Macropinosome

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Les macropinosomes sont un type de compartiment cellulaire qui se forme suite à la macropinocytose.

Fonction

Les macropinosomes servent principalement à la capture de soluté du liquide extracellulaire[1],[2]. Une fois à l'intérieur de la cellule, les macropinosomes subissent un processus de maturation caractérisé par l'accumulation des protéines Rab5, puis Rab7 progressant au travers la voie endocytique, jusqu'à ce qu'elles fusionnent avec les lysosomes où le contenu des macropinosomes est dégradé[3].

Régulation

Il a été prouvé que l'activation de l'enzyme PI3K et de la Phosphoinositide phospholipase C jouaient un rôle lors de la formation de macropinosome dans les fibroblastes[4]. Les membres de la famille des SNX sont impliqués dans la formation et la maturation des macropinosomes[5]. De plus, l'AMP cyclique stimule l'exocytose des macropinosomes[6].

Rôle dans la pathogenèse

Le processus de macropinocytose n'étant pas spécifique, de nombreux pathogènes profitent des macropinosomes afin d'infecter leurs cellules cibles. Un exemple est le virus Ebola, responsable de la maladie éponyme, qui stimule la formation de macropinosomes lors de la liaison à la surface de la cellule cible[7]. Les shiga-toxines produites par E. coli entérohémorragique se sont révélées capables d'entrer dans les cellules cibles via la macropinocytose, entrainant des complications gastro-intestinales[8]. Il a été prouvé que d'autres agents pathogènes emploient ce mécanisme comme le virus HHV8[9] et la bactérie Salmonella[10],[11].

Notes et références

  1. ↑ (en) E. L. Racoosin et J. A. Swanson, « M-CSF-induced macropinocytosis increases solute endocytosis but not receptor-mediated endocytosis in mouse macrophages », Journal of Cell Science, vol. 102, no 4,‎ , p. 867–880 (PMID 1429898, lire en ligne [PDF]) modifier
  2. ↑ (en) U. Hacker, R. Albrecht et M. Maniak, « Fluid-phase uptake by macropinocytosis in Dictyostelium », Journal of Cell Science, vol. 110, no 2,‎ , p. 105–112 (PMID 9044041, lire en ligne [PDF]) modifier
  3. ↑ (en) E. L. Racoosin et J. A. Swanson, « Macropinosome maturation and fusion with tubular lysosomes in macrophages », The Journal of Cell Biology, vol. 121, no 5,‎ , p. 1011–1020 (PMID 8099075, PMCID PMC2119679, DOI 10.1083/jcb.121.5.1011, lire en ligne [html]) modifier
  4. ↑ (en) M. Amyere, B. Payrastre, U. Krause, P. Van Der Smissen, A. Veithen et P. J. Courtoy, « Constitutive Macropinocytosis in Oncogene-transformed Fibroblasts Depends on Sequential Permanent Activation of Phosphoinositide 3-Kinase and Phospholipase C », Molecular Biology of the Cell, vol. 11, no 10,‎ , p. 3453–3467 (PMID 11029048, PMCID 15006, DOI 10.1091/mbc.11.10.3453, lire en ligne [html]) modifier
  5. ↑ (en) J. T. H. Wang, M. C. Kerr, S. Karunaratne, A. Jeanes, A. S. Yap et R. D. Teasdale, « The SNX-PX-BAR Family in Macropinocytosis: The Regulation of Macropinosome Formation by SNX-PX-BAR Proteins », PLoS ONE, vol. 5, no 10,‎ , e13763 (PMID 21048941, PMCID 2966440, DOI 10.1371/journal.pone.0013763, lire en ligne [html]) modifier
  6. ↑ (en) A. Veithen, M. Amyere, P. Van Der Smissen, P. Cupers et P. J. Courtoy, « Regulation of macropinocytosis in v-Src-transformed fibroblasts: Cyclic AMP selectively promotes regurgitation of macropinosomes », Journal of Cell Science, vol. 111, no 16,‎ , p. 2329–2335 (PMID 9683628, lire en ligne [PDF]) modifier
  7. ↑ (en) M. F. Saeed, A. A. Kolokoltsov, T. Albrecht et R. A. Davey, « Cellular Entry of Ebola Virus Involves Uptake by a Macropinocytosis-Like Mechanism and Subsequent Trafficking through Early and Late Endosomes », PLoS Pathogens, vol. 6, no 9,‎ , e1001110 (PMID 20862315, PMCID 2940741, DOI 10.1371/journal.ppat.1001110, lire en ligne [html]) modifier
  8. ↑ (en) V. Lukyanenko, I. Malyukova, A. Hubbard, M. Delannoy, E. Boedeker, C. Zhu, L. Cebotaru et O. Kovbasnjuk, « Enterohemorrhagic Escherichia coli infection stimulates Shiga toxin 1 macropinocytosis and transcytosis across intestinal epithelial cells », AJP: Cell Physiology, vol. 301, no 5,‎ , C1140–C1149 (PMID 21832249, PMCID 3213915, DOI 10.1152/ajpcell.00036.2011, lire en ligne [html]) modifier
  9. ↑ (en) M. Valiya Veettil, S. Sadagopan, N. Kerur, S. Chakraborty et B. Chandran, « Interaction of c-Cbl with Myosin IIA Regulates Bleb Associated Macropinocytosis of Kaposi's Sarcoma-Associated Herpesvirus », PLoS Pathogens, vol. 6, no 12,‎ , e1001238 (PMID 21203488, PMCID 3009604, DOI 10.1371/journal.ppat.1001238, lire en ligne [html]) modifier
  10. ↑ (en) M. C. Kerr, J. T. H. Wang, N. A. Castro, N. A. Hamilton, L. Town, D. L. Brown, F. A. Meunier, N. F. Brown, J. L. Stow et R. D. Teasdale, « Inhibition of the PtdIns(5) kinase PIKfyve disrupts intracellular replication of Salmonella », The EMBO Journal, vol. 29, no 8,‎ , p. 1331–1347. (PMID 20300065, PMCID PMC2868569, DOI 10.1038/emboj.2010.28, lire en ligne [html]) modifier
  11. ↑ (en) Fredlund J, Santos JC, Stévenin V, Weiner A, Latour-Lambert P, Rechav K, Mallet A, Krijnse-Locker J, Elbaum M, Enninga J, « The entry of Salmonella in a distinct tight compartment revealed at high temporal and ultrastructural resolution. », Cellular Microbiology,‎ (DOI 10.1111/cmi.12816, lire en ligne)
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