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Alice Y. Ting

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Alice Y. Ting
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Biographie
Naissance
Nom dans la langue maternelle
丁燕萍Voir et modifier les données sur Wikidata
Nationalité
Formation
Université Harvard
Texas Academy of Mathematics and Science (en)
Université de Californie à BerkeleyVoir et modifier les données sur Wikidata
Activités
Autres informations
A travaillé pour
MIT Chemistry Department (en) (depuis )
Institut de technologie du Massachusetts
Université StanfordVoir et modifier les données sur Wikidata
Directeur de thèse
Site web
Distinctions
Liste détaillée
National Institutes of Health Director's Pioneer Award ()
Eli Lilly Award in Biological Chemistry ()
Arthur C. Cope Award ()
Vilcek Prize for Creative Promise (d) ()Voir et modifier les données sur Wikidata

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Alice Yen-Ping Ting (chinois : 丁燕萍) est une chimiste américaine d'origine taïwanaise. Elle est professeur de génétique, de biologie et de chimie à l'université Stanford[1]. Elle est également chercheuse au Chan Zuckerberg Biohub (en) et membre de l'Académie nationale des sciences[2].

Jeunesse et éducation

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Alice Ting est née à Taïwan et a immigré aux États-Unis à l'âge de trois ans. Elle a grandie au Texas et a fréquenté l'Académie de mathématiques et de sciences du Texas (en) (TAMS). Elle a obtenu son Bachelor of Science à l'université Harvard en 1996, en collaboration avec le lauréat du prix Nobel Elias James Corey. Elle a obtenu son doctorat avec Peter G. Schultz à l'université de Californie à Berkeley en 2000[3].

Ting a complété son stage postdoctoral avec le lauréat du prix Nobel 2008 Roger Tsien[4].

Carrière

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Ting a rejoint le département de chimie du Massachusetts Institute of Technology (en) en 2002, où elle a été professeure Ellen Swallow Richards jusqu'en 2016. En 2016, elle a rejoint l'université de Stanford, au département de génétique, de biologie et de chimie. Ses recherches exploitent le pouvoir de l'évolution dirigée et de la chimie organique synthétique pour développer de nouvelles méthodes d'étude de la cellule. Elle a reçu de nombreux prix, dont un NIH Director's Pioneer Award (en) en 2008[5], un Arthur C. Cope Scholar Award en 2010 de l'American Chemical Society, un NIH Transformative R01 Award (en 2013 et 2018), le McKnight Technological Innovations in Neuroscience Award, le Technology Review TR35 Award, la Sloan Foundation Research Fellowship, le Office of Naval Research Young Investigator Award, le Camille Dreyfus Teacher-Scholar Award et le Vilcek Prize for Creative Promise in Biomedical Science en 2012[6]. Ting est chercheuse au Chan Zuckerberg Biohub (en) depuis 2017. Ting a été élue membre de l'Académie nationale des sciences en 2023[2].

Recherche

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Ting et son laboratoire sont reconnus pour avoir développé plusieurs techniques influentes, dont certaines ont été largement adoptées par des chercheurs universitaires et industriels du monde entier. Le marquage de proximité (en) est une méthode de découverte de molécules qui résident à quelques nanomètres (1 à 5 N m) d'une molécule d'intérêt désignée, dans des cellules ou des organismes vivants. La technique consiste à fusionner une enzyme de marquage promiscuité à la molécule d'intérêt, puis à ajouter un substrat à petite molécule qui permet à l'enzyme de marquer de manière covalente n'importe quelle molécule (protéine ou ARN) dans son voisinage immédiat. Le PL est une méthode puissante pour élucider les réseaux de signalisation[7],[8], disséquer la fonction moléculaire et potentiellement découvrir de nouveaux gènes de maladie[9],[10]. Le laboratoire de Ting a développé trois enzymes largement utilisées pour le PL ; toutes ont été conçues à l'aide d'une évolution dirigée : la peroxydase APEX2[11],[12], et les ligases de biotine TurboID et miniTurbo[13].

Français De plus, Ting et son laboratoire ont développé la streptavidine monovalente[14], la biotinylation spécifique au site dans les cellules de mammifères[15], de petits points quantiques monovalents pour l'imagerie de molécules uniques[16], APEX2 comme étiquette génétique pour la microscopie électronique (analogue à la protéine fluorescente verte mais visible par microscopie électronique)[17], la peroxydase de raifort divisée pour la visualisation des synapses in vivo[18], FLARE (expression rapide régulée par la lumière et l'activité) pour obtenir un accès génétique aux ensembles neuronaux activés[19], SPARK (outil d'association de protéines spécifiques donnant une lecture transcriptionnelle avec une cinétique rapide) pour la lecture transcriptionnelle des interactions protéine-protéine[20], et PRIME (incorporation de sondes médiée par des enzymes) — une technique de marquage des protéines qui permet aux scientifiques de capitaliser sur la luminosité, la photostabilité, la petite taille et la diversité chimique des sondes à petites molécules comme alternative à la protéine fluorescente verte.

