Mélamine désaminase
Mélamine désaminase
| N° EC | EC |
|---|
| IUBMB | Entrée IUBMB |
|---|---|
| IntEnz | Vue IntEnz |
| BRENDA | Entrée BRENDA |
| KEGG | Entrée KEGG |
| MetaCyc | Voie métabolique |
| PRIAM | Profil |
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum |
La mélamine désaminase, ou amméline aminohydrolase, est une hydrolase qui catalyse les réactions :
Dans le cas de la souche ADP de Pseudomonas, cette enzyme a une séquence identique à 98 % à celle de l'atrazine chlorohydrolase : les deux protéines sont constituées de 475 résidus d'acides aminés chacune, dont neuf seulement sont différents ; ces deux molécules catalysent cependant des réactions différentes[1].
La mélamine désaminase est également susceptible de désaminer la 2-chloro-4,6-diamino-s-triazine (CAAT), un métabolite de la dégradation de l'atrazine dans le sol[2].
Notes et références
[modifier | modifier le code]- (en) Jennifer L. Seffernick, Mervyn L. de Souza, Michael J. Sadowsky et Lawrence P. Wackett, « Melamine Deaminase and Atrazine Chlorohydrolase: 98 Percent Identical but Functionally Different », Journal of Bacteriology, vol. 183, no 8, , p. 2405-2410 (PMID 11274097, PMCID 95154, DOI 10.1128/JB.183.8.2405-2410.2001, lire en ligne)
- (en) Jennifer L. Seffernick, Nir Shapir, Michael Schoeb, Gilbert Johnson, Michael J. Sadowsky et Lawrence P. Wackett, « Enzymatic Degradation of Chlorodiamino-s-Triazine », Applied and Environmental Microbiology, vol. 68, no 9, , p. 4672-4675 (PMID 12200330, PMCID 124118, DOI 10.1128/AEM.68.9.4672-4675.2002, lire en ligne)
