Projet:Les Mille Pages/Mary B. Kennedy

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Mary B Kennedy
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Mary Bernadette KennedyVoir et modifier les données sur Wikidata
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Mary Bernadette Kennedy (née en 1947) est une biochimiste et neuroscientifique américaine. Elle est membre de l'Académie américaine des arts et des sciences et est titulaire de la chaire Allen et Lenabelle Davis de biologie à l'Institut de technologie de Californie, où elle fait partie du corps enseignant depuis 1981. Ses recherches portent sur les mécanismes biologie moléculaire|moléculaires]] de la plasticité synaptique, le processus qui sous-tend la formation de la mémoire dans le système nerveux central. Son laboratoire utilise des méthodes biochimiques et de biologie moléculaire pour étudier la machinerie protéique au sein d'une structure appelée densité postsynaptique. Kennedy publie plus de 100 articles avec plus de 20 000 citations au total[1].

Mary B. Kennedy, professeur de biologie Allen et Lenabelle Davis, Caltech

Biographie[modifier | modifier le code]

Kennedy en 1986.

Mary Kennedy est né le 4 juillet 1947 à Pontiac, dans l'État américain du Michigan. Sa famille déménage à South Bend, dans l'Indiana, en 1953, où son père possédait un magasin de chaussures, et sa mère était femme au foyer. Elle est l'aînée d'une fratrie de six enfants, avec quatre sœurs et un frère[2]. [vérification ratée]

Mary Kennedy obtient une licence en chimie en 1969 au St. Mary's College de South Bend. En 1975, elle obtient un doctorat en biochimie à l'université Johns Hopkins dans le laboratoire de William Lennarz. Elle s'oriente vers le domaine des neurosciences lors de stages postdoctoraux à la Harvard Medical School avec Edward Kravitz, puis à l'université de Yale avec Paul Greengard. En 1981, elle rejoint Caltech en tant que professeure assistant et est promue professeure en 1992. Elle est nommée professeure de biologie Allen et Lenabelle Davis en 2002[3].

Principales contributions scientifiques[modifier | modifier le code]

Son laboratoire a purifié et caractérisé la protéine de signalisation synaptique Calcium/calmoduline-dépendante protéine kinase II (CaMKII) en 1983[4] et a montré qu'elle représente 1 à 2 % des protéines du cerveau antérieur[5], qu'elle est un constituant majeur de la densité postsynaptique[6], et qu'elle est régulée par autophosphorylation après activation par l'activité synaptique.[7]

Son laboratoire a par la suite utilisé le micro-séquençage, le clonage moléculaire et l'immunocytochimie pour identifier la protéine d'échafaudage PSD-95 centrale et ses trois domaines répétés appelés plus tard domaines PDZ[8]. Avec Peter Seeburg, ils ont ensuite montré que le deuxième domaine PDZ se lie à un motif S-X-V terminal à la queue carboxyle de GluN2B, une sous-unité du récepteur NMDA[9]. On sait maintenant que les domaines PDZ sont omniprésents dans les protéines d'échafaudage où ils immobilisent d'autres protéines en se liant à leurs ligands C-terminaux[10]. Ses travaux ont constitué la première découverte d'un domaine PDZ et ont établi que le DSP est un échafaudage contenant des enzymes de signalisation et des récepteurs qui fonctionnent comme une machine moléculaire pour réguler la force synaptique[11].[12]

Des travaux récents concernent le rôle de la protéine multifonctionnelle PSD synGAP dans la régulation de l'insertion des récepteurs AMPA dans la membrane[13] et le piégeage des récepteurs AMPA dans le PSD[14]. Elle collabore avec Tom Bartol et Terry Sejnowski au Salk Institute pour créer des modèles cinétiques de la signalisation biochimique dans les épines postsynaptiques.[15],[16]

Distinctions et récompenses[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]