Références

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  1. ↑ (en) « Alice Ting | Department of Biology », sur biology.stanford.edu
  2. ↑ a et b (en) « 2023 NAS Election », sur nasonline.org
  3. ↑ (en) « Alice Ting », sur vilcek.org
  4. ↑ (en) « Catching them red handed: Prof. A. Ting & Prof. J. Zhang »(Archive.org • Wikiwix • Archive.is • Google • Que faire ?), sur nccr-chembio.ch
  5. ↑ (en) « 2008 NIH Director's Pioneer Award Recipients »(Archive.org • Wikiwix • Archive.is • Google • Que faire ?), sur nccr-chembio.ch
  6. ↑ (en) « Professor Alice Ting wins Vilcek Foundation Prize for Creative Promise in Biomedical Science », MIT News,‎ (lire en ligne)
  7. ↑ (en) B.T. Lobingier, « An Approach to Spatiotemporally Resolve Protein Interaction Networks in Living Cells », Cell, vol. 169, no 2,‎ , p. 350–360.e12 (PMID 28388416, PMCID 5616215, DOI 10.1016/j.cell.2017.03.022, lire en ligne)
  8. ↑ (en) J. Paek, « Multidimensional Tracking of GPCR Signaling via Peroxidase-Catalyzed Proximity Labeling », Cell, vol. 169, no 2,‎ , p. 338–349.e11 (PMID 28388415, PMCID 5514552, DOI 10.1016/j.cell.2017.03.028, lire en ligne)
  9. ↑ (en) S. Han, « Proximity labeling: spatially resolved proteomic mapping for neurobiology », Current Opinion in Neurobiology, vol. 50,‎ , p. 17–23 (PMID 29125959, PMCID 6726430, DOI 10.1016/j.conb.2017.10.015, lire en ligne)
  10. ↑ (en) C.L. Chen, « Proximity-dependent labeling methods for proteomic profiling in living cells », Wiley Interdiscip Rev Dev Biol, vol. 6, no 6,‎ , e272 (PMID 28387482, PMCID 5553119, DOI 10.1002/wdev.272, lire en ligne)
  11. ↑ (en) S.S. Lam, « Directed evolution of APEX2 for electron microscopy and proximity labeling », Nature Methods, vol. 12, no 1,‎ , p. 51–4 (PMID 25419960, PMCID 4296904, DOI 10.1038/nmeth.3179, lire en ligne)
  12. ↑ (en) H.W. Rhee, « Proteomic mapping of mitochondria in living cells via spatially restricted enzymatic tagging », Science, vol. 339, no 6125,‎ , p. 1328–1331 (PMID 23371551, PMCID 3916822, DOI 10.1126/science.1230593, Bibcode 2013Sci...339.1328R, lire en ligne)
  13. ↑ (en) T.C. Branon, « Efficient proximity labeling in living cells and organisms with TurboID », Nature Biotechnology, vol. 36, no 9,‎ , p. 880–887 (PMID 30125270, PMCID 6126969, DOI 10.1038/nbt.4201, lire en ligne)
  14. ↑ (en) M. Howarth, « A monovalent streptavidin with a single femtomolar biotin binding site », Nature Methods, vol. 3, no 4,‎ , p. 267–73 (PMID 16554831, PMCID 2576293, DOI 10.1038/nmeth861, lire en ligne)
  15. ↑ (en) M. Howarth, « Targeting quantum dots to surface proteins in living cells with biotin ligase », PNAS, vol. 102, no 21,‎ , p. 7583–8 (PMID 15897449, PMCID 1129026, DOI 10.1073/pnas.0503125102, Bibcode 2005PNAS..102.7583H, lire en ligne)
  16. ↑ (en) M. Howarth, « Monovalent, reduced-size quantum dots for imaging receptors on living cells », Nature Methods, vol. 5, no 5,‎ , p. 397–9 (PMID 18425138, PMCID 2637151, DOI 10.1038/nmeth.1206, lire en ligne)
  17. ↑ (en) J. D. Martell, « Engineered ascorbate peroxidase as a genetically encoded reporter for electron microscopy », Nature Biotechnology, vol. 30, no 11,‎ , p. 1143–8 (PMID 23086203, PMCID 3699407, DOI 10.1038/nbt.2375, lire en ligne)
  18. ↑ (en) J. D. Martell, « A split horseradish peroxidase for the detection of intercellular protein-protein interactions and sensitive visualization of synapses », Nature Biotechnology, vol. 34, no 7,‎ , p. 774–80 (PMID 27240195, PMCID 4942342, DOI 10.1038/nbt.3563, lire en ligne)
  19. ↑ (en) W. Wang, « A light- and calcium-gated transcription factor for imaging and manipulating activated neurons », Nature Biotechnology, vol. 35, no 9,‎ , p. 864–871 (PMID 28650461, PMCID 5595644, DOI 10.1038/nbt.3909, lire en ligne)
  20. ↑ (en) M. W. Kim, « Time-gated detection of protein-protein interactions with transcriptional readout », eLife, vol. 6,‎ (PMID 29189201, PMCID 5708895, DOI 10.7554/eLife.30233, lire en ligne)

Liens externes

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