Nucléotidase

Une nucléotidase, ou nucléotide phosphatase, est une enzyme qui catalyse l'hydrolyse du groupe phosphate des nucléotides (ribonucléotides comme désoxyribonucléotides) en libérant le nucléoside correspondant. Ces enzymes participent à la dégradation des nucléotides. Elles sont présentes chez tous les êtres vivants.

Il existe plusieurs types de nucléotidases selon leur mécanisme réactionnel. Les 5’-nucléosidases (EC 3.1.3.5) hydrolysent les groupes phosphate en position 5’ des nucléotides, tandis que les 3’-nucléosidases (EC 3.1.3.6) hydrolysent les groupes phosphate en position 3’ des ribonucléotides et des désoxyribonucléotides portant leur groupe phosphate en 3’, et que les phosphoadénylate-3’-nucléosidases (EC 3.1.3.7) clivent les groupes phosphate en position 3’ des nucléotides 3’,5’-bisphosphates. Le tableau ci-dessous présente des nucléotidases humaines :

EC	Gène, UniProt	Substrats	Caractéristiques
EC 3.1.3.5	NT5C1A UniProt : Q9BXI3	AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (faiblement pour désoxy)	Muscles squelettiques
EC 3.1.3.5	NT5C1B UniProt : Q96P26	AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (faiblement pour désoxy)	Testicules, placenta, pancreas
EC 3.1.3.5	NT5C2 UniProt : P49902	AMP, GMP, IMP (faible pour CMP, TMP, UMP, XMP)
EC 3.1.3.5	NT5C3 UniProt : Q9H0P0	CMP, TMP, UMP	4 Isoformes ; réticulocytes, lymphocytes ; pathologie : carence héréditaire en pyrimidine-5’-nucléotidase impliquée dans l'empoisonnement au plomb
EC 3.1.3.5	NT5C3L UniProt : Q969T7	AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP (faiblement pour désoxy)
EC 3.1.3.5	NT5E UniProt : P21589	AMP, CMP, GMP, IMP, TMP, UMP, XMP	Pathologie : calcification héréditaire des artères et des articulations
EC 3.1.3.5	ACPP UniProt : P15309	AMP (isoforme 2 uniquement)	Cellules glandulaires et épithéliales ; isoforme 2 multifonctionnelle
EC 3.1.3.7	BPNT1 UniProt : O95861	PAPS, PAP	Reins, foie, pancréas, cœur
EC 3.1.3.7	IMPAD1 UniProt : Q9NX62	PAP, InsP	Pathologie : achondroplasie

Notes et références

• (en) Tozzi Maria Graziaa, « Inborn Errors in Purine Metabolism: Role of 5′-Nucleotidases and Their Involvement in the Etiology of Neurological Impairments », Nucleosides, Nucleotides and Nucleic Acids, vol. 30, n^o 12,‎ décembre 2011, p. 1276-1283 (PMID 22132987, DOI 10.1080/15257770.2011.616869, lire en ligne)
• (en) Piero L. Ipata, Marcella Camici, Vanna Micheli et Maria G. Tozzi, « Metabolic Network of Nucleosides in the Brain », Current Topics in Medicinal Chemistry, vol. 11, n^o 8,‎ 2011, p. 909-922 (PMID 21401502, DOI 10.2174/156802611795347555, lire en ligne)
• (en) Chiara Rampazzo, Cristina Miazzi, Elisa Franzolin, Giovanna Pontarin, Paola Ferraro, Miriam Frangini, Peter Reichard et Vera Bianchi, « Regulation by degradation, a cellular defense against deoxyribonucleotide pool imbalances », Mutation Research/Genetic Toxicology and Environmental Mutagenesis, vol. 703, n^o 1,‎ 28 novembre 2010, p. 2-10 (PMID 20561600, DOI 10.1016/j.mrgentox.2010.06.002, lire en ligne)
• (en) Herbert Zimmermann, Matthias Zebisch et Norbert Sträter, « Cellular function and molecular structure of ecto-nucleotidases », Purinergic Signalling, vol. 8, n^o 3,‎ septembre 2012, p. 437-502 (PMID 22555564, PMCID 3360096, DOI 10.1007/s11302-012-9309-4, lire en ligne)
• (en) Bhadrapura L. Dhananjaya et Cletus J. M. D'Souza, « The pharmacological role of nucleotidases in snake venoms », Cell Biochemistry and Function, vol. 28, n^o 3,‎ avril 2010, p. 171-177 (PMID 20186872, DOI 10.1002/cbf.1637, lire en ligne)