Hème oxygénase

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L'hème oxygénase (HO) est une enzyme qui catalyse la dégradation de l'hème. Ses produits de dégradation sont la biliverdine, du fer et du monoxyde de carbone.

Réaction[modifier | modifier le code]

L'hème oxygénase scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de verdoglobine si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine sera ensuite convertie en bilirubine par la biliverdine réductase.

La réaction peut s'écrire ainsi :

Hème + 3 AH2 + 3 O2 → biliverdine + Fe2+ + CO + 3A + 3 H2O

Cette réaction s'observe lors de la formation d'ecchymoses avec les différents changements de couleur, le rouge est dû à l'hème, le vert à la biliverdine, et le jaune à la bilirubine. Dans les conditions physiologiques normales, l'activité de l'hème oxygénase est très importante au niveau de la rate, lorsque les vieux érythrocytes sont séquestrés et détruits.

Isoformes[modifier | modifier le code]

Il existe trois isoformes de l'hème oxygénase.

L'hème oxygénase 1 (HO-1) est l'isoforme induit en réponse à divers stress (hypoxie, cytokines…). L'hème oxygenase 2 (HO-2) est l'isoforme constitutif exprimé dans les conditions normales d'homéostasie. Il existe un troisième isoforme, l'hème oxygenase 3 (HO-3) sans activité catalytique propre.