Aminopeptidase B

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L'aminopeptidase B est une peptidase de type métalloprotéase qui catalyse l'hydrolyse de la liaison peptidique liant un résidu N-terminal d'arginine ou de lysine lorsque l'acide aminé suivant n'est pas la proline. Elle agit également sur les arylamides d'arginine et de lysine.

Cette enzyme des mammifères peut être cytosolique ou liée à la membrane plasmique. Elle est activée par les ions chlorure ainsi que par de faibles concentrations de thiols. Avec l'activité leucotriène A4 hydrolase (EC 3.3.2.6), elle est l'une des deux activités portées par une même protéine bifonctionnelle.

L'aminopeptidase B est puissamment inhibée par l'arphaménine B et est également inhibée par des chélateurs tels que le N-éthylmaléimide, l'arphaménine A, l'amastatine et la bestatine.

Notes et références[modifier | modifier le code]

  • (en) Gainer, H., Russell, J.T. and Loh, Y.P., « An aminopeptidase activity in bovine pituitary secretory vesicles that cleaves the N-terminal arginine from β-lipotropin(60-65) », FEBS Lett., vol. 175, no 1,‎ , p. 135–139 (PMID 6434344, DOI 10.1016/0014-5793(84)80586-4)
  • (en) Belhacène, N., Mari, B., Rossi, B. and Auberger, P., « Characterization and purification of T lymphocyte aminopeptidase B: a putative marker of T cell activation », Eur. J. Immunol., vol. 23,‎ , p. 1948–1955 (PMID 8344358, DOI 10.1002/eji.1830230833)
  • (en) Cadel, S., Pierotti, A.R., Foulon, T., Créminon, C., Barré, N., Segrétain, D. and Cohen, P., « Aminopeptidase-B in the rat testes: Isolation, functional properties and cellular localization in the seminiferous tubules », Mol. Cell. Endocrinol., vol. 110, nos 1-2,‎ , p. 149–160 (PMID 7672445, DOI 10.1016/0303-7207(95)03529-g)
  • (en) Fukasawa, K.M., Fukasawa, K., Kanai, M., Fujii, S. and Harada, M., « Molecular cloning and expression of rat liver aminopeptidase B », J. Biol. Chem., vol. 271, no 48,‎ , p. 30731–30735 (PMID 8940051, DOI 10.1074/jbc.271.48.30731)
  • (en) Cadel, S., Foulon, T., Viron, A., Balogh, A., Midol-Monnet, S., Noel, N. and Cohen, P., « Aminopeptidase B from the rat testis is a bifunctional enzyme structually related to leukotriene-A4 hydrolase », Proc. Natl. Acad. Sci. USA, vol. 94, no 7,‎ , p. 2963–2968 (PMID 9096329, DOI 10.1073/pnas.94.7.2963)
  • (en) Orning, L., Gierse, J.K. and Fitzpatrick, F.A., « The bifunctional enzyme leukotriene-A4 hydrolase is an arginine aminopeptidase of high efficiency and specificity », J. Biol. Chem., vol. 269, no 15,‎ , p. 11269-11267 (PMID 8157657)