Arginine dihydrolase
Pour les articles homonymes, voir ADH.
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
L'arginine dihydrolase (ADH) ou arginine désiminase, souvent écrite arginine déiminase par anglicisme, est une hydrolase qui catalyse la réaction :
- L-arginine + H2O L-citrulline + NH3.
L'enzyme[modifier | modifier le code]
Le nom systématique de l'enzyme est la L-arginine iminohydrolase. On trouve aussi : arginine déiminase (nom officiel selon EC) ; citrulline iminase ; L-arginine déiminase.
L'arginine dihydrolase (ADH) est une enzyme capable en anaérobiose de dégrader l'arginine[1] agissant selon les deux réactions successives :
Cette réaction libère de l'ammoniac, de l'ornithine et du dioxyde de carbone, composés basiques mis en évidence en bactériologie dans les milieux de Moeller pour l'identification bactérienne[1].
La bactérie testée ADH + peut aussi posséder une ODC. Dans ce cas alcalinisation sera beaucoup plus importante.
Elle agit aussi sur la canavanine[2].
Elle est différente de l'arginase qui libère de l'urée. D'ailleurs, les bactéries ADH + sont le plus souvent uréase -.
Autres utilisations[modifier | modifier le code]
Du fait de ses propriétés antitumorales, l'arginine déiminase est étudiée en oncologie[3].
Voie arginine dihydrolase[modifier | modifier le code]
L'arginine dihydrolase intervient naturellement dans le métabolisme de certains protozoaires (Giardia), ainsi que dans une algue verte[4].
Milieu et Technique[modifier | modifier le code]
Voir Lysine décarboxylase et Milieu de Moeller
Références[modifier | modifier le code]
- (en) R. K. Dart, Microbiology for the Analytical Chemist, Royal Society of Chemistry, (ISBN 978-1-84755-144-3, lire en ligne), p. 66
- « ENZYME - 3.5.3.6 Arginine deiminase », sur enzyme.expasy.org (consulté le )
- (en) Heinz Mehlhorn, Encyclopedia of Parasitology: A-M, Springer Science & Business Media, (ISBN 978-3-540-48994-8, lire en ligne), p. 70
