ADH4

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ADH4
Visualisation de la protéine Cristallisée ADH4
Structures disponibles
PDBRecherche d'orthologue: PDBe RCSB
Identifiants
AliasesADH4, alcool déshydrogénadse 4
IDs externesOMIM: 103740 MGI: 1349472 HomoloGene: 20162 GeneCards: ADH4
Wikidata
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L'alcool déshydrogénadse 4 est une enzyme qui est codée chez l'Homme, par le gène ADH4[5].

Le gèneADH4 est présent sur l'alcool déshydrogénase, qui est une enzyme de classe II. Il code la sous-unités 4 pi de l'alcool désydrogénase. Cette enzyme fait partie de la famille des alcools déshydrogénases. Les membres de cette famille d'enzymes, métabolisent une grande variété de substrats, comme l'éthanol, le rétinol, d'autres alcools aliphatiques, les hydoxystéroïdes et les produits de peroxydation lipidique. L'alcool déshydrogénase de classe II est un homodimère, composé de 2 sous-unités pi identiques. Il métabolise essentiellement l'oxydation des alcools aliphatiques qui ont une longue chaîne carbonée ainsi que des alcools aromatiques. Il présente une faible sensibilité pour le pyrazole. Ce gène est localisé sur le chromosome 4 dans le groupe de gènes de l'alcool déshydrogénase[5].

Références[modifier | modifier le code]

  1. ↑ a b et c GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000198099 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ a b et c GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000037797 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ « Publications PubMed pour l'Homme », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  4. ↑ « Publications PubMed pour la Souris », sur National Center for Biotechnology Information, U.S. National Library of Medicine
  5. ↑ a et b « Entrez Gene: ADH4 alcohol dehydrogenase 4 (class II), pi polypeptide »

Bibliographie[modifier | modifier le code]

  • « Alcohol dehydrogenase genes: restriction fragment length polymorphisms for ADH4 (pi-ADH) and ADH5 (chi-ADH) and construction of haplotypes among different ADH classes. », Hum. Genet., vol. 90, no 4,‎ , p. 395–401 (PMID 1362387, DOI 10.1007/bf00220466)
  • « Cloning and characterization of the human ADH4 gene. », Gene, vol. 103, no 2,‎ , p. 269–74 (PMID 1889753, DOI 10.1016/0378-1119(91)90285-J)
  • « Structure of the class II enzyme of human liver alcohol dehydrogenase: combined cDNA and protein sequence determination of the pi subunit. », Biochemistry, vol. 26, no 7,‎ , p. 1926–32 (PMID 3036213, DOI 10.1021/bi00381a021)
  • « Human class II (pi) alcohol dehydrogenase has a redox-specific function in norepinephrine metabolism. », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 83, no 23,‎ , p. 8908–12 (PMID 3466164, PMCID 387042, DOI 10.1073/pnas.83.23.8908)
  • « Biosynthesis of 9-cis-retinoic acid in vivo. The roles of different retinol dehydrogenases and a structure-activity analysis of microsomal retinol dehydrogenases. », J. Biol. Chem., vol. 276, no 22,‎ , p. 19253–8 (PMID 11279029, DOI 10.1074/jbc.M100215200)
  • « Insight into hepatocellular carcinogenesis at transcriptome level by comparing gene expression profiles of hepatocellular carcinoma with those of corresponding noncancerous liver. », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 98, no 26,‎ , p. 15089–94 (PMID 11752456, PMCID 64988, DOI 10.1073/pnas.241522398)
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  • « Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. », Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A., vol. 99, no 26,‎ , p. 16899–903 (PMID 12477932, PMCID 139241, DOI 10.1073/pnas.242603899)
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  • « Alcohol dehydrogenase polymorphisms influence alcohol-elimination rates in a male Jewish population. », Alcohol. Clin. Exp. Res., vol. 28, no 1,‎ , p. 10–4 (PMID 14745297, DOI 10.1097/01.ALC.0000108667.79219.4D)
  • « The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). », Genome Res., vol. 14, no 10B,‎ , p. 2121–7 (PMID 15489334, PMCID 528928, DOI 10.1101/gr.2596504)
  • « Hominids adapted to metabolize ethanol long before human-directed fermentation. », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 112, no 2,‎ , p. 599–608 (PMID 25453080, PMCID 4299227, DOI 10.1073/pnas.1404167111)
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