la sérine en cystéine chez les plantes et les bactéries[2]. L'activité enzymatique est portée par le domaine N-terminal de la protéine, domaine qui est conservé chez tous ces organismes[3]. Ce domaine est constitué de huit hélices α et son site actif contient une triade catalytique formée notamment par les résidus His158 et Asp143 avec le substrat, ce qui catalyse son acétylation[4].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Laurence R. Olsen, Bin Huang, Matthew W. Vetting et Steven L. Roderick, « Structure of Serine Acetyltransferase in Complexes with CoA and Its Cysteine Feedback Inhibitor », Biochemistry, vol. 43, no 20, , p. 6013-6019 (PMID 15147185, DOI 10.1021/bi0358521, lire en ligne)
- (en) Dagmar Denk et August Böck, « L-Cysteine Biosynthesis in Escherichia coli: Nucleotide Sequence and Expression of the Serine Acetyltransferase (cysE) Gene from the Wild-type and a Cysteine-excreting Mutant », Journal of General Microbiology, vol. 133, no 3, , p. 515-525 (PMID 3309158, DOI 10.1099/00221287-133-3-515, lire en ligne)
- (en) Kazuki Saito, Hiroyuki Yokoyama, Masaaki Noji et Isamu Murakoshi, « Molecular Cloning and Characterization of a Plant Serine Acetyltransferase Playing a Regulatory Role in Cysteine Biosynthesis from Watermelon », Journal of Biological Chemistry, vol. 270, no 27, , p. 16321-16326 (PMID 7608200, DOI 10.1074/jbc.270.27.16321, lire en ligne)
- (en) Valerie E. Pye, Andrew P. Tingey, Robert L. Robson et Peter C. E. Moody, « The Structure and Mechanism of Serine Acetyltransferase from Escherichia coli », Journal of Biological Chemistry, vol. 279, no 39, , p. 40729-40736 (PMID 15231846, DOI 10.1074/jbc.M403751200, lire en ligne)
