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Protéine de transfert de lipides
Description de l'image File:Surface_1UVB.png.
Domaine protéique
Pfam PF00234
InterPro IPR003612
SMART SM00499

Les protéines de transfert de lipides (ou PTL ou PLT pour les anglophones) sont un groupe de protéines hautement conservées d'environ 7 à 9 kDa, présentes dans les tissus végétaux supérieurs (pollens y compris) [1] [2]. Comme l'indique leur nom, ces protéines de transfert lipidique embarquent des phospholipides et d'autres groupes d' acides gras en les transférant d'une cellule à l'autre au travers des membranes cellulaires [3]. Les PTL sont divisées en deux grandes sous-familles structurellement liées, selon leurs masses moléculaires LTP1 (9 kDa) et LTP2 (7 kDa). [4]. Différentes PTL se lient à un large éventail de ligands, dont des acides gras à longue de chaîne (C 10 à C 18), des dérivés acylés du coenzyme A (CoA), des phospho- et galactolipides, la prostaglandine B 2, des stérols, des molécules de solvants organiques, et même divers médicaments [2] PTL2

Activité biologique

Chez le végétaux, les protéines de transfert de lipides forment l'une des classes très importantes de défense PRPS, dont beaucoup ont des activités antimicrobiennes et enzymatiques, ou sont des inhibiteurs d'enzymes.

Différentes protéines de cette classe peuvent présenter les activités suivantes: [2]

  • antibactérien
  • antifongique
  • antiviral
  • antiprolifératif

Fonction

La plupart des lipides ne peuvent pas spontanément quitter une cellule ou y entrer en traversant sa membrane car leur hydrophobicité les rend peu solubles dans l'eau. Les PTL permettent ou facilitent le mouvement des lipides entre cellules au travers des membranes en se liant et en les solubilisant. Chaque LTP est généralement spécifique d'un type de substrat, mais peut interagir avec une large variété de lipides. [5]

Les LTP dans les plantes peuvent être impliqués dans:

  • la biosynthèse de la cutine
  • la formation de cire protectrice à la surface des cuticules des feuilles
  • la croissance mitochondriale
  • les réactions de défense des plante face à de nombreux l'agents pathogènes
  • l'adaptation aux changements environnementaux [6]
  • le métabolisme des lipides
  • la fertilisation des plantes à fleurs (on les retrouve dans le pollen)
  • l'adaptation des plantes à certains facteurs de stress
  • l'activation et la régulation de cascades de signalisation
  • al'poptose
  • certaines symbioses
  • la maturation des fruits [2]

Structure

Structure of OsLTP1 (white) bound to Palmitic acid (black). Disulphides indicated in yellow.
Surface charge distribution. Positive charge in blue, negative charge in red.
Cut-through showing internal charge distribution. Positive charge in blue, negative charge in red.
Oryza sativa Lipid Transfer Protein 1 bound to Palmitic acid. (PDB 1UVB)

Les protéines de transfert des lipides sont chez les végétaux constituées de 4 hélices alpha insérées dans une super hélice droitière à topologie de feuille pliée. La structure est stabilisée par des liaisons disulfure reliant les hélices les unes aux autres. Chacune de ces protéines forme une structure présentant une cavité hydrophobe interne où 1 à 2 lipides peuvent être liés et transportés. La surface externe de la protéine étant hydrophile, le complexe "protéine + lipide" devient soluble.Des interactions hydrophobes, et très peu d'interactions chargées, permettent à la protéine d'accepter une large gamme de lipides. [5]


Autres protéines apparentées

Les protéines de transfert des lipides des plantes partagent le même domaine structural [7] que les protéines de stockage des graines [8] et les inhibiteurs de la trypsine alpha-amylase . [9] [10] Ces protéines partagent le même faisceau de quatre hélices stabilisé au disulfure superhélique contenant une cavité interne.

Il n'y a pas de similarité de séquence entre les PTL d'origine animale et végétale. Chez les animaux, la protéine de transfert du cholestérol (LTC), également appelée protéine de transfert des lipides plasmatiques, est une protéine plasmatique facilitant le transport des esters et des triglycérides du cholestérol entre les lipoprotéines .

Rôle dans la santé humaine

Les PTL des végétaux sont des pan-allergènes [11] [12] et peuvent être directement responsables d’ allergie alimentaire . Pru p 3, l' allergène majeur de la pêche, est ainsi un allergène de 9 kDa appartenant à la famille des protéines de transfert de lipides [13]. Leurs propriétés allergiques sont étroitement liées à une stabilité thermique élevée et à leur résistance à la protéolyse gastro-intestinale (elles sont relativement épargnées par la digestion) [14].

