Famille de la sécrétine
Les hormones glucagon / GIP / sécrétine / VIP constituent une famille d'hormones peptidiques à évolution constante qui régulent l'activité des récepteurs couplés aux protéines G de la famille des récepteurs de la sécrétine.
Un certain nombre d'hormones polypeptidiques, principalement exprimées dans l'intestin ou le pancréas, appartiennent à un groupe de ces peptides structurellement apparentés[1],[2]. Une de ces hormones, le glucagon, est largement distribuée et produite dans les cellules alpha des îlots de Langerhans du pancréas[3]. Il affecte le métabolisme du glucose dans le foie[4] en inhibant la synthèse du glycogène, en stimulant la glycogénolyse et en renforçant la gluconéogenèse. Il augmente également la mobilisation du glucose, des acides gras libres et des corps cétoniques, métabolites produits en excès dans le diabète sucré. Le glucagon est produit, comme d’autres hormones peptidiques, sous forme d’un plus grand précurseur (préproglucagon), qui est scindé pour produire le glucagon, le glucagon-like peptide-1 (GLP-1), le glucagon-like peptide-2 (GLP-2) et la glicentine[5]. La structure du glucagon lui-même est entièrement conservée chez toutes les espèces de mammifères chez lesquelles il a été étudié[3]. Parmi les autres membres du groupe structurellement similaires, on peut citer la sécrétine, le peptide inhibiteur gastrique, le peptide intestinal vasoactif (VIP), la pré-albumine (transthyrétine), le peptide HI-27 et le facteur de libération de l'hormone de croissance.
Hormones humaines de cette famille[modifier | modifier le code]
ADCYAP1 ; GCG ; GHRH ; GIP ; SCT ; VIP ;
Voir aussi[modifier | modifier le code]
Références[modifier | modifier le code]
- « Vasoactive intestinal polypeptide and related peptides. Isolation and chemistry », Annals of the New York Academy of Sciences, vol. 527, , p. 1–19 (PMID 3133967, DOI 10.1111/j.1749-6632.1988.tb26968.x)
- « Glucagon and related peptides. Molecular structure and biological specificity », Annals of the New York Academy of Sciences, vol. 527, , p. 168–85 (PMID 3291691, DOI 10.1111/j.1749-6632.1988.tb26980.x)
- « Primary structure of glucagon from an elasmobranchian fish. Torpedo marmorata », General and Comparative Endocrinology, vol. 60, no 3, , p. 398–405 (PMID 4076759, DOI 10.1016/0016-6480(85)90073-5)
- « Mammalian pancreatic preproglucagon contains three glucagon-related peptides », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 80, no 18, , p. 5485–9 (PMID 6577439, PMCID 384282, DOI 10.1073/pnas.80.18.5485)
- « Isolation of peptide hormones from the pancreas of the bullfrog (Rana catesbeiana). Amino acid sequences of pancreatic polypeptide, oxyntomodulin, and two glucagon-like peptides », The Journal of Biological Chemistry, vol. 263, no 20, , p. 9746–51 (PMID 3260236)
