Chloramphénicol acétyltransférase

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Chloramphénicol O-acétyltransférase
Description de cette image, également commentée ci-après

Structure d'une CAT de type III (PDB 3CLA[1])

N° EC EC 2.3.1.28
N° CAS 9040-07-7
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 2.3.1.28 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

La chloramphénicol acétyltransférase (CAT) est une acétyltransférase qui catalyse la réaction :

acétyl-CoA + chloramphénicol \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} CoA + acétate de chloramphénicol.

Cette enzyme, présente chez certaines bactéries[2], intervient dans la détoxication du chloramphénicol, conférant à ces bactéries une résistance (en) à cet antibiotique[3]. Cette réaction d'acétylation, dans laquelle un résidu d'histidine de l'extrémité C-terminale joue un rôle déterminant, empêche le chloramphénicol de se lier aux ribosomes.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) A.G.W. Leslie, « Refined crystal structure of type III chloramphenicol acetyltransferase at 1·75 Å resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 213, no 1,‎ , p. 167-186 (PMID 2187098, DOI 10.1016/S0022-2836(05)80129-9, lire en ligne)
  2. (en) J. Engel et D. J. Prockop, « The Zipper-Like Folding of Collagen Triple Helices and the Effects of Mutations that Disrupt the Zipper », Annual Review of Biophysics and Biophysical Chemistry, vol. 20,‎ , p. 137-152 (PMID 1867713, DOI 10.1146/annurev.bb.20.060191.001033, lire en ligne)
  3. (en) W. V. Shaw, L. C. Packman, B. D. Burleigh, A. Dell, H. R. Morris et B. S. Hartley, « Primary structure of a chloramphenicol acetyltransferase specified by R plasmids », Nature, vol. 282, no 5741,‎ , p. 870-872 (PMID 390404, DOI 10.1038/282870a0, lire en ligne)