Palmitylation

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Lors de la palmitylation, un groupe palmityl (dérivé de l'acide palmitique, figuré ci-dessus) est ajouté.

La palmitylation est la greffe covalente d'acide gras, comme l'acide palmitique, sur un résidu cystéine, moins fréquemment sérine ou thréonine de protéines, qui sont souvent des protéines de membrane[1]. La palmitylation peut être réalisé sur quasiment toutes les cystines (sauf celles en N-terminal) et sa fonction précise varie selon la protéine considérée.

La palmitylation augmente l'hydrophobicité des protéines et contribue à leur association à la membrane. La palmitylation semble aussi jouer un rôle significatif dans le trafic subcellulaire des protéines entre les compartiments membranaires[2], comme dans la modulation d' interactions protéine-protéine[3]. Contrairement à la prénylation et la myristoylation, la palmitylation est généralement réversible (car la liaison entre l'acide palmitique et la protéine est souvent une liaison thioester). La réaction inverse est catalysée par la palmitoyl protein thioesterase. Parce que la palmitylation est un processus post-traductionnel dynamique, on pense qu'il est employé par la cellule pour modifier la localisation subcellulaire, les interactions protéine-protéine ou les capacités de liaison des protéines.

Un exemple de protéine qui subit la palmitylation est l'hémagglutinine, une glycoprotéine de membrane utilisée par le virus influenza pour s'attacher aux récepteurs de la cellule hôte[4]. Les cycles de palmitylation d'un large éventail d'enzymes ont été caractérisés lors des dernières années, incluant H-Ras, Gsα, le récepteur adrenergique-β2, et l'oxyde nitrique synthase de l'endothelium  (eNOS). Un autre exemple est la protéine de signalisation Wnt, qui est modifiée par l'ajout d'un groupe palmityl sur une sérine. C'est un type d' O-acylation qui est médié par une O-acyltransferase liée à la membrane[5]. Lors de la transduction du signal via des proteines G, la palmitylation de la sous-unité α, la prénylation de la sous-unité γ, et la myristoylation participent à la fixation de la protéine G sur la face interne de la membrane plasmique de sorte que la protéine G interagisse avec son récepteur[6].

La palmitylation dans la plasticité synaptique[modifier | modifier le code]

Les scientifiques ont pu évaluer l'importance de la fixation de longues chaînes hydrophobes à des protéines spécifiques des voies de signalisation cellulaire. Un bon exemple de son importance est dans la concentration des protéines dans la synapse. Un médiateur majeur de regroupement des protéines dans la synapse est la protéine de densité post-synaptique (95kD): la protéine PSD-95. Quand cette protéine est palmitylée elle est localisée à la membrane. Cette restriction à la membrane lui permet de se lier et de concentrer les canaux ioniques dans la membrane postsynaptique. En outre, dans le neurone présynaptique, la palmitylation de SNAP-25 permet au complexe SNARE de se dissocier lors de la fusion de vésicules. Cela montre le rôle de la palmitylation dans la régulation de la libération de neurotransmetteurs[7].

La palmitylation de la delta-catenine semble coordonner les changements activité-dépendance dans les molécules synaptiques d'adhérence, la structure des synapses, et la localisation de récepteurs qui sont impliqués dans la formation de la mémoire[8].

Liens externes[modifier | modifier le code]

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Références[modifier | modifier le code]

  1. Linder, M.
  2. Rocks O, Peyker A, Kahms M, Verveer PJ, Koerner C, Lumbierres M, Kuhlmann J, Waldmann H, Wittinghofer A, Bastiaens PI, « An acylation cycle regulates localization and activity of palmitoylated Ras isoforms », Science, vol. 307, no 5716,‎ , p. 1746–1752 (PMID 15705808, DOI 10.1126/science.1105654)
  3. Basu, J., "Protein palmitoylation and dynamic modulation of protein function, " Current Science, Vol. 87, No. 2, p. 212-17 (25 July 2004), http://www.ias.ac.in/currsci/jul252004/contents.htm
  4. influenza viruses, the encyclopedia of virology, http://www.sciencedirect.com/science?
  5. Takada R, Satomi Y, Kurata T, Ueno N, Norioka S, Kondoh H, Takao T, Takada S., « Monounsaturated fatty acid modification of Wnt protein: its role in Wnt secretion », Dev Cell, vol. 11, no 6,‎ , p. 791–801 (PMID 17141155, DOI 10.1016/j.devcel.2006.10.003)
  6. MA Wall, Coleman, DE, Lee, E, Iñiguez-Lluhi, JA, Posner, BA, Gilman, AG et Sprang, SR, « The structure of the G protein heterotrimer Gi alpha 1 beta 1 gamma 2. », Cell, vol. 83, no 6,‎ , p. 1047–58 (PMID 8521505, DOI 10.1016/0092-8674(95)90220-1)
  7. "Molecular Mechanisms of Synaptogenesis."
  8. Brigidi GS, Sun Y, Beccano-Kelly D, Pitman K, Jobasser M, Borgland S L, Milnerwood A J, Bamji S X, « Palmitoylation of [delta]-catenin by DHHC5 mediates activity-induced synapse plasticity », Nature Neuroscience, vol. 17,‎ , p. 522–532 (DOI 10.1038/nn.3657)