Glutarédoxine

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Glutarédoxine
Description de cette image, également commentée ci-après
Structure d'une glutarédoxine 2 humaine complexée avec du glutathion (PDB 2FLS)
Domaine protéique
Pfam PF00462
Clan Pfam CL0172
InterPro IPR002109
PROSITE PDOC00173
SCOP 1kte
SUPERFAMILY 1kte
Famille OPM 139
Protéine OPM 1z9h
CDD cd02066

Les glutarédoxines sont de petites protéines d'oxydoréduction constituées d'une centaine de résidus d'acides aminés qui interagissent avec le glutathion[1],[2],[3]. Ces protéines sont oxydées par des substrats puis à nouveau réduites par le glutathion. Contrairement aux thiorédoxines, qui sont réduites par la thiorédoxine réductase, il n'existe aucune oxydoréductase qui réduise spécifiquement les glutarédoxines, ces dernières étant réduites par le glutathion de façon non enzymatique. Le glutathion oxydé est alors réduit par la glutathion réductase. Ces différentes composantes forment le système du glutathion[4].

Comme la thiorédoxine, dont le fonctionnement est semblable, une glutarédoxine possède un site actif pouvant osciller entre un dithiol à l'état réduite et un pont disulfure intramoléculaire à l'état oxydé[5]. Ces protéines interviennent comme transporteurs d'électrons lors de la synthèse des désoxyribonucléotides par la ribonucléotide réductase, qui dépend du glutathion[4]. De plus, les glutarédoxines agissent comme antioxydants en réduisant le déshydroascorbate, les peroxyrédoxines et la méthionine sulfoxyde réductase. Outre leur fonction défensive antioxydante, on a montré que les glutarédoxines des bactéries et des plantes sont capables de se lier à des centres fer-soufre et de mettre ces derniers à disposition des enzymes qui les utilisent[6].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Florence K. Gleason et Arne Holmgren, « Thioredoxin and related proteins in procaryotes », FEMS Microbiology Letters, vol. 54, no 4,‎ , p. 271-297 (PMID 3152490, DOI 10.1111/j.1574-6968.1988.tb02747.x, lire en ligne)
  2. (en) Arne Holmgren, « Thioredoxin and glutaredoxin: small multi-functional redox proteins with active-site disulphide bonds », Biochemical Society Transactions, vol. 16, no 2,‎ , p. 95-96 (PMID 3286320)
  3. (en) Arne Holmgren, « Thioredoxin and glutaredoxin systems », Journal of Biological Chemistry, vol. 264, no 24,‎ , p. 13963-13966 (PMID 2668278, lire en ligne)
  4. a et b (en) Aristi Potamitou Fernandes et Arne Holmgren, « Glutaredoxins: Glutathione-Dependent Redox Enzymes with Functions Far Beyond a Simple Thioredoxin Backup System », Antioxidants & Redox Signaling, vol. 6, no 1,‎ , p. 63-74 (PMID 14713336, DOI 10.1089/152308604771978354, lire en ligne)
  5. (en) Nicolas Folopp et Lennart Nilsson, « The glutaredoxin -C-P-Y-C- motif: influence of peripheral residues », Structure, vol. 12, no 2,‎ , p. 289-300 (PMID 14962389, DOI 10.1016/j.str.2004.01.009, lire en ligne)
  6. (en) Nicolas Rouhier, Stéphane D. Lemaire, et Jean-Pierre Jacquot, « The role of glutathione in photosynthetic organisms: emerging functions for glutaredoxins and glutathionylation », Annual Review of Plant Biology, vol. 59,‎ , p. 143-166 (PMID 18444899, DOI 10.1146/annurev.arplant.59.032607.092811, lire en ligne)