Sorbitol déshydrogénase

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La sorbitol déshydrogénase (SDH), ou L-iditol 2-déshydrogénase, est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

L-iditol + NAD+ \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} L-sorbose + NADH + H+.

Cette enzyme est très largement distribuée chez les être vivants et a été retrouvée chez les archées, les bactéries, les levures, les plantes et les animaux. Elle agit sur un grand nombre d'alditols, notamment sur le L-iditol, le D-glucitol, le D-xylitol et le D-galactitol. Des enzymes de tissus différents auront des spécificités différentes vis-à-vis des substrats. Cette enzyme est spécifique du NAD+ et ne fonctionne pas avec le NADP+. Un cation de zinc intervient également dans la catalyse.

Elle est connue notamment pour convertir le sorbitol, issu du glucose, en fructose[2] :

Conversion du glucose en fructose via le sorbitol.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Thomas A. Pauly, Jennifer L. Ekstrom, David A. Beebe, Boris Chrunyk, David Cunningham, Matthew Griffor, Ajith Kamath, S.Edward Lee, Rebecca Madura, Dewitt Mcguire, Timothy Subashi, David Wasilko, Paul Watts, Banavara L. Mylari, Peter J. Oates, Paul D. Adams, Virginia L. Rath, « X-Ray Crystallographic and Kinetic Studies of Human Sorbitol Dehydrogenase », Structure, vol. 11, no 9,‎ septembre 2003, p. 1071-1085 (lire en ligne) DOI:10.1016/S0969-2126(03)00167-9
  2. (en) O. El-Kabbani, C. Darmanin and R. P.-T. Chung, « Sorbitol Dehydrogenase: Structure, Function and Ligand Design », Current Medicinal Chemistry, vol. 11, no 4,‎ février 2004, p. 465-476 (lire en ligne) DOI:10.2174/0929867043455927