IRF3
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| IRF3 | ||
 Structure d'une protéine IRF3 humaine cristallisée (PDB 1J2F[1]) | ||
| Caractéristiques générales | ||
|---|---|---|
| Nom approuvé | Interferon Regulatory Factor 3 | |
| Symbole | IRF3 | |
| Homo sapiens | ||
| Locus | 19q13.33 | |
| Masse moléculaire | 47 219 Da[2] | |
| Nombre de résidus | 427 acides aminés[2] | |
| Entrez | 3661 | |
| HUGO | 6118 | |
| OMIM | 603734 | |
| UniProt | Q14653 | |
| RefSeq (ARNm) | NM_001197122.1, NM_001197123.1, NM_001197124.1, NM_001197125.1, NM_001197126.1, NM_001197127.1, NM_001197128.1, NM_001571.5, XM_006723197.1, XM_006723198.1, XM_017026766.1, XM_017026767.1 | |
| RefSeq (protéine) | NP_001184051.1, NP_001184052.1, NP_001184053.1, NP_001184054.1, NP_001184055.1, NP_001184056.1, NP_001184057.1, NP_001562.1, XP_006723260.1, XP_006723261.1, XP_016882255.1, XP_016882256.1 | |
| Ensembl | ENSG00000126456 | |
| PDB | 1J2F, 1QWT, 1T2K, 1ZOQ, 2O61, 2O6G, 2PI0, 3A77, 3QU6, 5JEJ, 5JEK, 5JEL, 5JEM, 5JEO, 5JER, 6SIV, 6SJA | |
|
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| Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO. | ||
La protéine IRF3, de l'anglais Interferon Regulatory Factor 3, un facteur de régulation d'interféron[3] codé par le gène IRF3 situé, chez l'homme, sur le chromosome 19.
Initialement caractérisée comme homologue des protéines IRF1 (en) et IRF2 (en), la protéine IRF3 a révélé plusieurs domaines fonctionnels, dont une séquence d'exportation nucléaire, un domaine de liaison à l'ADN, un domaine d'association IRF (en) C-terminal et plusieurs sites de régulation par phosphorylation[4]. Elle est présente dans le cytoplasme sous une forme inactive qui, par phosphorylation sur des résidus sérine/thréonine, forme un complexe avec la protéine CREBBP (en)[5]. Ce complexe migre ensuite dans le noyau et active la transcription des interférons α et β, ainsi que d'autres gènes induits par les interférons.
La protéine IRF3 joue un rôle important dans la réponse du système immunitaire inné face aux infections virales[6]. L'aggrégation de protéines mitochondriales de signalisation antivirale (en) (MAVS) active la dimérisation de la protéine IRF3[7]. La phosphorylation des protéines MAVS, STING et TRIF (en) au niveau d'un motif pLxIS conservé induit l'activation par phosphorylation de la protéine IRF3 par une kinase TBK1, ce qui déclenche la production d'interférons de type I[8].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Kiyohiro Takahasi, Nobuo N Suzuki, Masataka Horiuchi, Mitsuaki Mori, Wakako Suhara, Yasutaka Okabe, Yukiko Fukuhara, Hiroaki Terasawa, Shizuo Akira, Takashi Fujita et Fuyuhiko Inagaki, « X-ray crystal structure of IRF-3 and its functional implications », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 10, no 11, , p. 922-927 (PMID 14555995, DOI 10.1038/nsb1001, lire en ligne)
- Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
- (en) John Hiscott, Paula Pitha, Pierre Genin, Hannah Nguyen, Christophe Heylbroeck, Yael Mamane, Michele Algarte et Rongtuan Lin, « Triggering the Interferon Response: The Role of IRF-3 Transcription Factor », Journal of Interferon & Cytokine Research, vol. 19, no 1, , p. 1-13 (PMID 10048763, DOI 10.1089/107999099314360, lire en ligne)
- (en) Rongtuan Lin, Christophe Heylbroeck, Pierre Genin, Paula M. Pitha et John Hiscott, « Essential Role of Interferon Regulatory Factor 3 in Direct Activation of RANTES Chemokine Transcription », Molecular and Cellular Biology, vol. 19, no 2, , p. 959-966 (PMID 9891032, PMCID 116027, DOI 10.1128/mcb.19.2.959, lire en ligne)
- (en) Mitsutoshi Yoneyama, Wakako Suhara et Takashi Fujita, « Control of IRF-3 Activation by Phosphorylation », Journal of Interferon & Cytokine Research, vol. 22, no 1, , p. 73-76 (PMID 11846977, DOI 10.1089/107999002753452674, lire en ligne)
- (en) Susan E. Collins, Ryan S. Noyce et Karen L. Mossman, « Innate Cellular Response to Virus Particle Entry Requires IRF3 but Not Virus Replication », Journal of Virology, vol. 78, no 4, , p. 1706-1717 (PMID 14747536, PMCID 369475, DOI 10.1128/JVI.78.4.1706-1717.2004, lire en ligne)
- (en) Fajian Hou, Lijun Sun, Hui Zheng, Brian Skaug, Qiu-Xing Jiang et Zhijian J. Chen, « MAVS Forms Functional Prion-Like Aggregates To Activate and Propagate Antiviral Innate Immune Response », Cell, vol. 146, no 3, , p. 448-461 (PMID 21782231, PMCID 3179916, DOI 10.1016/j.cell.2011.06.041, lire en ligne)
- (en) Siqi Liu, Xin Cai, Jiaxi Wu, Qian Cong, Xiang Chen, Tuo Li, Fenghe Du, Junyao Ren, You-Tong Wu, Nick V. Grishin et Zhijian J. Chen, « Phosphorylation of Innate Immune Adaptor Proteins MAVS, STING, and TRIF Induces IRF3 Activation », Science, vol. 347, no 6227, , article no aaa2630 (PMID 25636800, DOI 10.1126/science.aaa2630, lire en ligne)
