Cystathionine gamma-lyase
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| Cystathionine γ-lyase | ||
 Homotétramère de cystathionine gamma-lyase humaine (avec trois molécules de phosphate de pyridoxal en vert ; PDB 2NMP[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Symbole | CTH | |
| Synonymes | Cystathionase | |
| N° EC | 4.4.1.1 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 1p31.1 | |
| Masse moléculaire | 44 508 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 405 acides aminés[2] | |
| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La cystathionine gamma-lyase est une enzyme permettant de cliver la cystathionine en cystéine et en acide alpha-cétobutyrique. Son gène, CTH, est situé sur le chromosome 1 humain.
Cystathionine γ-lyase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | PLP |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Rôles[modifier | modifier le code]
La cystéine produite peut être à son tour, transformée en sulfure d'hydrogène (H2S)[3], ce dernier jouant un rôle dans différentes maladies, en particulier vasculaires[4]. L'enzyme pourrait, par ce biais, être protectrice contre l'athérome[5]. A contrario, elle pourrait favoriser l'instabilité de la plaque, du fait des propriétés angiogénique du sulfure d'hydrogène[6].
Son taux sanguin est inversement corrélé avec l'activité endothéliale[7].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Qingxiang Sun, Ruairi Collins, Shufen Huang, Lovisa Holmberg-Schiavone, Ganesh S. Anand, Choon-Hong Tan, Susanne van-den-Berg, Lih-Wen Deng, Philip K. Moore, Tobias Karlberg et J. Sivaraman, « Structural Basis for the Inhibition Mechanism of Human Cystathionine γ-Lyase, an Enzyme Responsible for the Production of H2S », Journal of Biological Chemistry, vol. 284, no 5, , p. 3076-3085 (PMID 19019829, DOI 10.1074/jbc.M805459200, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- Shibuya N, Koike S, Tanaka M. A novel pathway for the production of hydrogen sulfide from D-cysteine in mammalian cells, Nat Commun, 2013;4:1366
- Wang R, Physiological implications of hydrogen sulfide: a whiff exploration that blossomed, Physiol Rev, 2012;92:791–896
- Cheung SH, Kwok WK, To KF, Lau JY, Anti-atherogenic effect of hydrogen sulfide by over-expression of cystathionine gamma-lyase (CSE) gene, PLoS One, 2014;9:e113038
- van den Born JC, Mencke R, Conroy S, Zeebregts CJ, van Goor H, Hillebrands JL, Cystathionine γ-lyase is expressed in human atherosclerotic plaque microvessels and is involved in micro-angiogenesis, Sci Rep, 2016;6:34608
- Bibli SI, Hu J, Sigala F et al. Cystathionine γ lyase sulfhydrates the RNA binding protein human antigen R to preserve endothelial cell function and delay atherogenesis, Circulation, 2019;139:101–114
