Acétylcholinestérase

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Acétylcholinestérase
Description de cette image, également commentée ci-après

Tétramère d'acétylcholinestérase de souris (Mus musculus, PDB 1MAA[1])

N° EC EC 3.1.1.7
N° CAS 9000-81-1
Données
IntEnz Vue IntEnz
BRENDA Entrée BRENDA
IUBMB Entrée IUBMB
KEGG Entrée KEGG
MetaCyc Voie métabolique
PRIAM Profil
PDB Structures
GO AmiGO / EGO

En biochimie, les cholinestérases sont des hydrolase qui catalysent les réactions du type :

acétylcholine + H2O    choline + acétate

Il s'agit d'une famille d'enzymes qui convertissent l'acétylcholine, un neurotransmetteurn en choline et acétate, réaction nécessaire pour permettre à un neurone cholinergique de revenir à son état de repos après l'activation.

On trouve également une protéine de 535 AA, N-glycosylée, ayant une activité enzymatique d'acétylcholinestérase (AChE) liée par un GPI à la surface du globule rouge. Le polymorphisme (Yta→Ytb : His353Asn) de cette AChE érythrocytaire est à l'origine des antigènes du système de groupes sanguins Cartwright, système YT (011) antigènes Yta (001) très fréquent et Ytb(002) rare. Gène ACHE, OMIM 112100 (en), localisé en 7q22.1, fréquences allèliques en Europe : Yta 0.9559, Ytb 0.0441. Lié génétiquement au gène Kell, lod score de 3.48 pour Θ = 0.28, soit une distance de 28 centimorgans. Un épissage au niveau du quatrième exon fait qu'au niveau C-terminal cette protéine peut être ancrée par un GPI à la surface de l'érythrocyte, mais pas sur le tissu nerveux[2].

Notes et références[modifier | modifier le code]

  1. (en) Yves Bourne, Palmer Taylor, Pierre E. Bougis et Pascale Marchot, « Crystal Structure of Mouse Acetylcholinesterase – A Peripheral Site-Occluding Loop in a Tetrameric Assembly », Journal of Biological Chemistry, vol. 274, no 5,‎ , p. 2963-2970 (PMID 9915834, DOI 10.1074/jbc.274.5.2963, lire en ligne)
  2. Geoff Daniels, Human Blood Groups, 2e édition, Blackwell Publishing.