Arséniate réductase (glutarédoxine)

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L'arséniate réductase à glutarédoxine est une oxydoréductase qui catalyse la réaction :

AsO43– + glutarédoxine réduite \begin{smallmatrix}\rightleftharpoons\end{smallmatrix} AsO33– + glutarédoxine oxydée + H2O.

Cette enzyme utilise un cofacteur à molybdène et une glutarédoxine réduite pour réduire un ion arséniate AsO43– en ion arsénite AsO33– avec formation de glutarédoxine oxydée. Plus précisément, l'enzyme possède elle-même un site actif ayant la séquenceCysProTyrCys– susceptible de basculer entre un dithiol à l'état réduit et un pont disulfure à l'état oxydé[1],[2]. Les glutarédoxines ont un site auquel le glutathion peut se lier, ce qui est indispensable pour les réduire sous forme dithiol[3]. Des thiorédoxines réduites par le NADPH et la thiorédoxine réductase peuvent jouer le rôle de substrat alternatif.

L'arséniate réductase à glutarédoxine intervient dans le cadre d'un système de détoxication des ions arséniate[4],[5],[6],[7]. Bien que l'arsénite soit plus toxique que l'arséniate, il peut être éliminé de certaines bactéries par l'ATPase transporteuse d'arsénite (EC 3.6.3.16). Chez d'autres organismes, l'arsénite peut être méthylé par l'arsénite méthyltransférase (EC 2.1.1.137) vers une voie métabolique conduisant à des composés organoarsenicaux (organoarséniés) moins toxiques tels que l'acide cacodylique (CH3)2AsO2H.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Tatiana B. Gladysheva, Kristine L. Oden et Barry P. Rosen, « Properties of the Arsenate Reductase of Plasmid R773 », Biochemistry, vol. 33, no 23,‎ , p. 7288–7293 (PMID 8003492, DOI 10.1021/bi00189a033, lire en ligne)
  2. (en) Jin Shi, Alexios Vlamis-Gardikas, Fredrik Åslund, Arne Holmgren et Barry P. Rosen, « Reactivity of Glutaredoxins 1, 2, and 3 from Escherichia coli Shows That Glutaredoxin 2 Is the Primary Hydrogen Donor to ArsC-catalyzed Arsenate Reduction », Journal of Biological Chemistry, vol. 274, no 51,‎ , p. 36039-36042 (PMID 10593884, DOI 10.1074/jbc.274.51.36039, lire en ligne)
  3. (en) Jennifer L. Martin, « Thioredoxin—a fold for all reasons », Structure, vol. 3, no 3,‎ , p. 245–250 (PMID 7788290, DOI 10.1016/S0969-2126(01)00154-X, lire en ligne)
  4. (en) Tatiana Gladysheva, Jiyang Liu et Barry P. Rosen, « His-8 Lowers the pKa of the Essential Cys-12 Residue of the ArsC Arsenate Reductase of Plasmid R773 », Journal of Biological Chemistry, vol. 271, no 52,‎ , p. 33256-33260 (PMID 8969183, DOI 10.1074/jbc.271.52.33256, lire en ligne)
  5. (en) Guangyong Ji, Eric A. E. Garber, L. Gene Armes, Chih-Ming Chen, James A. Fuchs et Simon Silver, « Arsenate Reductase of Staphylococcus aureus Plasmid pI258 », Biochemistry, vol. 33, no 23,‎ , p. 7294-7299 (PMID 8003493, DOI 10.1021/bi00189a034, lire en ligne)
  6. (en) Joris Messens, Gaynor Hayburn, Aline Desmyter, Georges Laus et Lode Wyns, « The Essential Catalytic Redox Couple in Arsenate Reductase from Staphylococcus aureus », Biochemistry, vol. 38, no 51,‎ , p. 16857-16865 (PMID 10606519, DOI 10.1021/bi9911841, lire en ligne)
  7. (en) Tsutomu Sato et Yasuo Kobayashi, « The ars Operon in the skin Element of Bacillus subtilis Confers Resistance to Arsenate and Arsenite », Journal of Bacteriology, vol. 180, no 7,‎ , p. 1655-1661 (PMID 9537360, PMCID 107075, lire en ligne)