Phénylalanine ammonia-lyase

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La phénylalanine ammonia-lyase (PAL), EC 4.3.1.24, est une enzyme de type lyase présente chez les plantes et les mycètes (champignons). La PAL catalyse la conversion de l'acide aminé phénylalanine en acide cinnamique, avec libération d'ammoniac (NH3) :

L-phénylalanine \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} acide trnas-cinnamique + NH3.

Cette réaction est la première étape de la synthèse de produits phytochimiques appelés phénylpropanoïdes.

La PAL appartient à la famille des lyases, plus spécifiquement à la famille des enzymes catalysant les réactions de rupture de liaison carbon-azote (EC 4.3). La PAL participe à 5 voies métaboliques : métabolisme de la tyrosine, métabolisme de la phénylalanine, cycle de l'azote, biosynthèse des phénylpropanoïdes et biosynthèse des alcaloïdes II.

Structure[modifier | modifier le code]

L'enzyme est codée par trois ou quatre gènes, il existe donc dans de nombreuses plantes plusieurs isoformes paralogues. À la date de 2007, 5 structures ont été identifiées pour cette classe d'enzyme, avec les codes PDB 1T6J, 1T6P, 1W27, 1Y2M,, et 2NYF.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Joseph C. Calabrese, Douglas B. Jordan, Amechand Boodhoo, Sima Sariaslani et Todd Vannelli, « Crystal Structure of Phenylalanine Ammonia Lyase:  Multiple Helix Dipoles Implicated in Catalysis », Biochemistry, vol. 43, no 36,‎ 2004, p. 11403-11416 (lire en ligne) DOI:10.1021/bi049053+ PMID : 15350127