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« Betacoronavirus » : différence entre les versions

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Betacoronavirus est l'un des quatre genres de coronavirus de la sous-famille Orthocoronavirinae dans la famille Coronaviridae, et l'ordre Nidovirales. Ce sont des virus à ARN simple brin enveloppés, de sens positif, d'origine zoonotique.

Le genre Betacoronavirus est organisé en 5 sous-genres et une quinzaine d'espèces. Dans la littérature plus ancienne, ce genre est également connu sous le nom de "Coronavirus du groupe 2".

Les bétacoronavirus de la plus haute importance clinique concernant les humains sont Betacoronavirus 1 (OC43) et Human coronavirus HKU1 dans le sous-genre Embecovirus, SARS-CoV et 2019-nCov dans le sous-genre Sarbecovirus[1] et MERS-CoV dans le sous-genre Merbecovirus[2].

Virologie

Les bétacoronavirus infectent principalement les chauves-souris, mais également d'autres espèces de mammifères comme les humains, les chameaux et les lapins[3] [4] [5] [6]. Les bétacoronavirus qui ont provoqué des épidémies chez l'homme provoquent généralement de la fièvre et des symptômes respiratoires. Ils incluent:

Génome

Les coronavirus ont un génome ARN de grande taille qui varie de 26 à 32 kilobases.

Classification

Au sein du genre Betacoronavirus 5 sous-genres sont reconnus par l'International Committee on Taxonomy of Viruses (ICTV):

Virions

Les particules virales, quasi-sphériques, sont généralement décorées de grandes projections de surface (~ 20nm) en forme de massue ou de pétale (les "spikes" en anglais), qui créent une image qui rappelle la couronne solaire en micrographie électronique: cette propriété est à l'origine du nom des coronavirus. Les spikes, qui décorent la surface du virus, déterminent le tropisme de l'hôte.

Le sous-genre Embecovirus diffère des autres en ce que les virions ont une protéine en forme de pointe plus courte appelée hémagglutinine estérase (HE).

Plusieurs structures des protéines de "spikes" ont été résolues. Le domaine de liaison au récepteur dans la protéine de spike des alpha- et bétacoronavirus est catalogué comme InterPro: IPRO018548[7] [8]. Les protéines de spike s'assemblent en trimères (PDB: 3jcl[9], 6acg[10]) dont la structure centrale rappelle celle des protéines F (fusion) de paramyxovirus[11].

  1. « Phylogeny of SARS-like betacoronaviruses », nextstrain (consulté le )
  2. Memish, Zumla, Al-Hakeem et Al-Rabeeah, « Family Cluster of Middle East Respiratory Syndrome Coronavirus Infections », New England Journal of Medicine, vol. 368, no 26,‎ , p. 2487–94 (PMID 23718156, DOI 10.1056/NEJMoa1303729)
  3. Woo, Wang, Lau et Xu, « Comparative analysis of twelve genomes of three novel group 2c and group 2d coronaviruses reveals unique group and subgroup features », Journal of Virology, vol. 81, no 4,‎ , p. 1574–85 (PMID 17121802, PMCID 1797546, DOI 10.1128/JVI.02182-06)
  4. Lau, Woo, Yip et Fan, « Isolation and characterization of a novel Betacoronavirus subgroup A coronavirus, rabbit coronavirus HKU14, from domestic rabbits », Journal of Virology, vol. 86, no 10,‎ , p. 5481–96 (PMID 22398294, PMCID 3347282, DOI 10.1128/JVI.06927-11)
  5. Lau, Poon, Wong et Wang, « Coexistence of different genotypes in the same bat and serological characterization of Rousettus bat coronavirus HKU9 belonging to a novel Betacoronavirus subgroup », Journal of Virology, vol. 84, no 21,‎ , p. 11385–94 (PMID 20702646, PMCID 2953156, DOI 10.1128/JVI.01121-10)
  6. Zhang, Zheng, Agwanda et Ommeh, « Serological evidence of MERS-CoV and HKU8-related CoV co-infection in Kenyan camels », Emerging Microbes & Infections, vol. 8, no 1,‎ , p. 1528–1534 (DOI 10.1080/22221751.2019.1679610)
  7. (en) « Spike receptor binding domain (InterPro entry IPR018548) », sur https://www.ebi.ac.uk/interpro (consulté le )
  8. Huang, Qi, Lu et Wang, « Putative Receptor Binding Domain of Bat-Derived Coronavirus HKU9 Spike Protein: Evolution of Betacoronavirus Receptor Binding Motifs. », Biochemistry, vol. 55, no 43,‎ , p. 5977-5988 (PMID 27696819, DOI 10.1021/acs.biochem.6b00790)
  9. (en-US) A. C. Walls, M. A. Tortorici, B. J. Bosch et B. Frenz, « Cryo-electron microscopy structure of a coronavirus spike glycoprotein trimer. », Nature, vol. 531,‎ , p. 47–52 (DOI 10.2210/pdb3jcl/pdb, lire en ligne, consulté le )
  10. (en-US) W. Song, M. Gui, X. Wang et Y. Xiang, « Cryo-EM structure of the SARS coronavirus spike glycoprotein in complex with its host cell receptor ACE2. », PLoS Pathog., vol. 14,‎ , e1007236–e1007236 (DOI 10.2210/pdb6acg/pdb, lire en ligne, consulté le )
  11. Walls, Tortorici, Bosch et Frenz, « Cryo-electron microscopy structure of a coronavirus spike glycoprotein trimer », Nature, vol. 531, no 7592,‎ , p. 114–117 (DOI 10.1038/nature16988)