Protéine M1
| Pfam | PF00598 |
|---|---|
| InterPro | IPR001561 |
| SCOP | 1aa7 |
| SUPERFAMILY | 1aa7 |
| Famille OPM | 42 |
| Protéine OPM | 1aa7 |
La protéine M1 est une protéine de matrice du virus de la grippe, dont elle est une protéine membranaire intégrale tapissant la face intérieure de l'enveloppe. Il s'agit d'une protéine de liaison à l'ARN qui participe à l'encapsidation des noyaux ARN-nucléoprotéine à l'intérieur de l'enveloppe. La protéine M1 doit par conséquent se lier à la fois à la membrane de l'enveloppe et à l'ARN viral[2]. Elle est formée de deux domaines unis par un connecteur. Le domaine N-terminal est constitué de plusieurs hélices α et peut être lui-même divisé en deux sous-domaines[1]. Le domaine C-terminal contient également des structures α-hélicoïdales.
La liaison de la protéine M1 à l'ARN n'est pas spécifique a une séquence nucléotidique particulière et fait intervenir une séquence peptidique riche en résidus d'acides aminés basiques. Cette protéine présente par ailleurs diverses fonctions de régulation en interagissant avec les constituants de la cellule hôte, et intervient ainsi dans la sortie des nucléoprotéines virale hors du noyau cellulaire, dans l'inhibition de la transcription virale ainsi que dans l'assemblage et le bourgeonnement des nouveaux virions. La phosphorylation de cette protéine sur son résidu de tyrosine 132 est déterminante pour la réplication du virus de la grippe A en permettant son entrée dans le noyau de la cellule hôte[3].
La protéine M1 forme une couche sous les régions de la membrane de la cellule hôte riches en hémagglutinine, en neuraminidase et en protéine M2, protéines membranaires d'origine virale, et facilite le bourgeonnement des virions nouvellement formés[4],[5].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Steffi Arzt, Florence Baudin, Annie Barge, Peter Timmins, Wim P. Burmeister et Rob W. H. Ruigrok, « Combined Results from Solution Studies on Intact Influenza Virus M1 Protein and from a New Crystal Form of Its N-Terminal Domain Show That M1 Is an Elongated Monomer », Virology, vol. 279, no 2, , p. 439-446 (PMID 11162800, DOI 10.1006/viro.2000.0727, lire en ligne)
- (en) Bingdong Sha et Ming Luo, « Structure of a bifunctional membrane-RNA binding protein, influenza virus matrix protein M1 », Nature Structural & Molecular Biology, vol. 4, no 3, , p. 239-244 (PMID 9164466, DOI 10.1038/nsb0397-239, lire en ligne)
- (en) Shanshan Wang, Zhendong Zhao, Yuhai Bi, Lei Sun, Xiaoling Liu et Wenjun Liu, « Tyrosine 132 Phosphorylation of Influenza A Virus M1 Protein Is Crucial for Virus Replication by Controlling the Nuclear Import of M1 », Journal of Virology, vol. 87, no 11, , p. 6182-6191 (PMID 23536660, PMCID 3648105, DOI 10.1128/JVI.03024-12, lire en ligne)
- (en) George P.Leser et Robert A.Lamb, « nfluenza virus assembly and budding in raft-derived microdomains: A quantitative analysis of the surface distribution of HA, NA and M2 proteins », Virology, vol. 342, no 2, , p. 215-227 (PMID 16249012, DOI 10.1016/j.virol.2005.09.049, lire en ligne)
- (en) Benjamin J. Chen, George P. Leser, David Jackson et Robert A. Lamb, « The Influenza Virus M2 Protein Cytoplasmic Tail Interacts with the M1 Protein and Influences Virus Assembly at the Site of Virus Budding », Journal of Virology, vol. 92, no 20, , p. 10059-10070 (PMID 18701586, PMCID 2566248, DOI 10.1128/JVI.01184-08, lire en ligne)
