Édition (biologie)

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L'édition est une modification post-transcriptionnelle des ARN changeant la séquence codante existant au niveau de l'ADN. Elle peut se dérouler pendant la transcription ou de manière post-transcriptionnelle. Ce terme recouvre trois événements différents : l'addition de nucléotide(s), le remplacement d'une base ou la modification d'une base au niveau de l'ARN. Le processus d'édition a été découvert initialement chez les mitochondries des trypanosomes[1].

Définition[modifier | modifier le code]

L'édition est un phénomène biologique qui permet à la cellule de modifier la séquence de l'ARNm après la transcription.

La séquence polypeptidique qui résultera de la traduction de cet ARNm ne correspond donc pas à la séquence exacte du gène correspondant. C'est une forme de régulation post-transcriptionnelle, ou de maturation de l'ARN.

Modification de base[modifier | modifier le code]

Adénosine en Inosine[modifier | modifier le code]

L'édition est effectuée par une enzyme nommée "Adenosine Deaminase Acting on RNA" (ADAR). Cette famille de protéine, recouvrant ADAR1, ADAR2 et ADAR3 agit sur les ARN double brin en forme d'épingle à cheveux, en transformant l'adénine (A) en Inosine (I). L'inosine n'est pas une base classique, elle sera reconnue comme un G par la machinerie cellulaire (régulation post-trancriptionnelle, traduction, etc)[2].

Cytidine en Uridine[modifier | modifier le code]

Ce type d'édtion des ARN se caractérise par la modification de cytosine (C) en uracile (U) dans la séquence de l'ARN. L'édition C vers U est présente dans les différents compartiments subcellulaires exprimant un génome (Noyau, Mitochondries, Chloroplastes). Également elle est retrouvée dans différents clades. Étonnamment, l'édition C vers U est effectuée par des mécanismes moléculaires différents d'un clade à un autre.

Chez les mammifères[modifier | modifier le code]

Mis en évidence pour la première fois en 1987[3],[4], l'édition d'un codon CAA (Q, Glutamine) en codon UAA (Stop) de l'ARNm de ApoB (dans le noyau) permet l'obtention de deux protéines : ApoB100 (dans le foie) et ApoB48 (dans l'intestin) plus courte. Le complexe protéique réalisant cette réaction d'édition est composé deux protéines : une cytidine désaminase (Apobec-1) et un co-facteur liant l'ARN (ACF, Apobec-1 complementation factor)[5].

Chez les plantes terrestres[modifier | modifier le code]

Chez les plantes terrestres, l'édition C vers U n'est retrouvée que dans les organites à génome (Chloroplastes et Mitochondries). Découvert en 1989 dans la mitochondrie du blé[6],[7] et d'Oenothera[8]. Puis en 1991 dans le chloroplaste du maïs[9]. C'est dans ce groupe qu'on retrouve le plus grand nombre de sites d'édition (i.e. de Cytosines éditées), l'espèce modèle Arabidopsis thaliana possède plus de 40 sites chloroplastiques et plus de 600 sites mitochondriales[10]. Le complexe protéique effectuant l'édition dans les organites des plantes terrestres (ou "editosome") est composée de nombreux acteurs, comme les protéines à motifs PPR, les protéines MORF/RIP, les protéines ORRM[10],[11]. Le plus remarquable dans cet éditosome est sa grande flexibilité de composition. En effet, en fonction du site d'édtion, les protéines requises sont différentes. Les protéines à motifs PPR jouent le rôle de facteurs de spécificités en se liant à l'ARN, les autres (MORF/RIP, ORRM) sont des co-facteurs plus généraux (participant à l'édition de nombreux sites) dont la fonction n'est pas encore très bien comprise. L'enzyme catalysant cette réaction demeure inconnue mais de nombreux travaux, se basant sur la phylogénie et l'étude de mutants, suggèrent que c'est le domaine DYW porté par certaines protéines PPR qui joue ce rôle[12],[13],[14],[15].

Uridine vers Cytidine[modifier | modifier le code]

L'enzyme uripidique va changer ce nucléotide U en C après la transcription.

Exemples[modifier | modifier le code]

