Protéine PR

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Modèle hypothétique représentant l'implication de la cuticule au cours des interactions plante/agent pathogène. (A) plante résistante aux maladies, (B) plante-hôte susceptible aux infections des pathogènes[1].
Légende : éliciteurs généraux du pathogène PAMPs/MAMPs, éliciteurs spécifiques ou effecteurs issus des pathogènes spécifiques reconnus par les récepteurs immunitaires membranaires et intracellulaires (protéines de résistance R), intervenant dans le système immunitaire inné PTI[2] et ETI[3] ; Les réponses défensives aux stress biotiques (pathogènes) au cours de l'ETI impliquent la production de molécules de signalisation SAR, la synthèse de composés antimicrobiens (ROS, protéines PR), la production d'hormones de défense (SA, JA, ABA) et le renforcement des parois cellulaires (dépôts de callose, de lignine, de subérine).

Les protéines liées à la pathogenèse (PR, de l'anglais Pathogenesis-related protein) sont des protéines produites dans les plantes en cas d'attaque par un pathogène[4]. Ils sont induits dans le cadre d'une résistance systémique acquise. Les infections activent les gènes qui produisent des protéines PR. Certaines de ces protéines sont antimicrobiennes et attaquent les molécules de la paroi cellulaire d'une bactérie ou d'un champignon. D'autres peuvent fonctionner comme des signaux qui propagent des « nouvelles » de l'infection aux cellules voisines. Les infections stimulent également la réticulation des molécules dans la paroi cellulaire et le dépôt de lignine, réponses qui mettent en place une barricade locale qui ralentit la propagation du pathogène vers d'autres parties de la plante[5].

L'acide salicylique joue un rôle dans la résistance des plantes aux maladies en induisant la production de protéines liées à la pathogenèse[6]. De nombreuses protéines présentes dans le vin sont des protéines liées aux agents pathogènes du raisin[7]. Ceux-ci comprennent des protéines et des chitinases de type thaumatine.

De nombreuses familles de protéines liées à la pathogenèse coïncident également avec des groupes d'allergènes humains, même si l'allergie peut n'avoir rien à voir avec la fonction de défense des protéines[8]. Le regroupement de ces protéines par leurs caractéristiques de séquence permet de trouver des protéines allergènes potentielles à partir de génomes végétaux séquencés, un domaine d'étude surnommé « allergénomique »[9].

Classification[modifier | modifier le code]

En , 17 familles de protéines PR ont été nommées [8]:

Différentes familles de protéines PR et allergènes identifiés
Famille Classification de domaine Protéines Fonctions Allergènes
PR-1 IPR034111

IPR001283

PR-1 a, PR-1 b et PR-1 c Antifongique (CAP) Cuc m 3 (melon melon ; UniProt : P83834) - syndrome d'allergie orale
PR-2 (GH17) β-1,3-glucanases Clive les β-1,3-glucanes
  • Hev b 2 (latex ; UniProt : P52407) - contact avec une dermatite
  • Ole e 9 (olive) - allergie respiratoire
  • Mus a 5 (banane) - syndrome d'allergie orale
PR-3 IPR016283 Chitinase types I, II, IV, V, VI et VII Endochitinase
  • Pers a 1 (avocat) - yeux ou nez qui piquent, asthme, enflure, etc.
  • Mus a 2 (banane) - allergie alimentaire comme gonflement des lèvres, anaphylaxie, etc.
PR-4 IPR001153 Domaine de Barwin chitinase I / II Antifongique et chitinase Pro-heveins : Hev b 6 - dermatite de contact
PR-5 IPR001938 Similaire à la thaumatine Antifongique
  • Jun a 3 (cèdre de montagne), Cry j 1 (cèdre japonais) et Cup a 3 (cyprès d'Arizona) - rhinite, conjonctivite et asthme
  • Pru av 2 (cerise), Mal d 2 (pomme), Cap a 1 (poivron), Act d 2 (kiwi) et Mus a 4 (banane) - syndrome d'allergie orale
PR-6 IPR000864 Protéase de pomme de terre I Inhibiteur de protéinase
PR-7 (Similaire à la subtilisine ) Endoprotéinase de tomate P69 (UniProt : O82007) Endoprotéinase
PR-8 (GH18) Chitinase de concombre Chitinase III
PR-9 (Haem peroxydase III) Peroxydase formant de la lignine du tabac (UniProt : P11965) Peroxydase
PR-10 IPR024949

IPR000916

Persil "PR-1" Similaire à la ribonucléase
  • Bet v 1 (pollen de bouleau) - rhinoconjonctivite allergique et asthme
  • Pru av 1 (cerise), Mal d 1 (pomme), Api g 1 (céleri) et Dau c 1 (carotte) - syndrome d'allergie orale
  • Gly m 4 (soja), Vig r 1 (haricot mungo), Cor a 1 (noisette) et Cas s 1 (châtaigne) - syndrome d'allergie orale
PR-11 (GH18) UniProt : Q43576 V du tabac (UniProt : Q43576) Chitinase
PR-12 IPR008176 Radis Rs-AFP3 (UniProt : O24332) Defensin végétal
PR-13 IPR001010 Arabidopsis THI2.1 (UniProt : Q42596) Thionine
PR-14 IPR000528 Protéines de transfert lipidique Navette de phospholipides et d'acides gras
  • Par j 1 (mauvaise herbe; UniProt : P43217) - rhinite et asthme
  • Pru p 3 (pêche), Mal d 3 (pomme), Pru av 3 (cerise), Pru ar 3 (abricot), Cor a 8 (noisette), Cas s 8 (châtaigne) et Zea m 14 (maïs) - syndrome d'allergie orale
PR-15 IPR001929 OxOa d'orge (UniProt : P45850) germin ; Oxalate oxydase
PR-16 IPR001929 Orge OxOLP (UniProt : O49871) germinatif
PR-17 IPR007541 Tabac NtPRp27 (UniProt : Q9XIY9) résistance au mildiou (? ) [10]

