Peptide-méthionine (R)-S-oxyde réductase
Peptide-méthionine (R)-S-oxyde réductase
| N° EC | EC |
|---|---|
| Cofacteur(s) | Se, Zn |
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
| GO | AmiGO / EGO |
La peptide-méthionine (R)-S-oxyde réductase est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :
- peptide-L-méthionine (R)-sulfoxyde + thiorédoxine réduite peptide-L-méthionine + thiorédoxine oxydée + H2O.
Cette enzyme est très spécifique de l'énantiomère R de la méthionine sulfoxyde, avec une plus grande activité vis-à-vis de la L-méthionine sulfoxyde que de la D-méthionine sulfoxyde[1]. Bien que l'enzyme agisse aussi bien sur la méthionine sulfoxyde libre que liée à un peptide, elle est bien plus efficace sur les résidus de méthionine sulfoxyde liés[2]. Elle intervient dans la prévention des dommages dus au stress oxydant en réduisant les formes oxydées de la méthionine, rendant leur fonctionnalité aux peptides altérés par l'oxydation.
Chez certaines espèces, la peptide-méthionine (R)-S-oxyde réductase est une sélénoprotéine à sélénocystéine utilisant du zinc Zn3+ comme cofacteur.
Notes et références[modifier | modifier le code]
- (en) Alexandre Olry, Sandrine Boschi-Muller, Michel Marraud, Sarah Sanglier-Cianferani, Alain Van Dorsselear et Guy Branlant, « Characterization of the Methionine Sulfoxide Reductase Activities of PILB, a Probable Virulence Factor from Neisseria meningitidis », Journal of Biological Chemistry, vol. 277, no 14, , p. 12016-12022 (PMID 11812798, DOI 10.1074/jbc.M112350200, lire en ligne)
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