Chorismate mutase

Données clés
N° EC	EC 5.4.99.5
N° CAS	9068-30-8
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

La chorismate mutase est une isomérase qui catalyse la réaction :

chorismate

\rightleftharpoons

préphénate.

Cette enzyme intervient notamment, à la suite de la voie du shikimate, dans la biosynthèse d'acides aminés aromatiques tels que la phénylalanine et la tyrosine^[2]. On la trouve chez les bactéries, les mycètes et les plantes vasculaires. Il s'agit de la seule enzyme connue du milieu naturel catalysant une réaction péricyclique. Elle joue un rôle déterminant dans le maintien de l'équilibre physiologique dans la cellule entre d'une part les acides aminés aromatiques dont elle permet la synthèse, et d'autre part les autres acides aminés^[3]. Elle fait partie des protéines dont la régulation allostérique serait de type morphéine^[4].

Notes et références[modifier | modifier le code]

↑ (en) Y. M. Chook, H. Ke et W. N. Lipscomb, « Crystal structures of the monofunctional chorismate mutase from Bacillus subtilis and its complex with a transition state analog », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 90, n^o 18,‎ 15 septembre 1993, p. 8600-8603 (PMID 8378335, PMCID 47405, DOI 10.1073/pnas.90.18.8600, JSTOR 2362898, Bibcode 1993PNAS...90.8600C, lire en ligne)
↑ (en) Rohini Qamra, Prachee Prakash, Bandi Aruna, Seyed E. Hasnain et Shekhar C. Mande, « The 2.15 Å Crystal Structure of Mycobacterium tuberculosis Chorismate Mutase Reveals an Unexpected Gene Duplication and Suggests a Role in Host−Pathogen Interactions† », Biochemistry, vol. 45, n^o 23,‎ 13 juin 2006, p. 6997-7005 (PMID 16752890, DOI 10.1021/bi0606445, lire en ligne)
↑ (en) Peter Kast, Corinna Grisostomi, Irene A. Chen, Songlin Li, Ute Krengel, Yafeng Xue‖ et Donald Hilvert, « A Strategically Positioned Cation Is Crucial for Efficient Catalysis by Chorismate Mutase », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, n^o 47,‎ 24 novembre 2000, p. 36832-36838 (PMID 10960481, DOI 10.1074/jbc.M006351200, lire en ligne)
↑ (en) Trevor Selwood et Eileen K. Jaffe, « Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function », Archives of Biochemistry and Biophysics, vol. 519, n^o 2,‎ 15 mars 2012, p. 131-143 (PMID 22182754, PMCID 3298769, DOI 10.1016/j.abb.2011.11.020, lire en ligne)
↑ (en) Helmut Goerisch, « On the mechanism of the chorismate mutase reaction », Biochemistry, vol. 17, n^o 18,‎ 5 septembre 1978, p. 3700-3705 (PMID 100134, DOI 10.1021/bi00611a004, lire en ligne)
↑ (en) Peter Kast, Yadu B. Tewari, Olaf Wiest, Donald Hilvert, Kendall N. Houk et Robert N. Goldberg, « Thermodynamics of the Conversion of Chorismate to Prephenate: Experimental Results and Theoretical Predictions », Journal of Physical Chemistry, vol. 101, n^o 50,‎ 11 décembre 1997, p. 10976-10982 (DOI 10.1021/jp972501l, lire en ligne)

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[10.1073/pnas.90.18.8600-1] (en) Y. M. Chook, H. Ke et W. N. Lipscomb, « Crystal structures of the monofunctional chorismate mutase from Bacillus subtilis and its complex with a transition state analog », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 90, n^o 18,‎ 15 septembre 1993, p. 8600-8603 (PMID 8378335, PMCID 47405, DOI 10.1073/pnas.90.18.8600, JSTOR 2362898, Bibcode 1993PNAS...90.8600C, lire en ligne)

[10.1021/bi0606445-2] (en) Rohini Qamra, Prachee Prakash, Bandi Aruna, Seyed E. Hasnain et Shekhar C. Mande, « The 2.15 Å Crystal Structure of Mycobacterium tuberculosis Chorismate Mutase Reveals an Unexpected Gene Duplication and Suggests a Role in Host−Pathogen Interactions† », Biochemistry, vol. 45, n^o 23,‎ 13 juin 2006, p. 6997-7005 (PMID 16752890, DOI 10.1021/bi0606445, lire en ligne)

[10.1074/jbc.M006351200-3] (en) Peter Kast, Corinna Grisostomi, Irene A. Chen, Songlin Li, Ute Krengel, Yafeng Xue‖ et Donald Hilvert, « A Strategically Positioned Cation Is Crucial for Efficient Catalysis by Chorismate Mutase », Journal of Biological Chemistry, vol. 275, n^o 47,‎ 24 novembre 2000, p. 36832-36838 (PMID 10960481, DOI 10.1074/jbc.M006351200, lire en ligne)

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