De nombreux allergènes de type PTL peuvent provoquer des manifestations de réactions allergiques, mais aussi une sensibilisation via le tractus gastro-intestinal, ce qui les a fait classer parmi les allergènes alimentaires de classe [4].

Chez des patients qui n'y sont pas allergiques, ils peuvent être utilisés comme antioxydants, et préviennent certaines maladies. [15]

Importance commerciale

La protéine de transfert lipidique 1 (de l’orge) est responsable, lorsqu’elle est dénaturée par le processus de brassage, de la majeure partie de la mousse qui se forme sur la bière. [16]

Voir également

  • Mousse de bière

Références

  1. ↑ « Lipid transfer protein: a pan-allergen in plant-derived foods that is highly resistant to pepsin digestion », International Archives of Allergy and Immunology, vol. 124, nos 1–3,‎ , p. 67–9 (PMID 11306929, DOI 10.1159/000053671)
  2. ↑ a b c et d « Lipid Transfer Proteins As Components of the Plant Innate Immune System: Structure, Functions, and Applications », Acta Naturae, vol. 8, no 2,‎ , p. 47–61 (PMID 27437139, PMCID 4947988)
  3. ↑ « Lipid-Transfer Protein in Plants », Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology, vol. 47,‎ , p. 627–654 (PMID 15012303, DOI 10.1146/annurev.arplant.47.1.627)
  4. ↑ a et b « Plant Pathogenesis-Related Proteins PR-10 and PR-14 as Components of Innate Immunity System and Ubiquitous Allergens », Current Medicinal Chemistry, vol. 24, no 17,‎ , p. 1772–1787 (PMID 27784212, DOI 10.2174/0929867323666161026154111)
  5. ↑ a et b « Lipid binding in rice nonspecific lipid transfer protein-1 complexes from Oryza sativa », Protein Science, vol. 13, no 9,‎ , p. 2304–15 (PMID 15295114, PMCID 2280015, DOI 10.1110/ps.04799704)
  6. ↑ Kader, « Science Direct », Trends in Plant Science, vol. 2, no 2,‎ , p. 66–70 (DOI 10.1016/S1360-1385(97)82565-4, lire en ligne)
  7. ↑ « Characterization and structural analyses of nonspecific lipid transfer protein 1 from mung bean », Biochemistry, vol. 44, no 15,‎ , p. 5703–12 (PMID 15823028, DOI 10.1021/bi047608v)
  8. ↑ « Solution structure of RicC3, a 2S albumin storage protein from Ricinus communis », Biochemistry, vol. 42, no 47,‎ , p. 13839–47 (PMID 14636051, DOI 10.1021/bi0352217)
  9. ↑ « Tertiary and quaternary structures of 0.19 alpha-amylase inhibitor from wheat kernel determined by X-ray analysis at 2.06 A resolution », Biochemistry, vol. 36, no 44,‎ , p. 13503–11 (PMID 9354618, DOI 10.1021/bi971307m)
  10. ↑ « Structure of the bifunctional inhibitor of trypsin and alpha-amylase from ragi seeds at 2.2 A resolution », Acta Crystallographica D, vol. 56, no Pt 3,‎ , p. 287–93 (PMID 10713515, DOI 10.1107/s0907444999016601)
  11. ↑ Morris, « Food Allergy in Detail », Surrey Allergy Clinic
  12. ↑ Modèle:InterPro
  13. ↑ Besler, Herranz et Fernández-Rivas, « Peach allergy », Internet Symposium on Food Allergens, vol. 2, no 4,‎ , p. 185–201 (lire en ligne)
  14. ↑ « A novel lipid transfer protein from the pea Pisum sativum: isolation, recombinant expression, solution structure, antifungal activity, lipid binding, and allergenic properties », BMC Plant Biology, vol. 16,‎ , p. 107 (PMID 27137920, PMCID 4852415, DOI 10.1186/s12870-016-0792-6)
  15. ↑ « Antioxidants in human health and disease », Annual Review of Nutrition, vol. 16,‎ , p. 33–50 (PMID 8839918, DOI 10.1146/annurev.nu.16.070196.000341)
  16. ↑ « Foam », Carlsberg Research Laboratory
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