Alcool déshydrogénase

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Alcool déshydrogénase
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Structure d'une alcool déshydrogénase cristallisée de drosophile (PDB 1A4U[1]).

N° EC EC 1.1.1.1
N° CAS 9031-72-5
Cofacteur(s) Zn ou Fe
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB 1.1.1.1 à l'IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

L'alcool déshydrogénase est une oxydoréductase qui catalyse les réactions :

alcool primaire + NAD+    aldéhyde + NADH + H+ ;
alcool secondaire + NAD+    cétone + NADH + H+.

Il s'agit d'une famille d'enzymes qui permettent l'interconversion de certains alcools, et notamment l'éthanol, en aldéhydes et cétones, couplée la réduction du NAD+ en NADH. Chez l'humain et de nombreux autres animaux, l'alcool déshydrogénase est hépatique et participe à la détoxication de l'organisme par l'élimination des alcools toxiques. Chez les levures, les plantes et de nombreuses bactéries, les alcool déshydrogénases fonctionnent en sens inverse et produisent de l'alcool en générant du NAD+. C'est le processus de fermentation alcoolique, à la base de la biosynthèse de l'éthanol, utilisé dans la production du vin, de la bière, du cidre, ainsi que des agrocarburants.

Structure d'une alcool déshydrogénase humaine cristallisée (PDB 1M6H[2]).

Mutations[modifier | modifier le code]

Il existe plusieurs variants de cette enzyme. Chez les asiatiques, à l'exception des indiens, l'allèle ADH1B*2[3] a une fréquence élevée. Il code un variant de l'alcool déshydrogénase qui est plus actif que celui codé par l'allèle majoritairement trouvé dans la population mondiale. Cette enzyme métabolise donc plus rapidement l'alcool en acétaldéhyde. Ensuite, l'acétaldéhyde déshydrogénase prend en charge la réaction suivante pour métaboliser l'acétaldéhyde en acétyl-coenzyme A. Dans les populations chinoises, taïwanaises, japonaises et coréennes, un variant de l'allèle pour cette enzyme, l'ALDH2*2[4] est largement présent. Cette enzyme a une activité plus faible que l'allèle le plus fréquent dans la population mondiale, notamment en Europe, ce qui induit une accumulation de l'acétaldéhyde, qui constitue un produit intermédiaire toxique. Les individus porteurs de ces deux allèles sont donc intolérants à l'alcool.

Certaines études menées[5] montrent que ces populations ont une plus faible fréquence de dépendance à l'alcool.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Jordi Benach, Sı́lvia Atrian, Roser Gonzàlez-Duarte et Rudolf Ladenstein, « The refined crystal structure of Drosophila lebanonensis alcohol dehydrogenase at 1.9 å resolution », Journal of Molecular Biology, vol. 282, no 2,‎ , p. 383-399 (PMID 9735295, DOI 10.1006/jmbi.1998.2015, lire en ligne)
  2. (en) Paresh C. Sanghani, Howard Robinson, William F. Bosron et Thomas D. Hurley, « Human Glutathione-Dependent Formaldehyde Dehydrogenase. Structures of Apo, Binary, and Inhibitory Ternary Complexes », Biochemistry, vol. 41, no 35,‎ , p. 10778-10786 (PMID 12196016, DOI 10.1021/bi0257639, lire en ligne)
  3. Mimy Y. Eng, Susan E. Luczak et Tamara L. Wall, « ALDH2, ADH1B, and ADH1C genotypes in Asians: a literature review », Alcohol Research & Health: The Journal of the National Institute on Alcohol Abuse and Alcoholism, vol. 30,‎ , p. 22–27 (ISSN 1535-7414, PMID 17718397, PMCID 3860439, lire en ligne)
  4. Mimy Y. Eng, Susan E. Luczak et Tamara L. Wall, « ALDH2, ADH1B, and ADH1C genotypes in Asians: a literature review », Alcohol Research & Health: The Journal of the National Institute on Alcohol Abuse and Alcoholism, vol. 30,‎ , p. 22–27 (ISSN 1535-7414, PMID 17718397, PMCID 3860439, lire en ligne)
  5. Chiao-Chicy Chen et Shih-Jiun Yin, « Alcohol abuse and related factors in Asia », International Review of Psychiatry (Abingdon, England), vol. 20,‎ , p. 425–433 (ISSN 1369-1627, PMID 19012127, DOI 10.1080/09540260802344075, lire en ligne)