Hème oxygénase

Structure d'une hème oxygénase humaine cristallisée (PDB 1TWR^[1])

Données clés
N° EC	EC 1.14.99.3
N° CAS	9059-22-7

Activité enzymatique
IUBMB	Entrée IUBMB
IntEnz	Vue IntEnz
BRENDA	Entrée BRENDA
KEGG	Entrée KEGG
MetaCyc	Voie métabolique
PRIAM	Profil
PDB	RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
GO	AmiGO / EGO

L'hème oxygénase (HO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

hème + 3 accepteurs réduits + 3 O₂

\rightleftharpoons

biliverdine + Fe²⁺ + CO + 3 accepteurs d'électrons oxydés + 3 H₂O.

Cette enzyme intervient dans la dégradation de l'hème ; ses produits de dégradation sont la biliverdine, un cation de fer Fe²⁺ et le monoxyde de carbone CO^[2]^,^[3]. Elle scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de verdoglobine si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine est ensuite convertie en bilirubine par la biliverdine réductase.

Cette réaction s'observe lors de la formation d'ecchymoses avec les différents changements de couleur, le rouge est dû à l'hème, le vert à la biliverdine, et le jaune à la bilirubine. Dans les conditions physiologiques normales, l'activité de l'hème oxygénase est très importante au niveau de la rate, lorsque les vieux érythrocytes sont séquestrés et détruits.

Isoformes[modifier | modifier le code]

Il existe trois isoformes de l'hème oxygénase.

L'hème oxygénase 1 (HO-1) est l'isoforme induit en réponse à divers stress (hypoxie, cytokines…). L'hème oxygenase 2 (HO-2) est l'isoforme constitutif exprimé dans les conditions normales d'homéostasie. Il existe un troisième isoforme, l'hème oxygenase 3 (HO-3) sans activité catalytique propre.

Notes et références[modifier | modifier le code]

↑ (en) Latesh Lad, Paul R. Ortiz de Montellano et Thomas L. Poulos, « Crystal structures of ferrous and ferrous–NO forms of verdoheme in a complex with human heme oxygenase-1: catalytic implications for heme cleavage », Journal of Inorganic Biochemistry, vol. 98, n^o 11,‎ novembre 2004, p. 1686-1695 (PMID 15522396, DOI 10.1016/j.jinorgbio.2004.07.004, lire en ligne)
↑ (en) Goro Kikuchi, Tadashi Yoshida et Masato Noguchi, « Heme oxygenase and heme degradation », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 338, n^o 1,‎ 9 décembre 2005, p. 558-567 (PMID 16115609, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.08.020, lire en ligne)
↑ (en) Stefan W. Ryter, Jawed Alam et Augustine M. K. Choi, « Heme Oxygenase-1/Carbon Monoxide: From Basic Science to Therapeutic Applications », Physiological Reviews, vol. 86, n^o 2,‎ 1^er avril 2006, p. 583-650 (DOI 10.1152/physrev.00011.2005, lire en ligne)

[10.1016/j.jinorgbio.2004.07.004-1] (en) Latesh Lad, Paul R. Ortiz de Montellano et Thomas L. Poulos, « Crystal structures of ferrous and ferrous–NO forms of verdoheme in a complex with human heme oxygenase-1: catalytic implications for heme cleavage », Journal of Inorganic Biochemistry, vol. 98, n^o 11,‎ novembre 2004, p. 1686-1695 (PMID 15522396, DOI 10.1016/j.jinorgbio.2004.07.004, lire en ligne)

[10.1016/j.bbrc.2005.08.020-2] (en) Goro Kikuchi, Tadashi Yoshida et Masato Noguchi, « Heme oxygenase and heme degradation », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 338, n^o 1,‎ 9 décembre 2005, p. 558-567 (PMID 16115609, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.08.020, lire en ligne)

[10.1152/physrev.00011.2005-3] (en) Stefan W. Ryter, Jawed Alam et Augustine M. K. Choi, « Heme Oxygenase-1/Carbon Monoxide: From Basic Science to Therapeutic Applications », Physiological Reviews, vol. 86, n^o 2,‎ 1^er avril 2006, p. 583-650 (DOI 10.1152/physrev.00011.2005, lire en ligne)

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