Enzyme parfaite

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Distribution des constantes de vitesse enzymatiques bimoléculaires (kcat/KM). La plupart des valeurs sont autour de 105 s−1M−1. Les enzymes les plus efficaces sont dans la zone grisée sur la droite (>108 s−1M−1), les valeurs approchent la limite de diffusion. (Données adaptées de la référence[1])

Une enzyme parfaite est une enzyme dont la catalyse est si efficace, que pratiquement toutes les rencontres entre l'enzyme et le substrat donnent lieu à une réaction. Une telle réaction est limitée par la diffusion du substrat. Soit le rapport kcat / Km, avec Km la constante de Michaelis-Menten, kcat le nombre de molécules de substrat fixés par un site actif par seconde. Ce rapport atteint la valeur limite de 108 à 109 M-1 s-1.

Parmi les exemples connus d'enzymes parfaites (catalytiquement parlant), on peut citer : la triose-phosphate isomérase, l'anhydrase carbonique, l'acétylcholinestérase, la catalase, la fumarase, la β-lactamase, la CO-déshydrogénase[2] et la superoxyde dismutase.

Certaines enzymes ont des cinétiques plus rapides que les vitesses de diffusion ne le permettent, alors que cela semble impossible. Des mécanismes ont été proposés pour expliquer ce phénomène. On pense que certaines protéines accélèrent la catalyse, en pré-orientant et faisant rentrer leur substrat dans le site à l'aide d'un champ dipolaire électrique. D'autres évoquent un mécanisme quantique tunnel, par lequel un proton ou un électron peut passer les barrières d'activation, bien qu'il reste des controverses pour les protons tunnels[3],[4].

Références[modifier | modifier le code]

  1. Arren Bar-Even, Elad Noor, Yonatan Savir et Wolfram Liebermeister, « The Moderately Efficient Enzyme: Evolutionary and Physicochemical Trends Shaping Enzyme Parameters », Biochemistry, vol. 50, no 21,‎ , p. 4402–4410 (ISSN 0006-2960, DOI 10.1021/bi2002289, lire en ligne)
  2. (en) Lilith Domnik, Meriem Merrouch, Sebastian Goetzl et Jae-Hun Jeoung, « CODH-IV: A High-Efficiency CO-Scavenging CO Dehydrogenase with Resistance to O2 », Angewandte Chemie International Edition, vol. 56, no 48,‎ , p. 15466–15469 (ISSN 1521-3773, DOI 10.1002/anie.201709261, lire en ligne)
  3. Mireia Garcia-Viloca, Jiali Gao, Martin Karplus, Donald G. Truhlar Science 9 January 2004, Vol. 303. no. 5655, pp. 186 - 195
  4. Mats M. H. Olsson, Per E. M. Siegbahn, Warshel A. J Am Chem Soc. 2004 Mar 10;126(9):2820-2828.