(en) Cet article est partiellement ou en totalité issu de l’article de Wikipédia en anglais intitulé « Mary B. Kennedy » (voir la liste des auteurs).
  1. ↑ (en) « Mary B. Kennedy »
  2. ↑ Kennedy, M.B. (2018). Personal Communication
  3. ↑ (en) « Mary B. Kennedy » [archive du ] (consulté le )
  4. ↑ (en) « Purification and characterization of a calmodulin-dependent protein kinase that is highly concentrated in brain », J Biol Chem, vol. 258, no 20,‎ , p. 12735–12744 (PMID 6313675, DOI 10.1016/S0021-9258(17)44239-6, lire en ligne)
  5. ↑ (en) « Regional distribution of type II Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase in rat brain », J Neurosci, vol. 5, no 12,‎ , p. 3270–3277 (PMID 4078628, PMCID 6565219, DOI 10.1523/JNEUROSCI.05-12-03270.1985)
  6. ↑ (en) « Biochemical and immunochemical evidence that the "major postsynaptic density protein" is a subunit of a calmodulin-dependent protein kinase », Proc Natl Acad Sci USA, vol. 80, no 23,‎ , p. 7357–7361 (PMID 6580651, PMCID 390054, DOI 10.1073/pnas.80.23.7357, Bibcode 1983PNAS...80.7357K)
  7. ↑ (en) « Regulation of brain type II Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase by autophosphorylation: a Ca2+-triggered molecular switch », Cell, vol. 44, no 6,‎ , p. 861–870 (PMID 3006921, DOI 10.1016/0092-8674(86)90008-5, S2CID 491812, lire en ligne)
  8. ↑ (en) « The rat brain postsynaptic density fraction contains a homolog of the Drosophila discs-large tumor suppressor protein », Neuron, vol. 9, no 5,‎ , p. 929–942 (PMID 1419001, DOI 10.1016/0896-6273(92)90245-9, S2CID 28528759, lire en ligne)
  9. ↑ (en) « Domain interaction between NMDA receptor subunits and the postsynaptic density protein PSD-95 », Science, vol. 269, no 5231,‎ , p. 1737–1740 (PMID 7569905, DOI 10.1126/science.7569905, Bibcode 1995Sci...269.1737K)
  10. ↑ (en) « Interaction of ion channels and receptors with PDZ domain proteins », Curr Opin Neurobiol, vol. 7, no 3,‎ , p. 368–373 (PMID 9232802, DOI 10.1016/S0959-4388(97)80064-5, S2CID 24653335)
  11. ↑ (en) « The postsynaptic density at glutamatergic synapses », Trends Neurosci, vol. 20, no 6,‎ , p. 264–268 (PMID 9185308, DOI 10.1016/S0166-2236(96)01033-8, S2CID 41855275, lire en ligne)
  12. ↑ (en) « Signal-processing machines at the postsynaptic density », Science, vol. 290, no 5492,‎ , p. 750–754 (PMID 11052931, DOI 10.1126/science.290.5492.750, Bibcode 2000Sci...290..750K)
  13. ↑ (en) « Phosphorylation of synaptic GTPase-activating protein (synGAP) by Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II (CaMKII) and cyclin-dependent kinase 5 (CDK5) alters the ratio of its GAP activity toward ras and rap GTPases », J Biol Chem, vol. 290, no 8,‎ , p. 4908–4927 (PMID 25533468, PMCID 4335230, DOI 10.1074/jbc.M114.614420)
  14. ↑ (en) « A model for regulation by SynGAP-alpha1 of binding of synaptic proteins to PDZ-domain 'Slots' in the postsynaptic density », eLife, vol. 5,‎ , e16813 (PMID 27623146, PMCID 5040590, DOI 10.7554/eLife.16813)
  15. ↑ (en) « Multi-state modeling of biomolecules », PLOS Comput Biol, vol. 10, no 9,‎ , e1003844 (PMID 25254957, PMCID 4201162, DOI 10.1371/journal.pcbi.1003844, Bibcode 2014PLSCB..10E3844S)
  16. ↑ (en) « Computational reconstitution of spine calcium transients from individual proteins », Front Synaptic Neurosci, vol. 07,‎ , p. 17 (PMID 26500546, PMCID 4595661, DOI 10.3389/fnsyn.2015.00017)
  17. ↑ Strobel, Gabrielle, "Research Funding in Neuroscience: A Profile of the McKnight Endowment Fund", 2010, pg. 137, Academic Press
  18. ↑ California Institute of Technology Annual Report 1991-92, page 6
  19. ↑ (en) « Mary B. Kennedy »
  20. ↑ (en) « Neurosciences » [archive du ] (consulté le )

Voir aussi[modifier | modifier le code]

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