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) R. Benne, J. Van den Burg, J.P. Brakenhoff, PR. Sloof, J.H. Van Boom et M.C. Tromp, « Major transcript of the frameshifted coxII gene from trypanosome mitochondria contains four nucleotides that are not encoded in the DNA. », Cell, vol. 46,‎ , p. 819-826 (PMID 3019552)
  2. (en) Cesare Orlandi, Alessandro Barbon et Sergio Barlati, « Activity Regulation of Adenosine Deaminases Acting on RNA (ADARs) », Molecular Neurobiology, vol. 45,‎ , p. 61-75 (ISSN 0893-7648 et 1559-1182, DOI 10.1007/s12035-011-8220-2, lire en ligne)
  3. (en) S. H. Chen, G. Habib, C. Y. Yang et Z. W. Gu, « Apolipoprotein B-48 is the product of a messenger RNA with an organ-specific in-frame stop codon », Science, vol. 238, no 4825,‎ , p. 363–366 (ISSN 0036-8075 et 1095-9203, PMID 3659919, DOI 10.1126/science.3659919, lire en ligne)
  4. Lyn M. Powell, Simon C. Wallis, Richard J. Pease et Yvonne H. Edwards, « A novel form of tissue-specific RNA processing produces apolipoprotein-B48 in intestine », Cell, vol. 50, no 6,‎ , p. 831–840 (ISSN 0092-8674, DOI 10.1016/0092-8674(87)90510-1, lire en ligne)
  5. (en) Valerie Blanc et Nicholas O. Davidson, « APOBEC-1-mediated RNA editing », Wiley Interdisciplinary Reviews: Systems Biology and Medicine, vol. 2, no 5,‎ , p. 594–602 (ISSN 1939-5094, PMID 20836050, PMCID PMC3086428, DOI 10.1002/wsbm.82, lire en ligne)
  6. (en) José M. Gualberto, Lorenzo Lamattina, Géraldine Bonnard et Jacques-Henry Weil, « RNA editing in wheat mitochondria results in the conservation of protein sequences », Nature, vol. 341, no 6243,‎ , p. 660–662 (ISSN 0028-0836 et 1476-4687, DOI 10.1038/341660a0, lire en ligne)
  7. Patrick S. Covello et Michael W. Gray, « RNA editing in plant mitochondria », Nature, vol. 341, no 6243,‎ , p. 662–666 (ISSN 0028-0836 et 1476-4687, DOI 10.1038/341662a0, lire en ligne)
  8. (en) R. Hiesel, B. Wissinger, W. Schuster et A. Brennicke, « RNA editing in plant mitochondria », Science, vol. 246, no 4937,‎ , p. 1632–1634 (ISSN 0036-8075 et 1095-9203, PMID 2480644, DOI 10.1126/science.2480644, lire en ligne)
  9. (en) Brigrtte Hoch, Rainer M. Maier, Kurt Appel et Gabor L. Igloi, « Editing of a chloroplast mRNA by creation of an initiation codon », Nature, vol. 353, no 6340,‎ , p. 178–180 (ISSN 0028-0836 et 1476-4687, DOI 10.1038/353178a0, lire en ligne)
  10. a et b (en) Mizuho Ichinose, Mamoru Sugita, Mizuho Ichinose et Mamoru Sugita, « RNA Editing and Its Molecular Mechanism in Plant Organelles », Genes, vol. 8, no 1,‎ , p. 5 (PMID 28025543, PMCID PMC5295000, DOI 10.3390/genes8010005, lire en ligne)
  11. (en) Mizuki Takenaka, Anja Zehrmann, Daniil Verbitskiy et Barbara Härtel, « RNA Editing in Plants and Its Evolution », Annual Review of Genetics, vol. 47, no 1,‎ , p. 335–352 (ISSN 0066-4197 et 1545-2948, DOI 10.1146/annurev-genet-111212-133519, lire en ligne)
  12. (en) Véronique Salone, Mareike Rüdinger, Monika Polsakiewicz et Beate Hoffmann, « A hypothesis on the identification of the editing enzyme in plant organelles », FEBS Letters, vol. 581, no 22,‎ , p. 4132–4138 (ISSN 0014-5793, DOI 10.1016/j.febslet.2007.07.075, lire en ligne)
  13. (en) Clément Boussardon, Alexandra Avon, Peter Kindgren et Charles S. Bond, « The cytidine deaminase signature HxE(x)nCxxC of DYW1 binds zinc and is necessary for RNA editing ofndhD-1 », New Phytologist, vol. 203, no 4,‎ , p. 1090–1095 (ISSN 0028-646X, DOI 10.1111/nph.12928, lire en ligne)
  14. (en) Damien Guillaumot, Mauricio Lopez-Obando, Kevin Baudry et Alexandra Avon, « Two interacting PPR proteins are major Arabidopsis editing factors in plastid and mitochondria », Proceedings of the National Academy of Sciences, vol. 114, no 33,‎ , p. 8877–8882 (ISSN 0027-8424 et 1091-6490, PMID 28760958, PMCID PMC5565446, DOI 10.1073/pnas.1705780114, lire en ligne)
  15. (en) Jessica A. Wagoner, Tao Sun, Lin Lin et Maureen R. Hanson, « Cytidine Deaminase Motifs within the DYW Domain of Two Pentatricopeptide Repeat-containing Proteins Are Required for Site-specific Chloroplast RNA Editing », Journal of Biological Chemistry, vol. 290, no 5,‎ , p. 2957–2968 (ISSN 0021-9258 et 1083-351X, PMID 25512379, PMCID PMC4317000, DOI 10.1074/jbc.M114.622084, lire en ligne)