Bêta-lactamase

Un article de Wikipédia, l'encyclopédie libre.
Aller à : navigation, rechercher

Les β-lactamases sont une famille d'enzymes (EC 3.5.2.6) responsables de la résistance de certaines bactéries vis-à-vis de certains antibiotiques bêta-lactamine.

Parmi ces antibiotiques, on trouve les pénicillines, les céphalosporines et des antibiotiques apparentés qui partagent un élément commun dans leur structure moléculaire, un cycle central à quatre atomes, le β-lactame (Voir ampicilline pour un exemple de structure de pénicilline). Les β-lactamases hydrolysent ce cycle, désactivant ainsi les propriétés antibiotiques de la molécule. Certaines de ces enzymes sont parfois appelées pénicillinases en raison de leur activité sur les pénicillines. On en retrouve parmi les bactéries à Gram-négatif, mais pas uniquement.

Mécanisme d'hydrolyse de la pénicilline par la β-lactamase

Les antibiotiques bêta-lactamines agissent en bloquant la synthèse du peptidoglycane, constituant de la paroi des bactéries. Leur site d'action se trouve donc à l'extérieur de la membrane bactérienne. Pour cette raison, les bêta-lactamases sont sécrétées à l'extérieur de la cellule par les bactéries pour pouvoir dégrader l'antibiotique avant qu'il ne puisse agir.

Structure et mécanisme d'action[modifier | modifier le code]

Inhibiteur[modifier | modifier le code]

L'acide clavulanique, produit naturel par Streptomyces clavuligerus, est un inhibiteur suicide d'un certain nombre de β-lactamases/pénicillinases, il est donc parfois administré en association avec des antibiotiques β-lactamines, pour en potentialiser l'action en bloquant l'action des enzymes de résistance.

La structure d'une β-lactamase de Streptomyces est donnée dans la PDB 1BSG (EC 3.5.2.6)

Domaine β-lactamase
Domaine protéique
Pfam PF00144
Clan Pfam CL0013
InterPro IPR001466
PROSITE PS00146
SCOP 56601
SUPERFAMILY 56601

Référence[modifier | modifier le code]