Chloroperoxydase
| N° EC | EC |
|---|---|
| N° CAS | |
| Cofacteur(s) | Hème ou vanadium |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
Une chloroperoxydase est une peroxydase qui catalyse la réaction :
Cette enzyme réalise la chloration d'un composé organique pour former un composé organochloré[1] ; de nombreux composés organochlorés sont biosynthétisés de cette façon. Elle emploie un cofacteur qui peut être l'hème ou le vanadium[2].
La chloroperoxydase héminique possède des activités enzymatiques de type peroxydase, catalase et cytochrome P450 en plus des réactions de chloration[3]. Bien qu'elle présente des similitudes fonctionnelles avec d'autres enzymes héminiques, la structure de cette enzyme est unique, avec un repliement caractérisé par huit segments hélicoïdaux. L'acide aminé catalytique qui assure le clivage de la liaison O–O du peroxyde d'hydrogène est un résidu de glutamate et non d'histidine comme dans la peroxydase de raifort.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Martin Hofrichter, René Ullrich, Marek J. Pecyna, Christiane Liers et Taina Lundell, « New and classic families of secreted fungal heme peroxidases », Applied Microbiology and Biotechnology, vol. 87, no 3, , p. 871-897 (PMID 20495915, DOI 10.1007/s00253-010-2633-0, S2CID 24417282, lire en ligne)
- (en) Alison Butler et Jayme N. Carter-Franklin, « The role of vanadium bromoperoxidase in the biosynthesis of halogenated marine natural products », Natural Product Reports, vol. 21, no 1, , p. 180-188 (PMID 15039842, DOI 10.1039/b302337k, lire en ligne)
- (en) Munirathinam Sundaramoorthy, James Terner et Thomas L. Poulos, « The crystal structure of chloroperoxidase: a heme peroxidase–cytochrome P450 functional hybrid », Structure, vol. 3, no 12, , p. 1367-1377 (PMID 8747463, DOI 10.1016/s0969-2126(01)00274-x, lire en ligne)
