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PARP4

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Poly(ADP-ribose) polymérase 4
Caractéristiques générales
Nom approuvé Poly(ADP-ribose) polymérase 4
Symbole PARP4
Synonymes ADPRTL1, VPARP, p193, VWA5C, PARPL, ARTD4, PH5P, KIAA0177, PARP-4, VAULT3
N° EC 2.4.2.30
Homo sapiens
Locus 13q11
Localisation 24 420 931–24 512 810[1]
Masse moléculaire 192 595 Da[2]
Nombre de résidus 1 724 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

La poly(ADP-ribose) polymérase 4 (PARP4) est une enzyme de la famille des poly(ADP-ribose) polymérases (PARP) codée chez l'homme par le gène PARP4[3] sur le chromosome 13.

Cette glycosyltransférase possède un site actif semblable à celui des autres PARP mais sans extrémité N-terminale susceptible de se lier à l'ADN en activant l'activité catalytique de l'extrémité C-terminale de la protéine.

On a par ailleurs établi que la PARP4 interagit avec les protéines de voûte majeures[4],[5], constituant ainsi l'une des deux protéines de voûte mineures, souvent désignée par VPARP, composant les organites appelés voûtes.

Notes et références

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  1. ↑ (en) PARP4 poly (ADP-ribose) polymerase family, member 4 [Homo sapiens (human) ].
  2. ↑ a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. ↑ (en) Ivan H. Still, Pauline Vince et John K. Cowell, « Identification of a Novel Gene (ADPRTL1) Encoding a Potential Poly(ADP-ribosyl)transferase Protein », Genomics, vol. 62, no 3,‎ , p. 533-536 (PMID 10644454, DOI 10.1006/geno.1999.6024, lire en ligne)
  4. ↑ (en) Arend van Zon, Marieke H. Mossink, Martijn Schoester, George L. Scheffer, Rik J. Scheper, Pieter Sonneveld et Erik A.C. Wiemer, « Structural Domains of Vault Proteins: A Role for the Coiled Coil Domain in Vault Assembly », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 291, no 3,‎ , p. 535-541 (PMID 11855821, DOI 10.1006/bbrc.2002.6472, lire en ligne)
  5. ↑ (en) Valerie A. Kickhoefer, Amara C. Siva, Nancy L. Kedersha, Elisabeth M. Inman, Cristina Ruland, Michel Streuli et Leonard H. Rome, « The 193-Kd Vault Protein, Vparp, Is a Novel Poly(Adp-Ribose) Polymerase », Journal of Cell Biology, vol. 146, no 5,‎ , p. 917-928 (PMID 10477748, PMCID 2169495, DOI 10.1083/jcb.146.5.917, lire en ligne)

Bibliographie

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  • (en) Jean L, Risler JL, Nagase T, et al., « The nuclear protein PH5P of the inter-alpha-inhibitor superfamily: a missing link between poly(ADP-ribose)polymerase and the inter-alpha-inhibitor family and a novel actor of DNA repair? », FEBS Lett., vol. 446, no 1,‎ , p. 6–8 (PMID 10100603, DOI 10.1016/S0014-5793(99)00173-8)
  • (en) Soldani C, Scovassi AI, « Poly(ADP-ribose) polymerase-1 cleavage during apoptosis: an update. », Apoptosis, vol. 7, no 4,‎ , p. 321–8 (PMID 12101391, DOI 10.1023/A:1016119328968)
  • (en) Bouchard VJ, Rouleau M, Poirier GG, « PARP-1, a determinant of cell survival in response to DNA damage. », Exp. Hematol., vol. 31, no 6,‎ , p. 446–54 (PMID 12829019, DOI 10.1016/S0301-472X(03)00083-3)
  • (en) Soares MB, Bonaldo MF, Jelene P, et al., « Construction and characterization of a normalized cDNA library. », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 91, no 20,‎ , p. 9228–32 (PMID 7937745, PMCID 44785, DOI 10.1073/pnas.91.20.9228)
  • (en) Nagase T, Seki N, Ishikawa K, et al., « Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. V. The coding sequences of 40 new genes (KIAA0161-KIAA0200) deduced by analysis of cDNA clones from human cell line KG-1. », DNA Res., vol. 3, no 1,‎ , p. 17–24 (PMID 8724849, DOI 10.1093/dnares/3.1.17)
  • (en) Kickhoefer VA, Siva AC, Kedersha NL, et al., « The 193-kD vault protein, VPARP, is a novel poly(ADP-ribose) polymerase. », J. Cell Biol., vol. 146, no 5,‎ , p. 917–28 (PMID 10477748, PMCID 2169495, DOI 10.1083/jcb.146.5.917)
  • (en) Kickhoefer VA, Stephen AG, Harrington L, et al., « Vaults and telomerase share a common subunit, TEP1. », J. Biol. Chem., vol. 274, no 46,‎ , p. 32712–7 (PMID 10551828, DOI 10.1074/jbc.274.46.32712)
  • (en) Siva AC, Raval-Fernandes S, Stephen AG, et al., « Up-regulation of vaults may be necessary but not sufficient for multidrug resistance. », Int. J. Cancer, vol. 92, no 2,‎ , p. 195–202 (PMID 11291045)
  • (en) van Zon A, Mossink MH, Schoester M, et al., « Multiple human vault RNAs. Expression and association with the vault complex. », J. Biol. Chem., vol. 276, no 40,‎ , p. 37715–21 (PMID 11479319, DOI 10.1074/jbc.M106055200)
  • (en) van Zon A, Mossink MH, Schoester M, et al., « Structural domains of vault proteins: a role for the coiled coil domain in vault assembly. », Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 291, no 3,‎ , p. 535–41 (PMID 11855821, DOI 10.1006/bbrc.2002.6472)
  • (en) Mazzon E, Dugo L, Li JH, et al., « GPI 6150, a PARP inhibitor, reduces the colon injury caused by dinitrobenzene sulfonic acid in the rat. », Biochem. Pharmacol., vol. 64, no 2,‎ , p. 327–37 (PMID 12123754, DOI 10.1016/S0006-2952(02)01075-4)
  • (en) Liu TJ, Lin SY, Chau YP, « Inhibition of poly(ADP-ribose) polymerase activation attenuates beta-lapachone-induced necrotic cell death in human osteosarcoma cells. », Toxicol. Appl. Pharmacol., vol. 182, no 2,‎ , p. 116–25 (PMID 12140175, DOI 10.1006/taap.2002.9438)
  • (en) Nie Z, Phenix BN, Lum JJ, et al., « HIV-1 protease processes procaspase 8 to cause mitochondrial release of cytochrome c, caspase cleavage and nuclear fragmentation. », Cell Death Differ., vol. 9, no 11,‎ , p. 1172–84 (PMID 12404116, DOI 10.1038/sj.cdd.4401094)
  • (en) Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al., « Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, no 26,‎ , p. 16899–903 (PMID 12477932, PMCID 139241, DOI 10.1073/pnas.242603899)
  • (en) Dunham A, Matthews LH, Burton J, et al., « The DNA sequence and analysis of human chromosome 13. », Nature, vol. 428, no 6982,‎ , p. 522–8 (PMID 15057823, PMCID 2665288, DOI 10.1038/nature02379)
  • (en) Liu Y, Snow BE, Kickhoefer VA, et al., « Vault poly(ADP-ribose) polymerase is associated with mammalian telomerase and is dispensable for telomerase function and vault structure in vivo. », Mol. Cell. Biol., vol. 24, no 12,‎ , p. 5314–23 (PMID 15169895, PMCID 419898, DOI 10.1128/MCB.24.12.5314-5323.2004)
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