Sirtuine 7
| Sirtuine 7 | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | SIRT7 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 17q25.3 | |
| Masse moléculaire | 44 898 Da[1] | |
| Nombre de résidus | 400 acides aminés[1] | |
| Entrez | 51547 | |
| HUGO | 14935 | |
| OMIM | 606212 | |
| UniProt | Q9NRC8 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_016538.2 | |
| RefSeq (protéine) | NP_057622.1 | |
| Ensembl | ENSG00000187531 | |
|
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| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La sirtuine 7 est une désacétylase NAD-dépendante qui, chez l'homme, est codée par le gène SIRT7, situé sur le chromosome 17[2],[3].
Les seules molécules avec lesquelles on a pu montrer que la sirtuine 7 interagit sont, chez l'homme, l'ARN polymérase I, dans le nucléole, et un facteur de transcription appelé UBF[3], composant important du complexe d'initiation de l'ARN polymérase I[4]. Elle est davantage exprimée dans les tissus métaboliquement actifs, tels que le foie et la rate, que dans les tissus à faible prolifération cellulaire, tels que le cœur et le cerveau[3]. On a par ailleurs montré que la sirtuine 7 est indispensable à la transcription de l'ADN ribosomique, et joue probablement un rôle déterminant dans le remodelage de la chromatine sous l'effet de l'ARN polymérase I[5].
Par ailleurs, la sirtuine 7 pourrait intervenir en situation de stress génomique pour atténuer l'effet des lésions à l'ADN et favoriser la survie de la cellule[6].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) Roy A. Frye, « Phylogenetic Classification of Prokaryotic and Eukaryotic Sir2-like Proteins », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 273, no 2, , p. 793-798 (PMID 10873683, DOI 10.1006/bbrc.2000.3000, lire en ligne)
- (en) Ethan Ford, Renate Voit, Gregory Liszt, Cornelia Magin, Ingrid Grummt et Leonard Guarente, « Mammalian Sir2 homolog SIRT7 is an activator of RNA polymerase I transcription », Genes & Development, vol. 20, no 9, , p. 1075-1080 (PMID 16618798, PMCID 1472467, DOI 10.1101/gad.1399706, lire en ligne)
- (en) Alice Grob, Pascal Roussel, Jane E. Wright, Brian McStay, Danièle Hernandez-Verdun et Valentina Sirri, « Involvement of SIRT7 in resumption of rDNA transcription at the exit from mitosis », Journal of Cell Science, vol. 122, no Pt 4, , p. 489-498 (PMID 19174463, PMCID 2714433, DOI 10.1242/jcs.042382, lire en ligne)
- (en) Yuan-Chin Tsai, Todd M. Greco, Apaporn Boonmee, Yana Miteva et Ileana M. Cristea, « Functional Proteomics Establishes the Interaction of SIRT7 with Chromatin Remodeling Complexes and Expands Its Role in Regulation of RNA Polymerase I Transcription », Molecular & Cellular Proteomics, vol. 11, no 2, , M111.015156 (PMID 22147730, PMCID 3277772, DOI 10.1074/mcp.M111.015156, lire en ligne)
- (en) Mary Mohrin, Jiyung Shin, Yufei Liu, Katharine Brown, Hanzhi Luo, Yannan Xi, Cole M. Haynes et Danica Chen, « Stem cell aging. A mitochondrial UPR-mediated metabolic checkpoint regulates hematopoietic stem cell aging », Science, vol. 347, no 6228, , p. 1374-1377 (PMID 25792330, PMCID 4447312, DOI 10.1126/science.aaa2361, lire en ligne)