Identification[modifier | modifier le code]

Comme les protéines PR sont produites lorsque le tissu végétal est stressé, diverses manières de signaler le stress sont utilisées pour forcer la plante à exprimer les gènes PR pour l'identification. Les facteurs de stress utiles incluent une infection réelle ou simplement des signaux de défense tels que le salicylate et le jasmonate de méthyle. Les protéines peuvent être identifiées par isolement, digestion des peptides et appariement contre les séquences génomiques (séquençage des protéines). Les séquences obtenues peuvent ensuite être vérifiées par rapport aux familles de protéines PR connues pour la catégorisation[11],[12].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ (en) Carmit Ziv, Zhenzhen Zhao, Yu Gary Gao, Ye Xia, « Multifunctional Roles of Plant Cuticle During Plant-Pathogen Interactions », Frontiers in Plant Science, vol. 9,‎ , p. 1088 (DOI 10.3389/fpls.2018.01088).
  2. ↑ PTI=PAMPs-triggered immunity ou immunité déclenchée par les PAMPs.
  3. ↑ ETI=Effector-triggered immunity ou immunité déclenchée par les effecteurs (en).
  4. ↑ (en) Loon LC, « Pathogenesis-related proteins », Plant Molecular Biology, vol. 4, nos 2–3,‎ , p. 111–116 (PMID 24310747, DOI 10.1007/BF02418757)
  5. ↑ (en) Campbell, N.A. and Reece, J.B. (2005). Biology (7th ed). San Francisco: Benjamin Cummings.
  6. ↑ (en) Van Huijsduijnen RAMH, Alblas SW, De Rijk RH et Bol JF, « Induction by Salicylic Acid of Pathogenesis-related Proteins and Resistance to Alfalfa Mosaic Virus Infection in Various Plant Species », Journal of General Virology, vol. 67, no 10,‎ , p. 2135–2143 (DOI 10.1099/0022-1317-67-10-2135)
  7. ↑ (en) « Nuisance Proteins of Wine Are Grape Pathogenesis-Related Proteins », Journal of Agricultural and Food Chemistry, vol. 44, no 1,‎ , p. 3–5 (DOI 10.1021/jf9505584)
  8. ↑ a et b (en) Sinha, Singh, Kushwaha et Iqbal, « Current Overview of Allergens of Plant Pathogenesis Related Protein Families », The Scientific World Journal, vol. 2014,‎ , p. 543195 (PMID 24696647, PMCID 3947804, DOI 10.1155/2014/543195) This article contains quotations from this source, which is available under the Creative Commons Attribution 3.0 (CC BY 3.0) license.
  9. ↑ (en) Di Girolamo, Muraca, Mazzina et Lante, « Proteomic applications in food allergy: food allergenomics. », Current Opinion in Allergy and Clinical Immunology, vol. 15, no 3,‎ , p. 259–66 (PMID 25899690, DOI 10.1097/ACI.0000000000000160)
  10. ↑ (en) Shi, Tian, Liu et van der Vossen, « A potato pathogenesis-related protein gene, StPRp27, contributes to race-nonspecific resistance against Phytophthora infestans. », Molecular Biology Reports, vol. 39, no 2,‎ , p. 1909–16 (PMID 21667110, DOI 10.1007/s11033-011-0937-5)
  11. ↑ (en) Elvira, Galdeano, Gilardi et Garcia-Luque, « Proteomic analysis of pathogenesis-related proteins (PRs) induced by compatible and incompatible interactions of pepper mild mottle virus (PMMoV) in Capsicum chinense L3 plants », Journal of Experimental Botany, vol. 59, no 6,‎ , p. 1253–1265 (PMID 18375936, DOI 10.1093/jxb/ern032)
  12. ↑ (en) Sabater-Jara, Almagro, Belchí-Navarro et Barceló, « Methyl jasmonate induces extracellular pathogenesis-related proteins in cell cultures of Capsicum chinense. », Plant Signaling & Behavior, vol. 6, no 3,‎ , p. 440–2 (PMID 21346408, PMCID 3142433, DOI 10.4161/psb.6.3.14451)

Voir aussi[modifier | modifier le code]

Articles connexes[modifier | modifier le code]

Bibliographie[modifier | modifier le code]

 Cet article intègre des textes de Mau Sinha, Rashmi Prabha Singh, Gajraj Singh Kushwaha, Naseer Iqbal, Avinash Singh, Sanket Kaushik, Punit Kaur, Sujata Sharma et Tej P. Singh disponibles sous licence CC BY 3.0.

Liens externes[modifier | modifier le code]

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