Métalloprotéinase

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Les métalloprotéinases (ou métalloprotéases) constituent une famille d'enzyme de la classe des peptidases, appelées ainsi en raison de la présence dans leur site actif d'un ion métallique qui participe à la catalyse de la coupure de la liaison peptidique dans les protéines.

Il existe deux sous-groupes de métalloprotéinases:

  • Les exopeptidases : métalloexopeptidases (EC 3.4.17). Par exemple la méthionine aminopeptidase qui clive la methionine N-terminale des protéines est une métalloexopeptidase qui contient deux atomes de cobalt dans son site actif
  • Les endopeptidases : métalloendopeptidases (EC 3.4.24). Les métalloprotéinases matricielles sont une classe importante de métallopendopeptidases qui contiennent en général un atome de zinc dans leur site actif.