H-NS
Les protéines H-NS, pour Histone-like Nucleoid-Structuring, appartiennent à une famille de protéines bactériennes qui interviennent dans la formation de la structure du nucléoïde et affectent l'expression génétique sous certaines conditions[2]. Elles participent à la régulation de l'expression des gènes avec essentiellement un effet répresseur. Elles jouent un rôle déterminant dans l'adaptation aux changements environnementaux et au stress ainsi que dans la protection des bactéries contre les ADN étrangers potentiellement dangereux pour elles. Chez Escherichia coli, entre 200 et 300 gènes sont contrôlés par ces protéines, qui sont, avec environ 20 000 molécules par cellule, parmi les protéines de liaison à l'ADN les plus abondantes. Ces protéines ont des homologues codés sur de nombreux plasmides bactériens[3].
Les protéines H-NS agissent sur la topologie de l'ADN (en). On pense qu'elles forment des complexes entre elles-mêmes et différents segments d'ADN, ce qui a pour effet de les lier ensemble[4],[5]. Par ailleurs, elles régulent l'expression des gènes en se liant aux régions d'ADN riches en paires A–T, qui sont abondantes au niveau des promoteurs ainsi que des gènes acquis par transfert horizontal[6], ce qui offre un mécanisme de protection contre les dommages potentiels causés par de l'ADN xénogène[7]. En particulier, ces protéines tendent à se lier en amont et en aval des promoteurs, formant une boucle sur laquelle l'ARN polymérase se retrouve bloquée sans pouvoir démarrer la transcription.
L'effet répresseur des protéines H-NS peut être levé par liaison avec une autre protéine ou à la suite d'un changement de conformation de l'ADN, qui peut survenir par exemple sous l'effet d'un changement de température ou d'osmolarité[4], ce qui permet de déclencher une réponse au stress ou à un changement d'environnement.
Les protéines H-NS peuvent également interagir avec d'autres protéines bactériennes pour modifier leur fonctionnement, comme c'est le cas avec la protéine FliG du moteur flagellaire (en) pour accroître son activité[8].
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Diego Esposito, Arsen Petrovic, Richard Harris, Shusuke Ono, John F. Eccleston, Amina Mbabaali, Ihtshamul Haq, Christopher F. Higgins, Jay C. D. Hinton, Paul C. Driscoll et John E.Ladbury, « H-NS Oligomerization Domain Structure Reveals the Mechanism for High Order Self-association of the Intact Protein », Journal of Molecular Biology, vol. 324, no 4, , p. 841-850 (PMID 12460581, DOI 10.1016/S0022-2836(02)01141-5, lire en ligne)
- (en) Heisaburo Shindo, Takanobu Iwaki, Ryoichi Ieda, Hitoshi Kurumizaka, Chiharu Ueguchi, Takeshi Mizuno, Soichi Morikawa, Haruki Nakamura et Hitoshi Kuboniwa, « Solution structure of the DNA binding domain of a nucleoid‐associated protein, H‐NS, from Escherichia coli », FEBS Letters, vol. 360, no 2, , p. 125-131 (PMID 7875316, DOI 10.1016/0014-5793%2895%2900079-O, lire en ligne)
- (en) C. Beloin, P. Deighan, M. Doyle et C. J. Dorman, « Shigella flexneri 2a strain 2457T expresses three members of the H-NS-like protein family: characterization of the Sfh protein », Molecular Genetics and Genomics, vol. 270, no 1, , p. 66-77 (PMID 12898223, DOI 10.1007/s00438-003-0897-0, lire en ligne)
- (en) Charles J. Dorman, « H-NS: a universal regulator for a dynamic genome », Nature Reviews. Microbiology, vol. 2, no 5, , p. 391-400 (PMID 15100692, DOI 10.1038/nrmicro883, lire en ligne)
- (en) Remus Thei Dame, Claire Wyman, Nora Goosen, « H-NS mediated compaction of DNA visualised by atomic force microscopy », Nucleic Acids Research, vol. 28, no 18, , p. 3504-3510 (PMID 10982869, PMCID 110753, DOI 10.1093/nar/28.18.3504, lire en ligne)
- (en) Sacha Lucchini, Gary Rowley, Martin D. Goldberg, Douglas Hurd, Marcus Harrison et Jay C. D. Hinton, « H-NS Mediates the Silencing of Laterally Acquired Genes in Bacteria », PLoS Pathogens, vol. 2, no 8, , article no e81 (PMID 16933988, PMCID 1550270, DOI 10.1371/journal.ppat.0020081, lire en ligne)
- (en) Gina M. Donato et Thomas H. Kawula, « Enhanced binding of altered H-NS protein to flagellar rotor protein FliG causes increased flagellar rotational speed and hypermotility in Escherichia coli », The Journal of Biological Chemistry, vol. 273, no 37, , p. 24030-24036 (PMID 9727020, DOI 10.1074/jbc.273.37.24030, lire en ligne)
